Аминокислотный состав желатина: описание, химический состав и свойства, виды желатина

описание, химический состав и свойства, виды желатина

Желатин представляет собой полупрозрачное ломкое твердое вещество, бесцветное или со слегка желтоватым оттенком, практически без вкуса и запаха, которое получают путем длительного кипячения животных кож и соединительных тканей.

По существу, желатин – это производное самого распространенного в животном мире белка – коллагена, отвечающего за функционирование костей, связок, хрящей, кожных покровов. Он имеет множество применений в пищевой отрасли, медицине, в косметическом и промышленном производстве.

Желатин чаще всего доступен в виде гранул или порошка, а в Европе иногда используют листовой желатин. Он легко плавиться при нагревании и затвердевает при охлаждении, в соединении с водой образуя гелеобразное вещество, которое применяется для сгущения различных пищевых продуктов.

Происхождение и производство желатина

Слово «желатин» произошло от латинского слова «gelatus», которое буквально означает холодец или замораживать.
Считается, что впервые желатин использовали древние египтяне, так как во время археологических раскопок его находили в гробницах фараонов в виде клея.

В средние века производство желатина было довольно трудоемким делом, а его использование служило признаком того, что хозяин или хозяйка имели средства для содержания большого кухонный персонал, который обладал умением и временем готовить блюда на основании желатина.

Первое письменное упоминание о желатине относится к 1682 году, когда француз по имени Дени Папен впервые описал его свойства, а в 1898 году англичанин Чарльз Нокс изобрел первый в мире гранулированный желатин, который стал широко распространенным по всему миру. В наши дни желатин производят путем щелочного или кислотного растворения побочных продуктов мясной или кожевенной промышленности до получения высушенного коллагена.

Интересно!
В американском штате Юта зафиксировано самое высокое потребление желе на душу населения, что связано кулинарными традициями мормонов, которые составляют большую часть населения штата. В связи с этим желе было объявлено официальной закуской в Юте.

Виды желатина

Как уже отмечалось желатин бывает листовым, гранулированным, а также может иметь вид порошка. Кроме того, встречается простой и кошерный желатин. Для приготовления простого желатина используют кожу и кости свиньи, так как эти ингредиенты являются самыми дешевыми.

Придерживаясь религиозных норм, для употребления еврейскими общинами, а также среди исламского населения, используют кошерный желатин, приготовленный из говяжьих шкур и костей или отходов рыбного производства.

Важно знать!
Вегетарианцы и веганы при приготовлении пищи заменяют желатин на аналогичные по свойствам гелеобразующие агенты такие как крахмал, агар, пектин или конняку, которые иногда еще называют растительным желатином. Тем не менее эти вещества являются углеводами, а не белками по своей природе и не имеют с настоящим желатином ничего общего.

Состав желатина

Хотя желатин состоит из 98-99 % белка в сухой массе, организм человека не может легко использовать его на свои нужды. Желатин отличается исключительно низкой питательной ценностью.

Аминокислотный состав продукта приблизительно выглядит так: глицин — 21%, гидроксипролина- 12%, пролин — 12%, глутаминовая кислота -10%, аланин — 9%, аргинин — 8%, аспарагиновая кислота — 6%, серин — 4%, лизин — 4%, лейцин — 3%, фенилаланин — 2%, валин — 2%, треонин — 2%, гидроксилизин — 1%, изолейцин — 1%, метионин и гистидин <1%, тирозин <0,5%. В зависимости от источника сырья и способа обработки эти значения могут меняться.

Таким образом, желатин содержит необыкновенно высокий уровень аминокислот глицина и пролитина, которые способен производить человеческий организм самостоятельно, однако в нем полностью отсутствуют незаменимые для человека аминокислоты, которые он должен получать вместе с продуктами.

Важно знать! Желатин является одним из немногих ингредиентов, которые вызывают чистую потерю белка в организме, если употреблять в пищу исключительно его. Так следствием популярных в 1970-х годах жидких белковых диет стала гибель нескольких человек в результате недоедания.

Свойства желатина

Желатин широко используется, как пищевая добавка исключительно благодаря своим химическим свойствами, способностям сгущать и стабилизировать многие продукты. Что же касается его полезных свойств для организма, тут не существует единого мнения.
Некоторые производители, как например американская компания Набиско, заявляют о пользе желатина для общего здоровья суставов и рекомендуют его употребление спортсменам и людям с повышенными физическими нагрузками. Правда эта информация не была подтверждена авторитетными исследователями.

Как выбирать и хранить желатин

При выборе желатина, не зависимо от формы выпуска и производителя, важно помнить – чем темнее его цвет, тем сильнее желирующие свойства. Желатин следует хранить в недоступном для влаги месте, поскольку в сухом виде он практически не имеет срока годности.

Кулинарное использование желатина

Желатин является одним из самых известных желирующих агентов в кулинарии. Типичными примерами продуктов, в производстве которых используют желатин, являются желе, зефир, заливное, желейные конфеты. Желатин применяют в качестве стабилизатора в таких продуктах, как мороженное, джемы, йогурты, сливочный сыр, маргарин. Он также используется при изготовлении сухих супов с целью придания им густоты и ощущению приятной вязкости на языке.

С помощью желатина удается добиться осветления некоторый соков, например, яблочного. Его также используют в качестве агента для рафинирования вина и пива.

Используя желатин в домашних условиях важно помнить:

  1. Уменьшить свойства желатина способны:
    • некоторые тропические фрукты, такие как ананас и папайя, поскольку они содержат фермент, разрушающий желатин;
    • продукты, содержащие сильные кислоты (рН ниже 4), например, сухое вино;
    • соль.
  2. Увеличить желирующие свойства способны:
    • сахар;
    • молоко;
    • алкоголь.

Желатина, аминокислотный состав — Справочник химика 21








При гидратации молекул белков следует учитывать, что белки могут связывать воду свободными полярными группами, имеющимися на поверхности белковых молекул (—ОН, —СООН, =0, —ЫНг и т. д.), а также атомами кислорода и азота в пептидной цепи. Вследствие скручивания полипептидных цепей в белковой молекуле атомы кислорода и азота каждой пептидной связи могут связывать не две, а в среднем одну молекулу воды. Свободные гидрофильные группы аминокислотных остатков молекулы белка могут участвовать в связывании диполей воды полностью или почти полностью. Например, в желатине с каждым аминокислотным остатком связаны в среднем 2,6 молекулы воды. Зная аминокислотный состав молекулы белка или, точнее, последовательность соединения аминокислот в молекуле, можно рассчитать, какое количество молекул воды связывается при гидратации каждой молекулы белка. [c.215]

    Проведено исследование и определен аминокислотный состав гидролизатов желатина, казеина и жмыха поджелудочной железы. [c.103]

    ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

    Аминокислотный состав гидролизата желатина и растворов камер электродиализатора определялся с помощью известных мето,а,ов хроматографии и электрофореза на бумаге [3]. [c.70]

    Несмотря на то что первая аминокислота—глицин —была выделена А. Бра-конно еще в 1820 г. из кислотного гидролизата желатина, полный аминокислотный состав белков был расшифрован только к 30-м годам XX в. Большая заслуга в этом принадлежит работам H.H. Любавина, который в 1871 г. установил, что под действием ферментов пищеварительных соков белки расщепляются на аминокислоты. [c.33]

    Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

    Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

    В середине XIX века было установлено, что для питания человека и животного достаточно следуютих веществ белков, жиров, углеводов, минеральных солей и воды. Далее, в ряде опытов было показано, что из этих групп пищевых веществ безусловно необходимы для питания лишь белки и минеральные вещества, поскольку жиры и углеводы могут образоваться за счет белков. Детализируя проблему искусственного питания и изучая различные синтетические пищевые смеси, ученые занялись энергетической и термодинамической стороной этого вопроса. В результате ряда весьма обстоятельных исследований было установлено, что количество необходимых для организма пищевых веществ должно определяться количеством калорий тепла, которые эти вещества способны выделять при сжигании, и что взрослому человеку при обычных условиях существования необходимо около 2500—3000 калорий в день, получаемых из 70—100 г белка, 40—50 г жира и 400—500 г углеводов. На основании этих данных нередко сравнивали организм с паровой машиной, в которой потенциальная энергия пищевых веществ путем сжигания превращается в кинетическую. Эта прими тивная концепция, разумеется, сильно тормозила развитие исследовательской. мысли. Однако вскоре было доказано (2), что наряду с количеством белков решающее значение для правильного питания имеет их аминокислотный состав (качество белков). В этом отношении уже тогда животные и растительные белки были разделены на полноценные (например яичный белок), содержащие все необходимые для организма аминокислоты, и неполноценные (например желатина), не содержащие многих необходимых для питания незаменимых аминокислот (тирозин, триптофан, цистин). [c.6]

    Уже к 1820 г. было установлено, что белки гидролизуются, и Бра-конно выделил из гидролизата простейшую а-аминокислоту — а-ами-ноуксусную (за свой сладкий вкус и происхождение из желатина, т. е. из белкового клея костей, она была названа гликоколом, а позднее — глицином). Далее из гидролизатов белков были выделены и другие аминокислоты, и вплоть до середины XX века продолжалось открытие более экзотических аминокислот. В 90-х годах прошлого века Э. Фишер разработал свой метод исследования аминокислотного состава гидролизатов белков. Метод Фишера состоит в том, что смесь аминокислот, полученную в результате гидролиза с помощью концентрированной соляной кислоты, превращают этерификацией посредством этанола и НС1 в сложные эфиры аминокислот, освобождают их от солеобразно связанной НС1 путем добавления щелочи и разделяют эфиры фракционной перегонкой в вакууме. Такой препаративный метод, несмотря на то что он далек от совершенства (потеря от /з ДО /г всей массы аминокислот), был большим шагом вперед. Вскоре было выяснено, что в состав подавляющего большинства исследованных белков входят -а-аминокислоты из числа помещенных в табл. 88, и лишь редкие белки содержат какие-либо аминокислоты сверх этих. В таблице выделены жирным шрифтом незаменимые в пище человека и животных аминокислоты, потребление которых должно составлять в сумме 21—31 г в сутки. Остальные аминокислоты организм способен синтезировать сам, если ему доставляется с пищей источник азота (например, в виде глутаминовой кислоты). Эти аминокислоты требуются в количестве [c.654]


Желатин

Гелеобразователь, загуститель, покрытие, пенообразователь, питательное вещество, осветлитель, флокулянт, средство для капсулирования, стабилизатор пены, носитель.

Белок с необычайно высоким содержанием (13-15%) редкой аминокислоты гидроксипролина. Аминокислотный состав включает 18 аминокислот. Пептидные цепи без существенной вторичной или третичной структуры.

Гранулы, крупинки или порошок от буроватого до белого цвета, прозрачные пластинки без постороннего запаха со вкусом пресного бульона.

Характеризуется окраской, вкусом, а также свойствами геля, получаемого разведением в горячей воде, прочность которого выражается в г по Валенту или в bloom (г/см2). Хор. раств. в горячих воде, молоке, р-рах сахара и соли; ср. раств. в холодной воде (набухание), спиртах; нераств. в орг. растворителях.

Природный источник

Входит в состав животного белка соединительных тканей коллагена.

Получение

Из коллагена: обезжиренные кости, кожу свиней или крупного рогатого скота кислотным или щелочным способом переводят в растворимое состояние и подвергают термическому расщеплению. Продукты гидролиза по фракциям выпадают в осадок из фильтрата в соответствии со своими изоэлектрическими точками. Желатин отфильтровывают, стерилизуют и высушивают. Примеси: минеральные соли, возможна контаминация микроорганизмами.

Желатин является съедобным белком, поэтому может считаться пищевым продуктом. Из-за отсутствия эссенциальной аминокислоты триптофана собственная пищевая ценность этого белка низкая, однако желатин может увеличивать пищевую ценность других белков, например, белков мяса с 92 до 99%.

