Белок где: Какие продукты содержат больше всего белка

из растительных или животных продуктов?

О пользе растительного рациона не говорит только ленивый. Как результат, все чаще растительный белок занимает своё почётное место на столе рядом со своими мясными конкурентами. Может возникнуть закономерный вопрос: какой белок всё-таки полезнее – из мяса или из растений?
Как часто случается с наукой о питании, ответ намного сложнее и, к счастью, намного интереснее, чем мы можем предположить. Что же нам следует знать о растительном и мясном белках?

Что такое белок?

Давайте для начала рассмотрим, что собой представляет белок на базовом уровне. Белок — это важнейший макроэлемент клеток человеческого организма. Макроэлемент — это одно из трех питательных веществ (наравне с углеводами и жирами), которые нужны организму в больших количествах. Как объясняет Управление по контролю за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA), белок играет решающую роль в росте и развитии организма, создавая и восстанавливая различные клетки и ткани (мышцы, кости, органы, кожу и др.). Он также необходим для выполнения таких важных функций в организме, как свертывание крови, выработка гормонов, нормальная работа иммунной системы. Так что да, белок – штука серьезная.

Весь белок, который мы получаем из пищи, на молекулярном уровне состоит из крошечных органических соединений – аминокислот. Всего их насчитывается 20 видов. Когда белок попадает в организм, он разбивается на отдельные аминокислотные “строительные блоки”, которые затем перестраиваются в нужный “конструктор” и отправляются на выполнение различных функций в организме. Так что хотя куриная грудка и миска с чечевицей на вид и вкус очень разные, они состоят из одних и тех же базовых блоков белка.

“Если говорить о процессах на химическом уровне, то к тому времени, когда одна из аминокислот попадает в желудок, впитывается и утилизируется, была она растительного или животного происхождения…не имеет никакого значения”, – говорит Кристофер Гарднер, доктор философии, профессор медицины в Стэнфордском центре профилактических исследований.

Тут такое дело: белки бывают полноценными и неполноценными

20 аминокислот можно разделить на две группы: незаменимые и заменимые. Незаменимые аминокислоты (их 9) организм не способен синтезировать самостоятельно, вот почему так важно получать их с пищей. Заменимые аминокислоты организм способен выработать сам.

Гордый титул полноценного белок получает, если в нём присутствуют все 9 основных аминокислот. Когда аминокислот мало или какой-то из них не хватает, белок – как бы обидно ему от этого не было – начинают относить к неполноценным.

Полноценными считаются только белки животного происхождения – вот главная  разница по сравнению с растительным белком. К источникам полноценного белка относится мясо животных (говядина, бекон и ветчина, куриные грудки, филе рыбы и др.) и продукты животного происхождения (яйца, молочные продукты). Из растений посчастливилось только двум категориям: производимым из сои (эдамаме, тофу, соевое молоко) и киноа – лишь они гордо носят звание полноценных белков.

Уитни Линсенмайер, доктор философии и диетологии, инструктор по питанию и диетологии в Колледже наук о здоровье Doisy при Университете Сент-Луиса и пресс-секретарь Академии питания и диетологии говорит: “Если рассуждать только о питательной ценности, то если вы будете употреблять животный белок, легче гарантировать, что вы получите все необходимые аминокислоты”.

Ну что, вы сделали выводы? Внимание, спойлер: подождите! Академия питания и диетологии в официальном документе о вегетарианской диете от 2016 года выражает сомнение, что определение “полноценный” и “неполноценный” имеет место быть, так как в самом названии заложен искаженный смысл.

“Прежде всего,- указывает Гарднер – в большинстве растительных белков не хватает всего одной или двух основных аминокислот”. Поскольку в растительных продуктах отсутствуют разные аминокислоты, они дополняют друг друга и вместе создают полноценный аминокислотный комплекс. Мило, не правда ли? Согласно Управлению по контролю за продуктами и лекарствами США, в зернах мало лизина, а в бобах и орехах мало метионина. Однако, классический тост из цельной пшеницы с арахисовой пастой и джемом содержит все 9 незаменимых аминокислот. Так что можно сказать, что тост снабжает организм всем необходимым “за один присест”.

Кстати, раньше считалось, что взаимодополняемые белки нужно употреблять в паре за один прием пищи, например, рис есть с фасолью. Однако последние исследования показали, что следует учитывать рацион за весь день.  “Что важно, так это получать достаточно качественного белка, а не то, что с чем вы едите”- говорит Линсенмейер. “Вот почему люди, которые получают протеин из растений (т.е. веганы и вегетарианцы), как правило, могут получить все необходимые аминокислоты без труда – конечно, при условии разнообразного и сбалансированного питания” – добавляет Гарднер. Так что садиться на “фасолевую”,  “соевую” или другую моно-диету  – это плохая идея!