ДСП не определено. Желатин подвержен микробиологическому загрязнению; совместим не со всеми загустителями. Опасности по ГН-98: ПДК в воде 0,1 мг/м3, класс опасности 4. В ЕС считается пищевым продуктом, а не добавкой. В РФ разрешён в качестве вспомогательного средства (материалы и твёрдые носители) для иммобилизации ферментных препаратов (п. 5.6.4.5 СанПиН 2.3.2.1293-03). Codex: разрешён в плавленых сырах до 8 г/кг индивидуально или в сочетании с другими загустителями; в 2 стандартах на консервированные мясопродукты GMP; сливочные сыры, домашние сыры (творог), сливки в количестве до 5 г/кг индивидуально или в сочетании с другими стабилизаторами и загустителями; ароматизированный йогурт и другие кисломолочные продукты после ферментации до 10 г/кг.

Гигиенические нормативы качества и безопасности (СанПиН 2.3.2.1078-01):

Желатины образуют гели, которые легко плавятся уже во рту. Варьируя марку и количество желатина, можно получить пастообразный, мягкий желированный или резиноподобный продукт. Образование геля начинается при температуре ниже 30°С, а уже при 32-35°С гель обратимо плавится. Его прочность зависит от рН среды, наибольшая прочность наблюдается в интервале рН от 5,5 до 11,0. Добавка солей может полностью предотвратить образование геля. Желатин применяют, как правило, в виде желатинового р-ра, приготавливаемого следующим образом: сначала желатин замачивают в воде в течение 35-40 мин для набухания, а затем разогревают до температуры 65-70°С.

Обычно используемые количества: студни, тушёнка, прозрачные десерты, глазури 20-50 г/кг; р-ры для обмывания и опрыскивания кусков мяса, рыбы, орехов, микрокапсулирования 20-30 г/кг; фрукты в желе, «резиновые медвежата» 70-100 г/кг.

При производстве вина желатин используют для осветления труднофильтруемых виноматериалов, придания им розливостой-кости (преимущественно к обратимым коллоидным помутнениям), а также для исправления грубых, с повышенной терпкостью виноматериалов. Обработка желатином (при необходимости в сочетании с ТАНИНОМ или БЕНТОНИТОМ) может применяться в комплексе с деметаллизацией виноматериала или его обработкой ферментными препаратами. Схему производственной обработки и дозы оклеивающих материалов выбирают пробной оклейкой. При комплексной обработке танин вводят в виномате-риал за сутки, а бентонит — за 2-3 ч до обработки желатином. Рабочий р-р получают растворением предварительно набухшего в холодной воде в течение нескольких часов желатина в подогретых воде или вине. Рабочий р-р задают в виноматериал небольшими порциями и оставляют обработанный виноматериал для осветления на 3-12 сут, после чего снимают с осадка и фильтруют.

Согласно «Инструкции по обработке виноматериалов желатином», утверждённой Минсельхозпродом РФ 5.05.98, рекомендуется использовать следующие его дозы (г/дал): для белых натуральных виноматериалов 0,1-1,0; для красных натуральных — 0,2-1,5; для специальных — 0,3-2,5; для плодовых белых — 0,2— 1,0; красных — 0,2-1,5.

Возможно приготовление карамельного сиропа с желатином.

Другие области применения: желатин используется в фармацевтике и косметике при капсулировании и таблетировании, в фотографии, входит в состав заменителей плазмы крови, из него готовят бактериологические питательные среды.

В продаже встречаются желатины двух типов: А и В. Желатины типа А получают кислотной обработкой коллагена свиных шкур. Желатины типа В получают щелочной обработкой костей крупного рогатого скота. При равной с желатинами типа В желирую-щей способности желатины типа А имеют меньшую вязкость и лучшую формоудерживающую способность. Наряду с этим существуют специальные желатины для питательных сред, фотографии, фармацевтики и косметики.

Прочность студня желатина пищевого качества определяется по Блуму (Bloom) или Валенту. Примерное соответствие этих показателей приведено ниже:

Коллаген/Желатин. Научные исследования и факты.

Данный пост, это немного переработанная и слегка ужатая статья Бориса Цацулина
Добавки для суставов: Коллаген/Желатин. Научные исследования и факты

Начнем с того, что заболеваний опорно-двигательного аппарата, в частности суставов, очень и очень много. Первое, что советуют всем без исключения, это коллаген, желатин, кератин, эластин. Все эти вещества являются составными элементами хрящей, кожи, волос, ногтей. И их потребление в пищу должно способствовать восстановлению и улучшению своих тканей, что состоят из таких же веществ. Это не что иное, как фибриллярные белки.

Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Нитевидная структура — хорошо. Почему? Да из нитей легко создать или сшить гибкие, подвижные, эластичные, прочные ткани, как кожа, ногти, связки, сухожилия и.т.д. Как одежда, отличается по свойствам друг от друга в первую очередь составом ткани, так и ткани человеческого тела, отличаются составом фибриллярных белков. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин,выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин — белок свёртывающей системы крови.
Так как речь сегодня пойдет о коллагене, то стоит отметить, что это один из таких нитевидных белков и он содержится везде. Не только в суставах, как многие думают, а вообще во всех тканях. В коже его порядка 70%, составляет около 75 % сухой массы, а эластин – около 4 %. Эластин растягивается очень сильно (до 200–300 %), примерно, как резина. Коллаген может растягиваться до 10 %, что соответствует капроновому волокну.
В состав мышц входит соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена и эластина. Поэтому механические свойства мышц подобны механическим свойствам полимеров. Механическое поведение скелетной мышцы следующее: при быстром растяжении мышц на определенную величину напряжение резко возрастает, а затем уменьшается. При большей деформации происходит увеличение межатомных расстояний в молекулах. Механические свойства кровеносных сосудов так же определяются главным образом свойствами коллагена, эластина и гладких мышечных волокон.
Это основа для других тканей и органов: оболочек, кожи, хрящей, костей, связок мышц, сосудов и даже нервной системы. И вообще, коллаген считается самым распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% белков во всём теле. Коллагены есть везде. А различия в типах коллагена есть, но они не очень существенны.
Факторов разрушения коллагена много. Ниже перечислены основные последствия его нехватки:

со стороны хрящевой ткани — дегенерация межпозвонковых дисков (остеохондроз), хруст, грыжи, скрежет, ухудшение состояния суставных хрящей (артрозы), проблемы с бронхами (бронхит, бронхоэктазы). Однако нужно заметить, что коллаген больше отвечает не за хруст, а за боли. За состояние самих суставовсо стороны кожи — ранние и глубокие морщины;
со стороны сосудистой стенки — ее истончение и, как следствие повышение угрозы разрывов сосудов, аневризм и увеличения количества атеросклеротических бляшек, которые появляются в ответ на нарушение целостности сосудистой стенки;
со стороны кишечника — запоры и проблемы с пищеварением;
со стороны хрусталика — ухудшение зрения.

Как известно, белок состоит из кирпичиков-аминокислот, которые соединены между собой пептидной связью. Любой белок, который мы съедим, будет разрушен до кирпичиков (аминокислот). И только потом наше тело, используя кирпичики, будет строить свой собственный уникальный белок. Деградация белка катализируется протеиназами: в желудке — пепсинами, а в тонком кишечнике — трипсином, химотрипсином и эластазой. Образующиеся при этом пептиды далее гидролизуются различными пептидазами до аминокислот.Любой продукт белковой природы, что мы съедим, всегда будет разрушен до аминокислот. И всосется в тонком кишечнике только в виде аминокислот. Иногда в виде двух или трех связанных между собой аминокислот. Пептиды всасываются в виде ди- и трипептидов путем пассивного переноса или активного транспорта с участием переносчиков.

Это написано во всех самых свежих современных учебниках. С этим спорить бесполезно. 99% белка, что мы съедим, будет разрушен. Телу все равно, что вы съели, будь то коллаген или курица. А если по какой-либо причине белок, что мы съели, не будет нормально переварен и попадет в кровоток, то последствия будут в виде жутких аллергии и пр. т.к. тело будет распознавать непереваренный белок как чужеродный. Не стоит тешить надежду на то, что коллаген из пищи как-либо встроиться в наш собственный. Любую белковую пищу нужно рассматривать с точки зрения аминокислотного состава. И только аминокислоты и их пропорции могут как то на нас влиять. Более 99% конечных продуктов переваривания белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения.
Аминокислотный состав коллагена
Т.к. коллаген — это белок, то и состоит он из аминокислот. А каких? Всем известно, что коллаген скуден по аминокислотному составу, и считается неполноценным белком, как и продукт переработки коллагена — желатин. Коллаген имеет необычный аминокислотный состав: 1/3, или 33% всего коллагена составляет глицин. Глицин- это заменимая аминокислота, значит, организм может ее вырабатывать сам без всяких проблем. Так же из заменимых аминокислот в коллагене присутствует пролин, аргинин и аланин. Из незаменимых аминокислот – лизин. Необходимо сказать, что есть модификации пролина и лизина, такие как гидроксипролин и гидроксилизин.

Но, увы, даже в самом очищенном коллагене, а как вы знаете, он как правило обезвожен, т.е. сух, лизина даже меньше, чем в обычном сывороточном протеине. Поэтому рассматривать коллаген как источник незаменимых аминокислот для своих суставов нельзя. Потенциальная польза в коллагене, заключается именно в заменимых аминокислотах и в их ГИПЕРДОЗАХ, ибо в коллагене того же самого глицина аж 33 г на 100 г.
Так же в коллагене есть две особые аминокислоты — гидроксипролин и гидроксилизин, модификации пролина и лизина для того, чтобы коллаген держал структуру. Добавление “гидрокси” к аминокислотам дают связь вот такую. И волокно коллагена не рассыпается. Т.е. эти аминокислоты дают прочность и крепкие связи волокну. Именно за счет них коллаген является такой прочной структурой, и в сыром исходном виде очень плохо переваривается т.е. не поддается действию протеаз.

Вся индустрия добавок, в том числе, именитые специалисты заявляют, что польза коллагена заключается в наличии двух аминокислот, которые редко встречаются в других белках – оксипролин и оксилизин. Т,е поскольку коллаген без них не существует, поедая эти аминокислоты, мы просто облегчаем жизнь своему коллагену. Он будет строиться славно, быстрее, т.е. не нужно эти аминокислоты создавать. Звучит реально круто, да? Однако это неправда. К большому сожалению, они никак не помогут нам при построении своего собственного коллагена. Почему? Очень просто.
Во-первых, сам синтез коллагена в нашем теле происходит так. Сначала строятся нити без всяких там гидроксиаминокислот. Т.е. у нас в цепи нормальный пролин. И только потом уже на готовой цепи подвешивают гидроксигруппу к пролину. «Гидроксилирование пролина (или лизина) катализируется пролилгидроксилазой (или лизилгидроксилазой) — ферментами, находящимися в микросомальной фракции многих тканей ( кожи , печени , легких , сердца , скелетной мышцы ,гранулирующих раневых поверхностей). Эти ферменты являются пептидилгидроксилазами, поскольку гидроксилирование происходит только после включения пролина или лизина в полипептидную цепь.» Т.е. организм не использует вот эти хваленые аминокислоты, что мы могли получить из съеденного колагена. Он все синтезирует вновь.
Во вторых, в учебнике по биохимии черным по белому написано: «не существует тРНК, которая могла бы акцептировать гидроксипролин или гидроксилизин и далее включать их в растущую полипептидную цепь».
В одном из исследовании в 1954 году провели эксперимент, в котором кормили крыс радиоактивным гидроксипролином и гидроксилизином. Смотрели, будет ли коллаген из этих радиокативных аминокислот состоять. Результат отрицательный! А продавцы бадов до сих пор настаивают в пользе употребления этих аминокислот, хотя, если мы едим гидроксиаминокислоты, то все они будут все равно приведены до состояния нормальных аминокислот и только потом будут использоваться. В общем и целом только пищевой пролин является предшественником гидроксипролина, а пищевой лизин — предшественником гидроксилизина в составе коллагена. И никак иначе.
Вывод: коллаген по аминокислотам ценен только пролином, глицином, аланином, аргинином, которых в коллагене действительно много и больше чем в любом другом белковом продукте.

Что такое желатин и что такое гидролизованный коллаген?
Многие слышали о том, что есть отдельно добавки с коллагеном. А есть просто пищевой желатин? Какая между ними разница? Многие годы обычный коллаген из костей и хрящей считался нерастворимым в воде и, поэтому, не усвояемым. Причиной этого является то, что нативный коллаген, т.е. коллаген, поступающий в организм из пищевых продуктов, сопротивляется воздействию трипсина. Когда же коллаген подвергается определенной обработке, например, кипячению в воде, его структура разрушается и субъединицы частично гидролизуются, а продуктом этого становится желатин. Его переварить на много легче.

Развернутые цепи пептидов желатина захватывают большие количества воды, приводя к образованию гидратированных молекул. В это и есть процесс варки студня, как делают наши бабушки и мамы. Они разрушают коллаген и коллаген превращается в желатин. Так что желатин — это коллаген, который был подвержен разрушению. Усваивается легче, чем просто сырой материал. На производствах желатин получают варкой и обработкой различными щелочами костной массы, перемолотых связок, хрящей и.т.д.
Но есть еще и гидролизованный коллаген. Это желатин, который еще несколько раз обработали. Он еще больше разрушился и еще легче переваривается и расщепляется до аминокислот. В этом весь прикол. Вся разница в обработке. И получается, что желатин – это средняя степень обработки, а гидролизованный коллаген — высокая степень обработки. Чем выше степень обработки, тем выше биодоступность, т.е. переваривание и всасывание.
Как добавки с коллагеном помогают суставам и тканям?
Во первых-хрящевая ткань, костная ткань, кожа-все постоянно обновляется. И везде в составе есть коллаген. Поскольку состав коллагена у человека и у животного сходны по аминокислотному составу, то и употребление животного коллагена в пищу должно иметь определенные положительные эффекты. Это в теории.
Как мы выяснили, реальная польза от коллагена заключается в трех аминокислотах-пролин, глицин, аланин, аргинин. При повышенных нагрузках и других факторах, особенно, недоедании, реально человеку может не хватать этих аминокислот для построение суставной ткани на столько, что из пищи их просто не получить при обычном белковом питании. Никак. Поэтому, несмотря на то, что пролин, глицин, аланин считаются заменимыми аминокислотами, они, если не поступают достаточно с пищей, начинают синтезироваться из других остальных аминокислот. А это значит, что пул остальных аминокислот становиться меньше, т.к. они идут на синтез этих. И общий объем аминокислот падает. А это уже проблема для всех тканей.
Если в них большая потребность, например, сустав повредили и его нужно восстанавливать, или раны заживлять, то у нас 2 варианта. Или просто усиленно питаться белковой пищей в надежде на то, что часть аминокислот просто синтезируется в пролин глицин и аланин, либо непосредственно получить их из желатина и коллагена.
Но у первого варианта есть недостаток. Дело к том, что, как я уже сказал, большие объемы пролина глицина и аланина из обычной пищи сложно получить. И несмотря на то, что они заменимы, возможность их создания из других аминокислот, по некоторым сведениям, слегка ограничена. В условиях стресса, физических нагрузок, болезни, синтез одних аминокислот из других лимитирован. Поэтому для того, чтоб не надеется на авось, употребление желатина и коллагена поощряется в пищу действительно способствует построению своих тканей. Если быть откровенным до конца, коллагеновые добавки помогут тем людям, что плохо питаются и не доедают белка. Людям с развитой мышечной массой и имеющим богатый белковый рацион даже в случае резкой потребности в построение коллагена и в этих трех аминокислотах резервов организма хватит. Можно будет использовать даже мышцы в качестве источника аминокислот. Таким людям коллагеновые добавки вряд ли помогут. Будет добавка полезна детям, несомненно! Детям все полезно.

От коллагеновых добавок и желатина ненужно ждать чуда. Восстановления хрящевой ткани — очень длительный и трудный процесс. Эффекты могут быть замечены только в течении нескольких месяцев постоянного приема добавки. Это не панацея. Это просто 4 дополнительных аминокислоты. Так же, как и не начинается резкий мышечный рост от протеина, аналогично, не будет серьезных улучшений от коллагена и желатина.
Так что, если вы простой смертный, хорошо питаетесь, в меру двигаетесь и у вашего опорно-двигательного аппарата отсутствуют проблемы, то вам вполне достаточно тех желешек и холодцов, которые перепадают на праздники. Но, если у вас присутствуют проблемы с кожей, суставами, сухожилиями, то обязательно проведите анализ своего питания, может вам как раз не хватает тех самых пяти аминокислот.

Желатин — состав и польза

Желатин — это порошок без цвета и запаха, используется в качестве загустителя, желирующей субстанции. Это животный белок с широкой областью применения. Желатин представляет собой смесь белков и пептидов, полученных путем частичного гидролиза коллагена, который находится в коже, костях и хрящах животных и рыб. Некоторые производители используют лишь кости, другие — перерабатывают шкуры, сухожилия, копыта.

Зачем нужен коллаген

Коллаген составляет почти одну треть всех белков и в организме человека. Это волокнистый белок, который укрепляет соединительную ткань, обеспечивая ее эластичность. Чем старше мы становимся, тем наш организм производит меньше коллагена, и отдельные его волокна соединяются в жгуты, напоминающие веревки. Суставы становятся более жесткими, сухожилия и связки – менее эластичными. Поэтому первое, что приходит в голову, — желатин должен быть полезен, ведь он восполняет дефицит коллагена!

Вред желатина

Желатин практически безвреден. Очень редко он вызывает аллергию. Что касается других предостережений, то они касаются людей с сердечно-сосудистыми заболеваниями и склонных к нарушениям водно-солевого обмена.

Желатин — это оксалоген, как щавель или шпинат, и если потреблять его чрезмерно, он способствует образованию оксалатных камней (солей щавелевой кислоты, которые приводят к мочекаменной и желчекаменной болезни).

Избыточное потребление желатина повышает свертываемость крови, что противопоказано при атеросклерозе и склонности к тромбофлебитам.

Общая рекомендация — соблюдать умеренность.

Польза желатина

  • Желатин — прекрасный источник белка в рационе (содержание белка увеличивает добавление меда). Для культуристов это дешевая альтернатива пищевым добавкам. Достаточно просто обогатить рацион некоторыми из отсутствующих в желатине аминокислот.
  • Добавки с желатином улучшают состояние костей и суставов, а также облегчают боль, связанную с артритом. Употребление порошкового желатина (по 10 граммов ежедневно) значительно улучшает подвижность суставов.
  • Улучшает пищеварение и способствует лечению его расстройств.
  • Регулярное употребление этого вещества укрепляет волосы, останавливает выпадение, делает их более густыми и блестящими.
  • Как уже отмечалось, с возрастом в организме производится меньше коллагена, из-за чего образуются морщины. Если же регулярно употреблять желатин, то можно подпитать кожу коллагеном изнутри.
  • Ежедневный прием заметно укрепит ногти.
  • Употребление желатина помогает худеть, потому что подавляет чувство голода и не допускает переедания.
  • Введение в меню желатина улучшит обменные процессы, работу мышечной и нервной системы, головного мозга.

Состав желатина

Основа желатина – коллаген. В состав желатина входят важные аминокислоты, в том числе отвечающие за здоровое функционирование соединительных тканей и хрящей. Это гидроксипролин и пролин. Другие аминокислоты — глицин, аланин, глютаминовая, аспаргиновая.

На 100 граммов желатина

  • 87,2 г белков
  • 10 г воды
  • 1,7 г золы
  • 0,7 г углеводов
  • 0,7 г крахмала
  • 0,4 г жира
  • 700 мг кальция
  • 300 мг фосфора
  • 80 мг магния
  • 11 мг натрия
  • 1,2 мг калия
  • 2000 мкг железа

Калорийность продукта — 355 кКал.

полезные свойства, применение желатина в кулинарии и медицине

Желатин – это уникальная пищевая добавка, полученная путем смешивания белков животного происхождения. Вязкое, желеобразное вещество получают путем вываривания костей, связок и сухожилий (а также некоторых других тканей) в обычной воде. В составе этих продуктов содержится вещество коллаген (белок).

Применение желатина в кулинарии и медицине

Желатин предписывают в медицинских целях для увеличения количества белка в организме человека. Такая профилактика нужна при пищевом дисбалансе. Еще один способ использования вещества – изготовление капсул для медикаментов.

Желатин широко применяется в кулинарии. Его добавляют в кондитерские изделия (желе, мармелад, цукаты, жевательная резинка), блюда из мяса или рыбы (холодец, заливное, студень).

Вещество используется также в мороженом: он предотвращает образование кристалликов сахара в мороженой массе, а также влияет на процесс денатурации белков.

Если вы хороший кулинар, то вам, несомненно, приходилось пользоваться желатином. Пищевой желатин обычно продается в сухом виде, кристаллики прозрачные или слегка желтоватые, вещество не обладает ни вкусом, ни запахом. Разбавленное в воде или кислотах, вещество сильно набухает, но не растворяется полностью. Чтобы окончательно растворить желатин, соединение нужно подогреть, после остывания раствор переходит в состояние студня.

Пищевая ценность

Белков в составе продукта больше всего. В 100 граммах желатина содержится 87,5 г белков. Энергетическая ценность пищевой добавки – 355 кКал. Значит, не стоит злоупотреблять пищей с высоким содержанием желатина, иначе наберете несколько лишних кило.

Химический состав и полезные свойства желатина

Продукт представляет собой смесь из белковых соединений животного происхождения. В нем содержится до 18 аминокислот: пролин, глицин, аланин, оксипролин, аспарагиновая, глютаминовая кислоты и др. Все эти вещества играют немаловажную роль в активизации умственных процессов, поддерживают силу сердечной мышцы, стимулируют метаболизм, выступают «главным генератором» для центральной нервной системы, коры головного мозга и мышечных тканей.

Буквально недавно были снова изучены свойства желатина, чтобы окончательно подтвердить положительное влияние на организм продукта переработки косной и мышечной массы животного. В эксперименте приняли участие 175 людей преклонного возраста, у каждого из которых были заболевания коленных суставов (остеоартрит). Ежедневно подопытные съедали по 10 г желатина в виде порошка. Через две недели у большинства из них замечены существенные улучшения в подвижности суставов, мышцы стали крепче. Так было доказано, что вещество замедляет процесс разрушения хрящевых и суставных тканей.

Пасечники иногда добавляют вещество в мед, чтобы сделать его тягучим и вязким. Но это только портит натуральный медовый компонент: продукт значительно теряет во вкусе и запахе, понижается ферментативная активность и сахарная инверсия, увеличивается содержание белка.

Вред и противопоказания

У некоторых людей наблюдается слабая усвояемость желатина организмом. Если уж употребляете в пищу продукты, приготовленные на основе желатина, старайтесь не перегружать ими желудок. Переизбыток вещества в организме может привести к нежелательным последствиям, в списке которых повышение свертываемости крови – самое слабое. Меньше всего продукта содержится в холодце, заливном, а из сладостей – в мармеладе.

Если у вас наблюдаются патологии в области венозных сосудов (тромбоз или тромбофлебит), проблемы с почками и мочеполовой системой, лучше воздерживаться от употребления продуктов на основе желатина в больших количествах. Это может вызвать обострение. Тем же, кто использует желатиновые настойки для профилактического лечения суставов, следует параллельно принимать препараты, стимулирующие дефекацию, иначе могут возникать проблемы с ЖКТ: запоры, воспаление геморроидальных шишек и др.

При проблемах с сердечно-сосудистой системой и оксалуриевым диатезом, употреблять пищу с желатином разрешить может только врач. Так как некоторые из веществ, содержащихся в желатине, могут спровоцировать более стремительное развитие этих заболеваний.

В редких случаях входящий в состав различных блюд пищевой желатин может вызывать аллергию.

НПО «Альтернатива» — Гелеобразователи белковой природы

   Практически единственным гелеобразователем белковой природы, который широко используется в пищевой промышленности, является желатин.

   Желатин — белковый продукт, представляющий смесь линейных полипептидов с различной молекулярной массой (50 000—70 000) и их агрегатов с молекулярной массой до 300 000, не имеет вкуса и запаха. Аминокислотный состав желатина включает до 18 аминокислот, в том числе глицин (26—31 %), пролин (15—18 %), гидроксипролин (13—15 %), глутаминовую кислоту (11—12 %), аспарагиновую кислоту (6—7 %), аланин (8—11 %) и аргинин (8—9 %).

   Электрокинетические свойства желатина в растворе, в том числе изоэлектрическая точка, определяются пятью электроактивными аминокислотами. В молекулах желатина основными функциональными группами, несущими заряд, являются:

—СООН — группы аспарагиновой и глутаминовой кислот;

—NH2 — группы лизина и гидроксилизина;

—NH—С—NH2 — группы аргинина.

              ||

              NH

   На их долю приходится более 95% всех ионизированных групп желатина.

   Желатин получают из коллагена, содержащегося в костях, хрящах и сухожилиях животных. Наиболее чистая форма желатина, выделенная из рыбьих пузырей, получила название «рыбный клей» (isinglass).

   Технологический процесс получения желатина основан на кислотной или щелочной экстракции, в процессе которой нерастворимый коллаген превращается в растворимый желатин, с последующим выделением продукта известными технологическими приемами, предусматривающими его очистку, высушивание и стандартизацию. В коллагене 35 % кислотных групп находится в амидированной форме, которая в процессе щелочной обработки превращается в кислотную. Поэтому изоэлектрическая точка желатина варьирует между 9,4 (для амидированной формы) и 4,8 (для карбоксильной формы).

   Особенности желатинов в зависимости от способа экстракции

Тип желатина

Способ экстракции

рН изоэлсктрической точки

А

Кислотный

6,5-8,5;   7,5-9,4*

В

Щелочной

4,8-5,2

*В зависимости от вида исходного сырья.

   Желатин растворяется в воде, молоке, растворах солей и сахара при температуре выше 40°С. Растворы желатина имеют низкую вязкость, которая зависит от рН и минимальна в изоэлектрической точке. При охлаждении водного раствора желатина происходит повышение вязкости с переходом в состояние геля. Это так называемый золь — гель-переход. Для образования геля необходимы достаточно высокая концентрация желатина и соответствующая температура, которая должна быть ниже точки затвердевания (примерно 30°С).

   Механизм образования геля желатином, как и любым другим желирующим агентом, связан с формированием трехмерной сетчатой структуры. При температуре выше 40°С молекулы желатина в растворе имеют конфигурацию отдельных спиралей. При охлаждении сегменты, богатые аминокислотами различных полипептидных цепей, принимают спиральную конфигурацию. Водородные связи с участием или без участия молекул воды стабилизируют образовавшуюся структуру. Эти связи распределены по всей длине цепи, что объясняет уникальные свойства желатиновых гелей.

   Наиболее интересное свойство желатина — это образование термически обратимых гелей. В противоположность полисахаридам гелеобразование желатина не зависит от рН и не требует присутствия других реагентов, например, Сахаров, солей или двухвалентных катионов.

   Поскольку желатин не является индивидуальным продуктом, в перечень пищевых добавок он включен без Е-номера.

   Область применения желатина в зависимости от технологических функций

Пищевой продукт

Концентрация желатина, %

Технологическая функция

Мясные продукты

1-5

Гелеобразование

Кондитерские изделия

3-10

»

Десерты на гелевой основе

4-6

»

Йогурты

0,3-1,0

»

Муссы

1-3

Стабилизация

   Желатин применяют при изготовлении зельца, различных желе (фруктовых и рыбных), мороженого, кремов и жевательной резинки. Кроме того, он используется при получении пива и вина на стадии их осветления.

   В России и большинстве других стран желатин применяется без ограничений. Обычные дозировки, обеспечивающие решение технологических задач, составляют 1—6 % к массе продукта. Эффект осветления достигается при концентрациях желатина 0,1—0,2 г/л.

Желатин — обзор | Темы ScienceDirect

1.4.13 Желатин

Желатин — это полупрозрачный, натуральный, нетоксичный, бесцветный, хрупкий (в сухом состоянии) твердый полимер без запаха. Это достигается частичным гидролизом коллагена, полученного из кожи, белой соединительной ткани и костей животных. В больших масштабах желатин получают из побочных продуктов мясной и кожевенной промышленности [104]. В последнее время побочные продукты из рыбы также стали рассматриваться, поскольку они устраняют некоторые религиозные препятствия, связанные с потреблением желатина [105].Сырье получают различными способами отверждения, кислотой и щелочью, которые используются для экстракции высушенного гидролизата коллагена. Эти процессы [106] могут длиться до нескольких недель, и различия в таких процессах имеют большое влияние на свойства конечных желатиновых продуктов.

Желатин также можно приготовить в домашних условиях. Кипячение некоторых хрящевых кусков мяса или костей приведет к растворению желатина в воде. В зависимости от концентрации полученный бульон (при охлаждении) естественным образом образует желе или гель.Этот процесс используется для заливного. Хотя существует множество процессов, посредством которых коллаген может быть преобразован в желатин, все они имеют несколько общих факторов. Межмолекулярные и внутримолекулярные связи, которые стабилизируют нерастворимый коллаген, делая его нерастворимым, должны быть разорваны, а водородные связи, которые стабилизируют спираль коллагена, также должны быть разорваны [107]. Процессы производства желатина состоят из трех основных этапов:

a.

Предварительная обработка для подготовки сырья к основной стадии экстракции и удаления примесей, которые могут отрицательно повлиять на физико-химические свойства конечного желатинового продукта

b.

Основной этап экстракции, который обычно выполняется горячей водой или разбавленными растворами кислоты в виде многоступенчатой ​​экстракции для гидролиза коллагена в желатин

c.

Очистка и восстановление, включая фильтрацию, осветление, выпаривание, стерилизацию, сушку, гревание, измельчение и просеивание для удаления воды из раствора желатина, смешивания экстрагированного желатина и получения высушенного, смешанного и измельченного конечного продукта. продукт

Хотя желатин на 98-99% состоит из белка по сухому весу, он имеет меньшую питательную ценность, чем многие другие полноценные источники белка.В желатине необычно много незаменимых аминокислот глицина и пролина (то есть тех, которые вырабатываются человеческим организмом), но не хватает некоторых незаменимых аминокислот (то есть тех, которые не производятся человеческим организмом). Он не содержит триптофана и дефицит изолейцина, треонина и метионина.

Примерный аминокислотный состав желатина следующий: глицин 21%, пролин 12%, гидроксипролин 12%, глутаминовая кислота 10%, аланин 9%, аргинин 8%, аспарагиновая кислота 6%, лизин 4%, серин 4%. , лейцин 3%, валин 2%, фенилаланин 2%, треонин 2%, изолейцин 1%, гидроксилизин 1%, метионин и гистидин <1% и тирозин <0.5%. Эти значения различаются, особенно второстепенные составляющие, в зависимости от источника сырья и технологии обработки [108]. Структура желатиновой единицы представлена ​​на рисунке 1.23.

Рисунок 1.23. Структура желатиновой единицы.

Желатин также является местным кровоостанавливающим средством, его накладывают на кровоточащую рану и перевязывают повязкой. Это кровоостанавливающее действие основано на повреждении тромбоцитов при контакте крови с желатином, который активирует каскад свертывания. Желатин также вызывает тампонадный эффект — остановку кровотока в кровеносный сосуд из-за сужения сосуда внешней силой.Также было заявлено, что желатин способствует общему здоровью суставов, и было обнаружено, что он облегчает боль и скованность в коленных суставах у спортсменов [109]. Пероральное употребление желатина оказывает благоприятный терапевтический эффект на выпадение волос как у мужчин, так и у женщин [110, 111] и оказывает положительное влияние на некоторые изменения ногтей и заболевания [112–114].

Аминокислотный состав (мг / г) желатинов, экстрагированных из четырех различных …

div>
Proses produksi gelatin dari bahan baku alternatif diperlukan untuk mengatasi kebutuhan gelatin halal.Saat ini, terdapat batasan penggunaan желатин, terkait dengan aspek kehalalannya. Eksplorasi proses produksi gelatin dari limbah pemotongan ayam memerlukan berbagai modifikasi agar memenuhi standar mutu gelatin yang telah ditetapkan oleh Standar Nasional Indonesia (SNI). Tujuan penelitian ini adalah mengetahui sifat fisikokimia gelatin, яндихасилкан дари, каки аям, дан характерным, дари, модифицирующим желатин. Rancangan penelitian ян дигунакан адалах Rancangan Acak Ленгкап dengan empat ulangan.Perlakuan yang digunakan dalam penelitian adalah bahan pelarut (A) (A1: HCl 1% ,, A2: NaOH 1% ,; A3: Ch4COOH 1%) дан метод экстракси (B) (B1: водная баня pemanasan menggunakan дан B2: menggunakan panci bertekanan / presto). Хасил пенелитиан menunjukkan бахва каки аям мемилики кандунган протеин ян чукуп тингги, sehingga berpotensi digunakan sebagai bahan baku untuk produksi желатин. Perlakuan terbaik adalah 2 hari extraksi menggunakan pelarut Ch4COOH 1%, dengan proses exstraksi menggunakan водная баня selama 1 варенье.Рендемен желатин 6,75 ± 1,89%; кадар эйр 10,41 ± 0,63%; кадар абу 3,90 ± 0,43%; кандунганский лемак 9,68 ± 1,21%; кандунганский белок 77,21 ± 0,58%; pH 5,62 ± 0,13; берсифат ларут; viskositas 6,67 ± 1,53 сП; кекуатан гель 164,75 ± 3,40 г соцветия; остаток кандунгана Cu 4,52 ± 0,71 ppm; Zn 9,92 ± 0,22 частей на миллион; Как 0,000 ± 0,00 ppm; дан Сульфит 5,56 ± 0,30 частей на миллион. Proses produksi gelatin dengan menggunakan metode asam dan proses ekstraksi dengan water bath belum menghasilkan gelatin yang sesuai dengan standar mutu gelatin (SNI), sehingga perlu perbaikan dalam metode extraksi.Процесс производства желатина из альтернативного материала необходим для преодоления поставок халяльного желатина. Есть несколько препятствий к использованию желатина, одно из которых связано с религиозными аспектами, то есть запрет на употребление ингредиентов от свиней. Исследования процесса производства желатина из отходов птицефабрики нуждаются в некоторых изменениях, чтобы соответствовать индонезийскому стандартному регламенту (SNI). Целью этого исследования было узнать физико-химические свойства желатина, полученного из куриных лапок, и их характеристики в процессе модификации желатина.Результаты показали, что куриные ножки имеют достаточно высокое содержание белка, поэтому их можно было использовать в качестве сырья для производства желатина. Лучшим лечением была двухдневная экстракция с использованием 1% растворителя Ch4COOH с последующим нагреванием на водяной бане в течение 1 часа. Выход желатина 6,75 ± 1,89%; содержание воды 10,41 ± 0,63%; зольность 3,90 ± 0,43%; жирность 9,68 ± 1,21%; содержание белка 77,21 ± 0,58%; pH 5,62 ± 0,13; растворимость была растворимой; вязкость 6,67 ± 1,53 сПс; прочность геля 164,75 ± 3,40 налет; Содержание остатка Cu 4.52 ± 0,71 частей на миллион; Zn 9,92 ± 0,22 частей на миллион; Как 0,000 ± 0,00 частей на миллион; Сульфит 5,56 ± 0,30 м.д. Однако необходимы улучшения для снижения содержания жира в желатиновых продуктах

рыбный гель отчет

Рыба
Желатин

Аннотация

Желатин получается путем гидролиза коллагена, который является основным белком.
найдено в коже и

кости. Рыбный желатин коммерчески добывают в Новой Шотландии.
Кенни и Росс в Порт-Саксоне.

Сырьем является шкура глубоководных рыб, таких как треска, пикша.
и минтай, а получается

из местной соленой и замороженной рыбы. Уникальность
рыбий желатин состоит из аминокислоты

содержание желатина. Хотя все желатины состоят из одного и того же
20 аминокислот, может быть

изменение количества иминокислот, пролина и гидроксипролина.При меньшем количестве этих

аминокислот, водородных связей желатина в водных растворах меньше,
и, следовательно, сокращение на

температура гелеобразования. Желатин из кожи трески превращается в гель при 10ºC, тогда как
желатин из кожи карпа будет

больше похож на желатин животного происхождения, который загустевает при температуре выше комнатной.
Большинство людей думают о желатине как о

.

пищевая добавка или часть фотопленки.При более низкой температуре гелеобразования,
другой коммерческий

были разработаны аппликации рыбьего желатина. Эти приложения
Обсуждаются.

Обзор

Объем сообщаемой информации
в литературе по рыбьему желатину несколько ограничено (Mees, 1966;

Густавсон, 1956; Piez, 1965). Kenney & Ross продюсирует
рыбный желатин с 1960 года, а это

конференция дает нам возможность поделиться с вами некоторой информацией
что у нас

развитый.Изначально произведенный нами продукт продавался как
осветленный рыбий клей, и

по существу представлял собой рыбий желатин, используемый в промышленности. У нас есть
продавал съедобный тип

рыбного желатина с 1981 г.

Весь желатин получен из коллагена, основного белка, содержащегося в
кожа и кость. Упрощенный

охарактеризовать применение желатина будет следующим
четыре использования:

  1. Желатин пищевой — Не содержит
    тяжелые металлы и эстетически пригодны для употребления в пищу.
  1. Промышленный желатин — Где
    химические и физические свойства уникально подходят для промышленного
    заявление. Хорошим примером может служить желатин, используемый для микрокапсулирования.
    прекурсоров красителей для безуглеродистой бумаги.

  2. Фотографический желатин
    Требования крайне критичны. Фотопленка требует
    длительный срок хранения, а желатин оказывает большое влияние на галогенид серебра
    химия, требующая умения фотографировать и уметь развиваться
    позже при стандартных условиях развития.

  3. Клей — По существу для
    клейкие или клеящие аппликации.

Рыбный желатин, за исключением фотопленки, используется во всех этих
Приложения. Однако рыба

желатин используется как основа для светочувствительного покрытия (или фоторезиста)
для торговли электроникой.

Предшественником желатина является коллаген.Коллаген — главный структурный белок
найдено в коже и

кости всех животных. Молекула коллагена состоит из 3 отдельных
полипептидные цепи (альфа

цепи), которые наматываются друг на друга в подтверждение тройной спирали.
Эта тройная спираль —

стабилизируется водородными связями между молекулами коллагена, что происходит
по мере старения животного. A

молекула коллагена из трех альфа-цепей будет иметь размер 3000Aº в
длина (0.3 мкм) и 15Aº в

диаметр. Каждая альфа-цепь содержит примерно 1050 связанных аминокислот.
все вместе. Есть

двадцать различных аминокислот в каждой альфа-цепи и для каждого животного
тип желатина, эти амино

кислоты находятся в определенном повторяющемся образце. Глицин, который представляет собой
треть содержания аминокислот,

находится в повторяющейся последовательности с двумя другими аминокислотами.Это может быть представлено
как глицин-х-у. Это

нередко x является пролином, а y — остатком гидроксипролина.

В таблице 1 сравнивается содержание аминокислот в желатине рыб и теленка.
кожный желатин. Продаем наш

желатин в виде жидкости HiPure и сухого желатина. Перечислены аминокислоты
в алфавитном порядке вместе с

их функциональность.Распространенный способ определения содержания аминокислот
это путем указания числа

остатков на тысячу аминокислот. Обратите внимание на сравнение рыб
желатин и кожа теленка

желатин для аминокислот пролина и гидроксипролина.

Таблица 1

Сравнительное содержание аминокислот в жидкости Hi-Pure
желатин и животный желатин.

Амино
Кислота

Функция

Остатки / 1000 аминокислот

Жидкий желатин HiPure

Желатин из кожи теленка

Аланин

Аргинин

аспарагиновая кислота
Кислота

Не
полярный алифатический

Базовый
аминокислота

дикарбоксилат
кислота

124

55

37

114

51

45

Цистеин

глутаминовая
Кислота

Глицин

сера
содержащий

дикарбоксилат
кислота

Неполярный алифатический

77

334

71

325

Гистидин

Гидроксипролин

Изолейцин

Базовый
аминокислота

Имино
кислота

Неполярный алифатический

9

54

10

5

86

11

Лейцин

Лизин

метионин

Не
полярный алифатический

Базовый
аминокислота

сера
содержащий

20

35

13

25

34

6

фенилаланин

Пролин

Серин

ароматический

Имино
Кислота

Гидроксил
содержащий

11

106

65

13

135

37

Треонин

Триптофан

тирозин

Гидроксил
содержащий

ароматический

Гидроксил
содержащий

26

2

18

3

Валин

Неполярный
алифатический

22

22

Роль пролина и гидроксипролина в коллагене очень важна.Там
кажется родством

между температурой метаболизма животного (или рыбы) и
свойства кожи

и

полученный экстрагированный желатин. Желатин, полученный из кожи глубокого
холодноводная рыба имеет меньшие количества

пролина и гидроксипролина, и в результате водные растворы будут
не гель при комнатной температуре, а

останется жидким при температуре от 8 до 10ºC.

Коллаген в коже можно растворить в разбавленном холодном растворе кислоты или соли, но
с большим трудом и

в целом низкие урожаи. Это потому, что молекулы коллагена ковалентно
поперечно сшитые в фибриллы, которые

может набухать, но не растворяется. Если кожа и холодная кислота нагреваются,
при определенной температуре

молекула коллагена претерпевает переход спирального клубка.Спиральная катушка
буквально разворачивается, и коллаген

становится более легко растворимым. Температура, при которой это происходит
зависит от суммы

пролин и гидроксипролин в альфа-цепи, и эта температура
это точка денатурирования. Для

коллаген глубоководной рыбы, эта температура составляет примерно 15ºC.
Бычий коллаген —

примерно 40ºC.Другой термин, который охватывает тот же эффект
в самой обшивке, есть усадка t

температура. Это именно то, что подразумевает термин. При определенной температуре
коллаген в сыром виде

кожа расслабится, и кожа сморщится. Температура усадки
сырой кожи выше, чем

денатурирующая температура кожи в подкисленной воде, но такая же
связь пролина и

гидроксипролин до температуры усадки все еще держится.

В таблице 2 показано сравнение аминокислотного состава некоторых рыбных коллагенов.
которые были

опубликовано Пьезом и Гроссом (1960). Глицин составляет треть
общие аминокислотные остатки.

В составе есть сходство, но главное —
общее количество пролина и

гидроксипролин, а также самая высокая температура усадки.

Таблица 2

Состав аминокислот и температуры усадки
желатинов из рыбы и теленка. *

Амино
Кислота /

Усадка

Остатки / 1000 аминокислот

Желатин кожи карпа

Желатин из кожи трески

Желатин из шкуры щуки

Желатин из кожи теленка

глицин

аланин

Валин

317

120

19

345

107

19

328

114

18

320

112

20

изолейцин

лейцин

Пролин

12

25

124

11

23

102

9.2

20

129

11

25

138

гидроксипролин

фенилаланин

тирозин

73

14

3.2

53

13

3,5

70

14

1,8

94

13

2,6

Серин

Треонин

метионин

43

27

12

69

25

13

41

25

12

36

18

4.3

Цистин

гидроксилизин

Лизин

<1

4,5

27

<1

6,0

25

<1

7.9

22

<1

7,4

27

гистидин

Аргинин

аспарагиновая кислота
Кислота

4,5

53

47

7.5

51

52

7,4

45

54

5,0

50

45

Глутаминовая кислота

74

75

81

72

Усадка
Температура (° C)

57

40

55

65

* Пьез и Гросс (1960)

Коммерческая экстракция желатина зависит как от растворения, так и от гидролиза.
денатурированная кожа.

Желатин может сохранять некоторые ковалентные связи между альфа-цепями, которые
повлечет за собой число, кратное

одиночная альфа-цепь длиной 95 000 дальтон. Есть также крупные
пропорции более короткой цепи

полипептид в желатине, так как цепь расщепляется при экстракции
процесс. Это не обязательно

проблема, так как конечный продукт может не нуждаться в очень высокомолекулярных фракциях
для выполнения

конкретное приложение.

Молекулярную массу четырех желатинов сравнивали с помощью гель-проникающей хроматографии.
и

малоугловое рассеяние света (Берг и Фредерик, частное сообщение)
на рис. 1. Верхняя кривая —

стандартный желатин, а под ним желатин из телячьей кожи. Второй
кривая рыбий желатин экстрагированный

с минимальным гидролизом. Самая низкая кривая — желатин из товарной рыбы,
который был гидролизован более до

достичь определенных вязкостных характеристик.Желатины животных и
рыбий желатин с низким гидролизом все

имеют пики на уровне 190 000 и 95 000, характерные для бета и альфа
коллагены соответственно. Около

10% сырого веса кожи рыбы составляет коллаген I типа. Рис. 2 — это
сравнение молекулярной

состав коллагена кожи теленка с коллагеном кожи рыбы, сделанный
с использованием полиакриламидного геля

электрофорез (PAGE) по методу Laemml (1970), посредством чего
молекулы разных

молекулярные массы разделяются с помощью электрического тока.Там
есть сходство между двумя

коллагены. Коллаген рыб состоит в основном из альфа 1 и альфа.
2 цепочки в соотношении 2: 1. Бета

коллаген — это два альфа-коллагена, ковалентно связанные друг с другом.

На рис. 3 представлены графики зависимости вязкости 10% раствора животного желатина от рыбьего желатина.
с минимальным гидролизом

и товарный рыбный желатин.Между желатинами есть сходство,
но учтите, что зверь

желатин превращается в гель при 32ºC, тогда как желатин из рыбы остается жидким.
до 8ºC.

Жидкий желатин Norland HiPure Liquid Gelatin содержит 45% твердого вещества в воде и является текучим.
решение на 7000

до 8000cps, о вязкости меда. Желатин защищен
смесью метила и пропила

гидроксибензоаты.

Рыбий желатин имеет такую ​​же химическую активность, что и животный желатин. Альдегиды
например формальдегид,

глютеральдегид и глиоксаль будут сшивать и затвердевать желатин под
соответствующие условия. Это

может реагировать с любыми дридами в щелочных условиях, восстанавливая или
устранение эффекта

альдегиды в качестве отвердителя на желатине.Рыбный желатин также обеспечивает
хорошая среда для

осаждение эмульсий галогенида серебра, так как это может быть сделано при более низких
температуры, чем у животных

желатин.

Наш завод расположен на юго-западной оконечности Новой Шотландии, Канада, в
район богатый рыбной ловлей

основания. Шкуры получают от производителей замороженной рыбы, а также
переработчики соленой рыбы.Большой

количество кожи используется в растении, и 16 000 фунтов кожи
обрабатываются ежедневно.

Я упомянул, что рыбий желатин используется в светочувствительном покрытии. Наши уточненные
рыбный клей изначально был

используется в качестве основы для водорастворимого фоторезиста (Холахан, 1965). Если
у вас цветной телевизор

есть большая вероятность, что критическая часть телевидения
трубка, маска диафрагмы, изготовлена ​​

с использованием фотолитографического процесса с рыбьим желатином в качестве фоторезиста
база.Есть 400,000

отверстия или прорези в маске и
цель этих отверстий — очертить цветное изображение, которое

проецируется на люминофоры
на внутренней стороне телевизионной трубки. Оптика настолько критична, что

несовершенства в доли микрона можно визуально увидеть на
экран и будет причиной

отказ.Эти маски производятся в непрерывном процессе, благодаря чему тонкие
металл разматывается с ролика

с одного конца оборудования, и готовые маски снимаются с
лист на другом конце

На расстоянии 1000 футов.

Рыбный желатин также используется при производстве выводных рамок, удерживающих
кремниевый чип в компьютерах

и микропроцессоры (American Machinist, 1971).Чип установлен
на площадке в центре

часть выводной рамки, и каждая схема на микросхеме подключена
к поводку, который его окружает. L

свинцовая рамка изготовлена ​​с использованием процесса фотохимической обработки и рыбьего желатина.
фоторезист.

Необходимая часть оптики цветной видеокамеры — это цветная полоса.
фильтр, разделяющий

цветовые сигналы для электроники камеры.Каждый фильтр имеет
серия из 3-х разноцветных полос, 12

микрон шириной, наносится на стекло в повторяющейся схеме. Общий размер
фильтра составляет примерно 1/2 дюйма

х 3/4 дюйма. Полосы наносятся на стекло с помощью фотолитографической
обработать в рыбном желатине.

Сводка

1) Желатин производится из коллагена, который входит в состав кожи и костей животных.
и рыбу.

2) Все желатины имеют одинаковые 20 разных аминокислот, немного отличающиеся друг от друга.
пропорции для разных

разновидность.

3) Количество иминоаминокислот, пролина и гидроксипролина, определяет
усадка

температура и температура денатурирования,
(Температура, при которой спираль коллагена

разматывается), и, как следствие, температура, при которой
растворы экстрагированных желатиновых гелей.

4) Желатин из холодных глубоководных рыб, таких как треска, пикша, минтай, хек и
куск, гели при температуре от 8 до 10ºC

по сравнению с желатином из кожи теленка, который загустевает
От 30 до 35ºC.

5) Рыбный желатин используется в различных покрытиях, самые крупные из которых
из них база для воды

растворимый фоторезист.

Список литературы

Берг, Р.и Фредерик. Частное общение. Центр биоматериалов, кафедра
патологии, Rutgers

Медицинская школа, Пискатауэй, штат Нью-Джерси.

Бурджанадзе Т.В. 1982. Стабилизация структуры коллажа; Зависимость от коллагена
денатурация

энтальпия от содержания иминокислоты. Биополимеры 21 (8): 1587.

Химическое фрезерование прецизионных деталей. 1971. Американский машинист 115: 50.

Густавсон, К. 1956. «Химия и реакционная способность коллагена».
Academic Press, Нью-Йорк, штат Нью-Йорк.

Холахан, Дж. Ф. 1965. Производство цветных кинескопов. Мир электроники
74 (6): 30-32,56.

Laemmll, Великобритания 1970. Расщепление структурных белков во время сборки
голова

бактериофаг Т4. Nature 227 (5259): 680.

Мис, К.E.K. и Джеймс, Т. 1966. «Теория фотографического процесса».
3-е изд. Macmillan

Компания, Нью-Йорк.

Piez, K. 1965. Характеристика коллагена из кожи трески, содержащего три
хроматографически

разные цепи. Биохимия 4 (12): 2590.

Пьез, К.А. и Гросс, Дж. 1960. Аминокислотный состав некоторых рыбных коллагенов:
Отношения

между составом и структурой.J. Biol. Chem. 235 (4): 995.

Желатин имеет несколько преимуществ для здоровья благодаря аминокислотам

Для многих желатин — это очень красочная и ароматная еда. Но удивительным фактом является то, что большинство людей не знакомы с пользой желатина для здоровья.

Приготовление желатина включает кипячение костей, кожи и хрящей животных для извлечения коллагена. Примечательно, что при переработке коллагена он приобретает форму бесцветного и безвкусного вещества, называемого желатином.Когда желатин остывает, он приобретает красивую желеобразную консистенцию.

Желатин, как и коллаген, приносит много пользы для здоровья, потому что желатин содержит аналогичные аминокислоты. Аминокислоты объединяются, чтобы создать белки, и они очень важны для правильного функционирования нескольких органов. Самое главное, они дают энергию.

Это правда, что человеческий организм вырабатывает некоторые аминокислоты. Но большинству людей необходимо получать дополнительные аминокислоты с пищей. Аминокислоты, присутствующие в желатине, также присутствуют в органах и костях некоторых конкретных животных.Люди обычно не едят эти части, поэтому включение желатина в какую-нибудь питательную диету должно быть очень полезным.

Аминокислоты, которые обычно присутствуют в желатине, представляют собой валин, пролин и глицин. Он также содержит другие аминокислоты, такие как аргинин, аланин и лизин. Человеческое тело не может производить очень важную аминокислоту валин. Валин можно получить только с помощью диеты.

Желатин присутствует в зефире и мармеладных конфетах. Это даже можно проследить по покрытию капсул с лекарством.Люди употребляют его в виде костного бульона или в качестве добавки.

Желатин обеспечивает несколько преимуществ для здоровья, и улучшение здоровья кожи является одним из них. Коллаген сохраняет кожу здоровой, но с возрастом люди теряют ее, и кожа теряет упругость. Это приводит к появлению линий и морщин на коже. Теперь желатин содержит коллаген, поэтому он помогает улучшить здоровье кожи.

Желатин содержит белок, макроэлемент. Многие животные источники содержат белок, но в то же время содержат большое количество нездорового жира.Примечательно, что желатин — хороший источник белка без жира.

Аминокислота глицин, присутствующая в желатине, способствует укреплению слизистой оболочки желудка. Эта здоровая оболочка усиливает выработку желудочного сока, что улучшает пищеварение. Согласно Medical News Today, одно исследование показывает, что глицин помогает контролировать уровень сахара в крови и полезен при диабете 2 типа. Очевидно, что по этому поводу необходимы дополнительные исследования.

Глицин в желатине, вероятно, улучшает качество сна.Коллаген, содержащийся в желатине, уменьшает боль в суставах, связанную с воспалением. Это подтверждают несколько клинических исследований.

Национальная медицинская библиотека США сообщает, что несколько клинических исследований показывают, что желатин улучшает функцию суставов и уменьшает боль. Это улучшение в основном касается людей, страдающих остеоартритом. Еще одна важная аминокислота в желатине — лизин, укрепляющий кости.

Лизин в желатине помогает человеческому организму усваивать кальций.Кальций укрепляет кости и в то же время предотвращает потерю костной массы. Человеческий организм не может производить лизин, поэтому его следует получать с пищей. Соблюдение здоровой диеты может улучшить потребление лизина человеком.

Желатин может быть полезен для похудения благодаря белку и низкокалорийному содержанию. Это также помогает контролировать гормоны, связанные с голодом. Желатин обычно присутствует в зефире и конфетах.

Рыбий желатин: характеристики, функциональные свойства, применение и будущие возможности

  • 1.

    Aewsiri T, Benjakul S, Visessanguan W, Tanaka M (2008) Химические составы и функциональные свойства желатина из предварительно приготовленного тунца. Int J Food Sci Technol 43 (4): 685–693

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 2.

    Aewsiri T, Benjakul S, Visessanguanb W., Eunc BJ, Wierenga AP, Gruppene H (2009) Антиоксидантная активность и эмульгирующие свойства желатина кожи каракатицы, модифицированного окисленными фенольными соединениями. Food Chem 117 (1): 160–168

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 3.

    Ахмада М., Бенджакул С., Продпранб Т., Августин В. Т. (2012) Физико-механические и антимикробные свойства желатиновой пленки из кожи кожаной куртки единорога с добавлением эфирных масел. Пищевой гидроколлоид 28 (1): 189–192

    Статья

    Google Scholar

  • 4.

    Алеман А., Хименес Б., Перес-Сантин Э., Гомес-Гильен М.С., Монтеро П. (2011) Гидролизаты желатина кальмаров с антигипертензивной, противоопухолевой и антиоксидантной активностью. Food Res Int 44 (4): 1044–1051

    Статья

    Google Scholar

  • 5.

    Alfaro AT, Fonseca GG, Costa CS, Prentice C (2009) Влияние параметров экстракции на свойства желатина из костей King weakfish (Macrodon ancylodon). Food Sci Technol Int 15 (6): 553–562

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 6.

    Alfaro AT, Fonseca GG, Prentice C (2012) Повышение функциональных свойств кожного желатина вамтилапии (Oreochromis urolepis hornorum) при различных значениях pH. Food Bioprocess Technol 6 (8): 2118–2127

    Статья

    Google Scholar

  • 7.

    Alfaro AT, Fonseca GG, Balbinot E, Prentice C (2013) Характеристика кожного желатина вамтилапии (Oreochromis urolepis hornorum): микробиологические, реологические и структурные свойства. Food Sci Technol Int. DOI: 10.1177 / 1082013213488776

    Google Scholar

  • 8.

    AOAC (2000) Официальные методы ассоциации официальных международных агрохимиков. AOAC International, Гейтерсбург

    Google Scholar

  • 9.

    Arora A, Padua GW (2010) Обзор: нанокомпозиты в пищевой упаковке. J Food Sci 75 (1): R43 – R49

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 10.

    Avena-Bustillos RJ, Olsen CW, Chiou B, Yee E, Bechtel PJ, McHugh TH (2006) Проницаемость желатиновых пленок млекопитающих и рыб для водяного пара. J Food Sci 71 (4): 202–207

    Статья

    Google Scholar

  • 11.

    Badii F, Howell NK (2006) Рыбий желатин: структура, желирующие свойства и взаимодействие с белками яичного белка.Пищевой гидроколлоид 20 (5): 630–640

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 12.

    Bae HJ, Park HJ, Hong SI, Byun YJ, Darby DO, Kimmel RM, Whiteside WS (2009) Влияние содержания глины, скорости гомогенизации, pH и ультразвуковой обработки на механические и барьерные свойства рыбьего желатина / монтмориллонитовые нанокомпозитные пленки. Food Sci Technol Int 42 (6): 1179–1186

    CAS

    Google Scholar

  • 13.

    Bao S, Xu S, Wang Z (2009) Антиоксидантная активность и свойства желатиновых пленок, содержащих наночастицы хитозана, содержащие полифенолы чая. J Sci Food Agric 89 (15): 2692–2700

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 14.

    Benjakul B, Kittiphattanabawon P, Regenstein JM (2012) In: Simpson BK (ed) Пищевая биохимия и пищевая промышленность, 2-е изд. Оксфорд, Уайли

    Google Scholar

  • 15.

    Bhat R, Karim AA (2009) Ультрафиолетовое облучение улучшает прочность геля рыбьего желатина. Food Chem 113 (4): 1160–1164

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 16.

    Билука С.Ф., Маркетти С., Альфаро Т.А. (2011) Производство желатина пеле и осса багре (Clarias gariepinus). Rev Bras Tecnol Agroind 5 (1): 418–426

    Google Scholar

  • 17.

    Бинси П.К., Шамасундар Б.А., Дилип А.О., Бадии Ф., Хауэлл Н.К. (2009) Реологические и функциональные свойства желатина из кожи большеглазого окуня (Priacanthus hamrur): влияние желатина на гелеобразующую способность рыбного фарша.Food Hydrocoll 23 (1): 132–145

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 18.

    Бинси П.К., Шамасундар Б.А. (2012) Очистка и характеристика трансглутаминазы из четырех видов рыб: влияние добавленной трансглутаминазы на вязкоупругое поведение рыбного фарша. Food Chem 132 (4): 1922–1929

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 19.

    Бланко М., Sotelo GC, Чапела М.Дж., Перес-Мартин Р.И. (2007) На пути к устойчивому и эффективному использованию рыбных ресурсов: нынешние и будущие тенденции.Trends Food Sci Technol 18 (1): 29–36

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 20.

    Боран Г., Регенштейн М.Дж. (2010) В: Тейлор С.Л. (ред.) Достижения в исследованиях пищевых продуктов и питания. Academic Press, UK

    Google Scholar

  • 21.

    Bordignon CA, Franco SDRL, Gasparino E, Yanjima ME, Del Vesco PA, Visentainer VJ, Mikcha GMJ (2012) Использование замороженной и соленой кожи нильской тилапии для периодической экстракции желатина.Rev Bras Zootec 41 (3): 473–478

    Google Scholar

  • 22.

    Chen HH, Lin CH, Kang HY (2009) Эффекты созревания в композитных гелях рыбьего желатина и HPMC. Пищевой гидроколлоид 23 (6): 1756–1761

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 23.

    Chiou BS, Avena-Bustillos RJ, Shey J, Yee E, Bechtel PJ, Imam SH, Glenn GM, Orts WJ (2006) Реологические и механические свойства сшитых рыбьих желатинов.Полимер 47 (18): 6379–6386

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 24.

    Choi SS, Regenstein JM (2000) Физико-химические и сенсорные характеристики рыбьего желатина. J Food Sci 65 (2): 194–199

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 25.

    Cho SM, Gu YS, Kim MSB (2005) Оптимизация извлечения и физические свойства желатина кожи желтоперого тунца (Thunnus albacares) по сравнению с желатинами млекопитающих.Пищевой гидроколлоид 19 (2): 221–229

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 26.

    Cho SM, Kwak KS, Park DC, Gu YS, Ji CI, Jang DH, Lee YB, Kim SBl (2004) Оптимизация обработки и функциональные свойства желатина из хряща акулы (Isurus oxyrinchus). Пищевой гидроколлоид 18 (4): 575–579

    Google Scholar

  • 27.

    Cole CGB, Roberts JJ (1997) Измерение цвета желатина.Meat Sci 45 (1): 23–31

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 28.

    Cole CGB (2000) Желатин. В: Фрэнсис Ф.Дж. (ред.) Энциклопедия пищевой науки и техники, 2-е изд. Уайли, Нью-Йорк

    Google Scholar

  • 29.

    Dash M, Chiellini F, Ottenbrite RM, Chiellini E (2011) Хитозан — универсальный полусинтетический полимер в биомедицинских приложениях. Prog Polym Sci 36 (8): 981–1014

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 30.

    De Azaredo CMH (2009) Нанокомпозиты для упаковки пищевых продуктов. Food Res Int 42: 1240–1253

    Статья

    Google Scholar

  • 31.

    Ди Бернардини Р., Харнедя П., Деклан Б., Керриб Дж., О’Нилб Е., Маллена А.М., Хейс М. (2011) Антиоксидантные и антимикробные пептидные гидролизаты из источников мышечного белка и побочных продуктов. Food Chem 124 (4): 1296–1307

    Статья

    Google Scholar

  • 32.

    Fernández-Díaz MD, Montero P, Gómez-Guillén MC (2001) Гелевые свойства коллагенов из шкур трески (Gadus morhua) и хека (Merluccius
    merluccius) и их модификация коэнхансерами сульфатом магния, глицерином и трансглутаминазой. Food Chem 74 (2): 161–167

    Статья

    Google Scholar

  • 33.

    Fernández-Díaz MD, Montero P, Gómez-Guillén MC (2003) Влияние замораживания рыбных шкур на молекулярные и реологические свойства экстрагированного желатина.Пищевой гидроколлоид 17 (3): 281–286

    Статья

    Google Scholar

  • 34.

    Folk JE (1980) Трансглутаминазы. Ann Rev Biochem 49: 517–531

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 35.

    Giménez BA, Moreno S, López-Caballeroa ME, Montero P, Gómez-Guilléna MC (2013) Антиоксидантные свойства экстракта зеленого чая, включенного в желатиновые пленки рыб после моделирования желудочно-кишечного ферментативного переваривания.LWT Food Sci Technol 53 (2): 445–451

    Статья

    Google Scholar

  • 36.

    Gomes da Silva RS, Bandeira SF, Petry FC, Almeida Pinto LA (2011) Extração de gelatina a partir de peles de cabeças de carpa comum. Cienc Rural 41 (5): 904–909

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 37.

    Gómez – Estaca J, Bravo L, Gómez-Guillén MC, Aleman A, Montero P (2009) Антиоксидантные свойства желатиновых пленок из кожи тунца и бычьей шкуры, вызванные добавлением экстрактов орегано и розмарина.Food Chem 112 (1): 18–25

    Статья

    Google Scholar

  • 38.

    Gómez-Estaca J, López de Lacey A, López-Caballero ME, Gómez-Guillén MC, Montero P (2010) Биоразлагаемые желатин-хитозановые пленки с эфирными маслами в качестве антимикробных агентов для сохранения рыб. Food Microbiol 27 (7): 889–896

    Статья

    Google Scholar

  • 39.

    Gómez-Guillén MC, Turnay J, Fernandz-Diáz MD, Ulmo N, Lizarbe MA, Montero P (2002) Структурные и физические свойства желатина, экстрагированного из различных морских видов: сравнительное исследование.Пищевой гидроколлоид 16 (1): 25–34

    Статья

    Google Scholar

  • 40.

    Gómez-Guillén MC, Pérez-Mateos M, Gómez-Estaca J, Lopez-Caballero E, Giménez B, Montero P (2009) Рыбий желатин: возобновляемый материал для разработки активных биоразлагаемых пленок. Trends Food Sci Technol 20 (1): 3–16

    Статья

    Google Scholar

  • 41.

    Gómez-Guillén MC, López-Caballero ME, López de Lacey A, Alemán A, Giménez B, Montero P (2010) Антиоксидантные и антимикробные пептидные фракции из желатина кожи кальмаров и тунца.In: Le Bihan E, Koueta N (eds) Побочные продукты моря как реальный материал: новые способы применения. Указатель Transworld Research Network, Керала

    Google Scholar

  • 42.

    Gómez-Guillén MC, Giménez B, López-Caballero ME, Montero MP (2011) Функциональные и биоактивные свойства коллагена и желатина из альтернативных источников: обзор. Пищевой гидроколлоид 25 (8): 1813–1827

    Статья

    Google Scholar

  • 43.

    Gómez-Guillén MC (2012) Роль лигносульфоната в свойствах пленок из рыбьего желатина. Пищевой гидроколлоид 27 (1): 60–71

    Статья

    Google Scholar

  • 44.

    Gonçalves AA (2011) Tecnologia do Pescado: Ciência, Tecnologia, Inovação e Legislação. Atheneu, Сан-Паулу

    Google Scholar

  • 45.

    Gudmundsson M (2002) Реологические свойства рыбьего желатина. J Food Sci 67 (6): 2172–2176

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 46.

    Haug IJ, Draget KI, Smidsrod O (2004) Физические и реологические свойства рыбьего желатина по сравнению с желатином млекопитающих. Пищевой гидроколлоид 18 (6): 203–213

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 47.

    Hoque SM, Benjakul S, Prodpranb T (2010) Влияние термической обработки пленкообразующего раствора на свойства пленки из желатина кожи каракатицы (Sepia pharaonis). J Food Eng 96: 66–73

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 48.

    Hosseini FS, Rezaei M, Zandi M, Ghavi FF (2013) Получение и функциональные свойства съедобных пленок из смеси рыбьего желатина и хитозана. Food Chem 136 (3–4): 1490–1495

    Статья

    Google Scholar

  • 49.

    Джамила Б., Харвиндер К.Г. (2002) Свойства желатина из рыб — черной тилапии (Oreochromis mossambicus) и красной тилапии (Oreochromis nilotica). Food Chem 77 (1): 81–84

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 50.

    Jellouli K, Balti R, Bougatef A, Hmidet N, Barkia A, Nasri M (2011) Химический состав и характеристики желатина кожи серого спинорога (Balistes capriscus). LWT Food Sci Technol 44 (9): 1965–1970

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 51.

    Jiang M, Liu S, Dub X, Wanga Y (2010) Физические свойства и внутренние микроструктуры пленок, изготовленных из смесей желатина и триацетина кожи сома. Пищевой гидроколлоид 24 (1): 105–110

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 52.

    Johnston-Banks FA (1990) Желатин. В: Харрис П. (ред.) Пищевые гели. Издательство Elsevier Applied Science Publishers, Лондон

    Google Scholar

  • 53.

    Jongjareonrak A, Benjakul S, Visessanguan W, Tanaka M (2006) Кожный желатин большеглазого окуня и коричнево-полосатого красного окуня: химический состав и влияние микробной трансглутаминазы на свойства геля. Пищевой гидроколлоид 20 (8): 1216–1222

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 54.

    Jongjareonraka A, Rawdkuenb S, Chaijanic M, Benjakul S, Osakoe K, Tanaka M (2010) Химический состав и характеристика желатина кожи выращиваемого гигантского сома (Pangasianodon gigas). LWT Food Sci Technol 43 (1): 161–165

    Статья

    Google Scholar

  • 55.

    Jridi M, Nasri R, Lassoueda I., Souiaai N, Mbarekc A, Barkia A, Nasri M (2013) Химические и биофизические свойства желатинов, экстрагированных из предварительно обработанной щелочью кожи каракатицы (Sepia officinalis) с использованием пепсина.Food Res Int 54: 1680–1687

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 56.

    Карим А.А., Бхат Р. (2009) Рыбный желатин: свойства, проблемы и перспективы в качестве альтернативы желатину млекопитающих. Пищевой гидроколлоид 23 (3): 563–576

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 57.

    Kasankala LM, Xue Y, Weilong Y, Hong SD, He Q (2007) Оптимизация экстракции желатина из кожи белого амура (Catenopharyngodon idella) с помощью методологии поверхности отклика.Биоресур Технол 98 (17): 3338–3343

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 58.

    Khiari Z, Rico D, Martin-Diana BA, Barry-Ryana C (2013) Сравнение желатина, извлеченного из скумбрии, и путассу после различных предварительных обработок. Food Chem 139 (1–4): 347–354

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 59.

    Ким С., Мендис Э. (2006) Биоактивные соединения из побочных продуктов морской переработки — обзор.Food Res Int 39 (4): 383–393

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 60.

    Коли MJ, Basu S, Nayak BB, Patange BS, Pagarkar UA, Gudipati V (2012) Функциональные характеристики желатина, извлеченного из кожи и костей тигрового горбыля (Otolithes ruber) и розового окуня (Nemipterus japonicus) ). Food Bioprod Process 90 (3): 555–562

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 61.

    Kolodziesjska I, Kaczorowski K, Piotrowska B, Sadowska M (2004) Модификация свойств желатина из шкур балтийской трески (Gadus morhua) трансглютаминазой. Food Chem 86 (2): 203–209

    Статья

    Google Scholar

  • 62.

    Корхонен Х., Пихланто А (2006) Биоактивные пептиды: производство и функциональность. Int Dairy J 15 (9): 945–960

    Артикул

    Google Scholar

  • 63.

    Кришна А., Ниндо И.К., Мин К.С. (2012) Разработка съедобных пленок из рыбьего желатина с использованием экструзии и прессования. J Food Eng 108 (2): 337–344

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 64.

    Li JH, Miao J, Wu JL, Chen SF, Zhang QQ (2014) Приготовление и определение характеристик активных пленок на основе желатина, содержащих природные антиоксиданты. Пищевой гидроколлоид 37: 166–173

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 65.

    Лю Х., Ли Д., Гу С. (2008) Реологические свойства желатина канального сома (Ictalurus punctaus) из рыбьих шкур, консервированных различными методами. LWT Food Sci Technol 41 (8): 1425–1430

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 66.

    Liu Z, Ge X, Lu Y, Dong S, Zhao Y, Zeng M (2012) Влияние молекулярной массы хитозана и степени деацетилирования на свойства пленок на основе желатина. Пищевой гидроколлоид 26 (1): 311–317

    Статья

    Google Scholar

  • 67.

    Mizuta S, Fujisawa S, Nishimoto M, Yoshinaka R (2004) Биохимическое и иммунохимическое определение коллагенов типов I и V у тигрового фугу (Takifugu rubripes). Food Chem 89 (3): 373–377

    Статья

    Google Scholar

  • 68.

    Mohtar NF, Perera C, Quek S (2010) Оптимизация экстракции желатина из кожи хоки (Macruronus novaezelandiae) и измерение прочности геля и SDS-PAGE. Food Chem 122 (1): 307–313

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 69.

    Muyonga JH, Cole CGB, Duodu KG (2004) Добыча и физико-химическая характеристика кожи и костного желатина нильского окуня (Lates niloticus). Пищевой гидроколлоид 18 (4): 581–592

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 70.

    Muyonga JH, Cole CGB, Duodu KG (2004) Характеристика растворимого в кислоте коллагена из кожи молодых и взрослых окуней Nilo (Lates niloticus). Food Chem 85 (1): 81–89

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 71.

    Ngo D, Vo T, Ngo D, Wijesekara I, Kim S (2012) Биологическая активность и потенциальная польза для здоровья биоактивных пептидов, полученных из морских организмов. Int J Biol Macromol 51 (4): 378–383

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 72.

    Norland RE (1990) In: Voight MN, Botta JK (eds) Достижения в технологии рыболовства и биотехнологии для повышения прибыльности. Техномик Паблишинг Ко., Ланкастер

    Google Scholar

  • 73.

    Norziah MH, Al-Hassan A, Khairulnizam AB, Mordi MN, Norita M (2009) Характеристика рыбьего желатина из отходов переработки сурими: термический анализ и влияние трансглутаминазы на свойства геля. Пищевой гидроколлоид 23 (6): 1610–1616

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 74.

    Нуньес-Флорес Р., Хименес Б., Фернандес-Мартин Ф, Лопес-Кабальеро М.Э., Монтеро М.П., ​​Гомес-Гильен М.С. (2012) Роль лигносульфоната в свойствах пленок из рыбьего желатина.Пищевой гидроколлоид 27 (1): 60–71

    Статья

    Google Scholar

  • 75.

    Нуньес-Флорес Р., Хименес Б., Фернандес-Мартин Ф, Лопес-Кабальеро М.Э., Монтеро М.П., ​​Гомес-Гильен М.С. (2013) Физическая и функциональная характеристика активных пленок из рыбьего желатина, содержащих лигнин. Пищевой гидроколлоид 30 (1): 163–172

    Статья

    Google Scholar

  • 76.

    Qian ZJ, Jung WK, Kim SK (2008) Активность нового антиоксидантного пептида, очищенного из гидролизата кожи лягушки, Rana catesbeiana Shaw, улавливающая свободные радикалы.Биоресур Технол 99 (6): 1690–1698

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 77.

    Рахман М.С., Аль-Саиди Г.С., Гуизани Н. (2008) Термическая характеристика желатина, экстрагированного из кожи желтоперого тунца и желатина коммерческих млекопитающих. Food Chem 108 (2): 472–481

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 78.

    Рамирес Дж. А., Урести Р. М., Веласкес Г., Васкес М. (2011) Пищевые гидроколлоиды в качестве добавок для улучшения механических и функциональных свойств рыбных продуктов: обзор.Пищевой гидроколлоид 25 (8): 1842–1852

    Статья

    Google Scholar

  • 79.

    Рустад Т., Сторро И., Слизите Р. (2011) Возможности использования морских побочных продуктов. Int J Food Sci Technol 46 (10): 2001–2014

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 80.

    Сарабия А.И., Гомес-Гильен М.С., Монтеро П. (2000) Влияние добавленных солей на вязкоупругие свойства желатина кожи рыб.Food Chem 70 (1): 71–76

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 81.

    См. SF, Hong PK, Ng KL, Wan Aida WM, Babji AS (2010) Физико-химические свойства желатинов, экстрагированных из шкур различных видов пресноводных рыб. Int Food Res J 17: 809–816

    CAS

    Google Scholar

  • 82.

    Shahidi F, Zhong Y (2008) Bioactive Peptides. J AOAC Int 91: 914–931

    CAS

    Google Scholar

  • 83.

    Shakila JR, Jeevithan E, Varatharajakumar A, Jeyasekaran G, Sukumar D (2012) Функциональная характеристика желатина, извлеченного из костей красного луциана и морского окуня, по сравнению с желатином млекопитающих. LWT Food Sci Technol 48 (1): 30–36

    Статья

    Google Scholar

  • 84.

    Shakila JR, Jeevithan E, Varatharajakumar A, Jeyasekaran G, Sukumar D (2012) Сравнение свойств многосоставных пленок из рыбьего желатина и пленок из желатина млекопитающих.Food Chem 135 (4): 2260–2267

    Статья

    Google Scholar

  • 85.

    Songchotikunpan P, Tattiyakul J, Supaphol P (2008) Извлечение и электроспиннинг желатина из рыбьей кожи. Int J Biol Macromol 42 (3): 247–255

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 86.

    Tabarestani HS, Manghosoudlou Y, Motamedzadegan A, Mahoonak ARS (2010) Оптимизация физико-химических свойств желатина, экстрагированного из кожи рыб радужной форели (Onchorhynchus mykiss).Биоресур Технол 101 (15): 6207–6214

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 87.

    Tongnuanchan P, Benjakul S, Prodpran T (2012) Свойства и антиоксидантная активность желатиновой пленки рыбьей кожи, объединенной с эфирными маслами цитрусовых. Food Chem 134 (3): 1571–1579

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 88.

    Vieira MGA, Da Silva MA, Dos Santos LO, Beppu MM (2011) Пластификаторы на натуральной основе и биополимерные пленки: обзор.Eur Polym J 47 (3): 254–263

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 89.

    Ward AG, Courts A (1977) Наука и технология желатина. Academic Press, Лондон

    Google Scholar

  • 90.

    Wihodo M, Carmen IM (2013) Физические и химические методы, используемые для улучшения структуры и механических свойств белковых пленок: обзор. J Food Eng 114 (3): 292–302

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 91.

    Xiong YL (1997) В: Damodaram S, Paraf A (eds) Пищевые белки и их применение. Марсель Деккер, Нью-Йорк

    Google Scholar

  • 92.

    Yi JB, Kim YT, Bae HJ, Whiteside WS, Park HJ (2006) Влияние индуцированного трансглутаминазой сшивания на свойства пленок из рыбьего желатина. J Food Sci 71 (9): E376 – E383

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 93.

    Ян Дж., Хо Х, Чу Й, Чоу С. (2008) Характеристика и антиоксидантная активность ретортированных гидролизатов желатина из кожи кобии (Rachycentron canadum).Food Chem 110 (1): 128–136

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 94.

    Yang Y, Anvari M, Pan CH, Chung D (2012) Характеристика взаимодействий между рыбьим желатином и гуммиарабиком в водных растворах. Food Chem 135 (2): 555–561

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 95.

    Zhang J, Duan R, Wang Y, Yan B, Xue W (2012) Сезонные различия в свойствах желатинов, извлеченных из кожи толстолобика (Hypophthalmichthys molitrix).Пищевой гидроколлоид 29 (1): 100–105

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 96.

    Zhao Y, Bafang L, Dong S, Liu Z, Zhao X, Wang J, Zeng M (2009) Новый пептид, ингибирующий АПФ, выделенный из гидролизата Acaudina molpadioidea. Пептиды 30 (6): 1028–1033

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 97.

    Zhou P, Mulvaney SJ, Regenstein JM (2006) Свойства желатина кожи минтая Аляски: сравнение с желатинами тилапии и свиной кожи.J Food Sci 71 (6): C313 – C321

    CAS
    Статья

    Google Scholar

  • 98.

    Zhou P, Regenatein JM (2007) Сравнение десертов из рыбьей кожи и мяса из свиного желатинового геля с водой с использованием инструментальных измерений. J Food Sci 72 (4): 196–201

    Статья

    Google Scholar

  • Желатин как хороший источник белка

    Вопрос: Одна из моих диетических книг рекомендует включать салаты из желатина в меню, поскольку они не только низкокалорийны, но также обеспечивают хорошее количество белка и большую массу.Действительно ли желатин — хороший источник белка? Откуда желатин?

    Ответ: Желатин классифицируется как неполный белок, то есть он не может заменить или создать новую ткань и, следовательно, не может поддерживать жизнь. (Еще один хороший пример неполного белка — это белок кукурузы.) Причина в том, что в желатине не хватает или мало некоторых незаменимых аминокислот. Незаменимые аминокислоты — это те аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом в достаточном количестве и поэтому должны быть включены в рацион.Желатин почти не содержит незаменимой аминокислоты триптофана и имеет очень небольшое количество незаменимых аминокислот треонина, метионина и изолейцина.

    Однако желатин может стать хорошим источником белка, если его употреблять вместе с любой из этих богатых белком пищи: мясом, сыром, молоком, яйцами или рыбой.

    Белок желатина, коллаген, содержится в костях, сухожилиях, мышцах, коже, хрящах, шкуре, рогах и копытах большинства животных. Большую часть желатина в этой стране делают из свиной кожи, которую обрабатывают раствором извести.Затем желатин экстрагируют кипячением в кислой воде, а затем фильтруют и упаривают. После высушивания в виде листов желатин окончательно гранулируется.

    В: Я забыл о разнице между беленой и небеленой мукой. Не могли бы вы освежить мою память? По многим рецептам теперь требуется небеленая мука.

    A: После помола мука приобретает желтоватый цвет и требует выдержки для побеления. Старение также увеличивает содержание глютена в муке. Универсальная отбеленная мука — это мука, обработанная отбеливающими и созревающими химическими агентами, чтобы ускорить процесс старения, чтобы мука была белой.

    Небеленая универсальная мука — это молотая мука, которая хранится и выдерживается в течение нескольких месяцев для улучшения цвета; однако конечный продукт по-прежнему имеет бледно-пшеничный цвет. Нет заметной разницы во вкусе между двумя типами муки, но некоторые пекари говорят, что из небеленой муки получается более эластичное тесто с большим объемом.

    В: Всегда ли просеивать муку?

    A: Нет. Если это не указано в рецепте, просеивать муку не следует. При измерении муки зачерпните ее мерным стаканом до тех пор, пока она не поднимется наверх, а затем выровняйте ее лопаткой.Не встряхивайте и не стучите по чашке, пока не выровняется верх. Просеивание муки перед измерением даст немного меньший выход, чем требуется в некоторых рецептах.

    В: Я замечаю, что когда я мою алюминиевые кастрюли и посуду в посудомоечной машине, они становятся тусклыми. Почему это?

    A: Когда алюминиевая посуда моется в посудомоечной машине, она подвергается длительному воздействию горячей воды. Между солями в воде и щелочным моющим средством происходят химические изменения, вызывающие тусклость, а в некоторых случаях и фактическое потемнение.Кипячение воды в алюминиевой кастрюле вызовет ту же реакцию. Для более ярких алюминиевых кастрюль и посуды мойте их вручную.

    По вопросам приготовления пищи обращайтесь к вам, о чем спрашивали. . . , Food Section, The Times, Times Mirror Square, Лос-Анджелес

    . Личные ответы не могут быть предоставлены.

    Определение аминокислотного состава желатина, экстрагированного из чешуи морской рыбы, и характеристика смесей полимеров.

    Аннотация

    Принимая во внимание, что переработка морской рыбы в Кении, с одной стороны, является важным источником продовольствия Кении.
    производства и экономики, это, с другой стороны, источник биологических отходов, выбрасываемых в окружающую среду.Большинство побочных продуктов, включая кожу, чешую и кости рыб, которые утилизируются как отходы, могут
    использоваться в производстве важных продуктов, тем самым устраняя угрозу окружающей среде, которую они
    поза. Это исследование было направлено на использование чешуек при экстракции белкового желатина. Желатин в этом исследовании
    был извлечен ферментативным способом из чешуи трех видов морских рыб; Lutjanus sebea
    (Красный окунь), Lethrinus harak (Император черных пятен) и Scalus ghobban (Попугай с синей полосой)
    рыбы).Концентрация бактерий Bacillus cereus для массового производства фермента проводилась в
    ферментационная среда с использованием биореактора. Чешуйки гидролизовали при 45ºC и поддерживали pH.
    в 12. Полный гидролиз длился от 20 до 23 дней для всех видов. Выход сухого желатина
    составляла от 28,2% до 41,4% для исследуемой чешуи морской рыбы. Инфракрасное преобразование Фурье
    спектры показали наличие амидных полос и двух других дополнительных полос поглощения, указывающих на
    наличие амидных связей у всех трех исследованных видов рыб.Аминокислотный состав
    Анализ на желатин, полученный от рыб, показал наличие 16 аминокислот. Глицин
    был самым распространенным (35%), за ним следовал аланин, оба составляли около 50% от общего количества
    аминокислотный состав для всех трех изученных видов морских рыб. Пролин был выше для красного окуня
    на более чем 14,2% по сравнению с 11,1% и 11,6% для рыбы-попугая с синей полосой и императора черного пятна
    соответственно. Были приготовлены полимерные смеси трех различных составов, состоящие из желатина.
    получают из чешуи синего полосатого попугая и PLA.Термический анализ этих полимерных смесей
    проводился с помощью ТГА и ДСК. Смешиваемость и совместимость были подтверждены, но были
    зависит от состава PLA / желатина. Хороший выход желатина, полученный в этом исследовании, показывает
    что щелочная протеаза была эффективна при экстракции желатина из чешуек трех морских
    виды рыб и чешуя — подходящий источник желатина. Это исследование также показало
    улучшение, вызванное смешиванием полимеров с анализом ТГА трех смесей полимеров
    аморфный PLA и желатин демонстрируют более медленные скорости термического разложения, чем любой из
    полимеры перед смешиванием.

    .