Сколько белка организм действительно способен получить и использовать

Животная пища как правило (но не всегда) содержит большее количество белка, чем растительная. Возьмем среднюю порцию разных источников белка. В 100 г куриной грудки содержится 20 граммов белка; в 100 г яиц (это чуть больше двух яиц) – 13,6 г; в 100 г  (½ стакана) черной фасоли – 22 г; в 100 г (½ стакана) чечевицы – 9 граммов белка.

Также важно учитывать, какое количество этого белка используется для роста и восстановления организма. “Похоже, по сравнению с животным белком, синтез белка в организме ниже, когда в него поступает растительный белок –  говорит Линсенмейер – это означает, что для роста мышечной массы организм переваривает, всасывает и утилизирует меньшее количество аминокислот из растительной пищи, чем из животной”.

“Когда мы смотрим на качество белка с точки зрения его усвояемости, способности снабжать тело всеми необходимыми аминокислотами, а также того, насколько хорошо он участвует в восстановлении мышц, мы делаем вывод, что животный белок в целом справляется с этой задачей несколько лучше”, – объясняет Китчин. В животном белке также содержится одна аминокислота, которой нет в растительном – лейцин. Именно она считается крайне важной для роста мышц.

Однако, ученые признают, что синтез белка из растительной пищи недостаточно изучен и делать однозначный выбор в пользу животного белка рано. Кроме этого, исследования проводятся в основном с использованием не готовых продуктов, а на белковых порошках, что дает противоречивые данные. Так, результаты одних исследований показывают, что на рост мышц лучше влияет употребление животного белка в порошке, другие исследования не обнаруживают разницы.

Вот еще кое-что: неясно, действительно ли скорость синтеза белка так важна. По данным Академии питания и диетологии, при нормальном количестве калорий вегетарианцы и веганы получают достаточно, а иногда и более чем достаточно белка. (Обращение к тем, кто все еще спрашивает: “ОТКУДА веганы получают свой белок?!”. Хм, возможно, вы получаете белка меньше, чем они). “И даже если чисто технически животный белок используется в организме лучше, чем растительный, для обычного человека, который регулярно тренируется, но не является ни профессиональным спортсменом, ни тренером, колоссального значения это не имеет”, – отмечает Китчин.

В 2017 году в Американском журнале клинического питания была опубликована статья, в которой анализируются данные о рационе питания и строении тела 2986 белых мужчин и женщин в возрасте от 19 до 72 лет, исследуемых на протяжении трех лет. Участники были разделены на 6 групп в зависимости от того, получают ли они белок из животных источников (рыба, курица, красное мясо и т.д.) или растений (бобовые, орехи и семена, фрукты и овощи, а также каши и злаки). Результат исследования показал, что для роста мышечной массы и квадрицепса в целом неважно, был это белок животного или растительного происхождения.

Что еще содержится в источниках растительного и животного белков

Что ещё, кроме протеина, дают нам продукты, содержащие белок?. У растительных и животных источников белков есть свои плюсы и минусы.

Продукты животного происхождения являются богатейшими природными источниками некоторых жизненно важных микроэлементов. Одним из них является витамин D – он содержится в яйцах, сыре и океанской рыбе, такой как лосось и тунец. Такие растительные продукты как злаки, апельсиновый сок и соевое молоко часто также обогащены витамином D. А если говорить о витамине В12, то, согласно данным Национальной Медицинской библиотеки США, его единственным натуральным источником являются животные белки (хотя B12 также содержится в обогащенных злаках и неактивных дрожжах).

По утверждению Гарднера, растительный белок обладает уникальными преимуществами, возможно, главное из которых — клетчатка, которую можно найти только в растениях. Бобы и цельные злаки наносят в этом плане двойной удар, ведь они содержат в себе убойную дозу клетчатки и белка. Растения также содержат различные биологически активные соединения, включая флавоноиды, каротиноиды и полифенолы. Их употребление рекомендуют в качестве профилактики рака и сердечно-сосудистых заболеваний.

Растительная пища также содержит углеводы — где-то их всего несколько грамм, например, в миндале (6 г в порции из 28 г), где-то много, как в консервированном нуте (19 г в стандартной порции ½ стакана). Что касается еды животного происхождения — углеводы содержатся только в виде лактозы или молочных сахаров в молочных продуктах.

Если говорить о жирах, то почти все животные белки содержат насыщенные жиры, хотя их количество варьируется от продукта к продукту. Так, молочные продукты могут быть обезжирены, морепродукты содержат низкое количество жиров, а сочные куски красного мяса содержат огромное количество насыщенных жиров.

Делаем выводы

Какой бы рацион вы не выбрали, сам по себе тип питания — будь вы мясоед, веган или совмещаете разные продукты — ни о чём не говорит. Можно питаться хорошо или плохо независимо от этого. “Питаться правильно можно по-разному: совмещать животные и растительные продукты или придерживаться разнообразного растительного питания — говорит Китчин — Есть множество источников белка”. Растительное и животное питание не взаимоисключают друг друга, а следование только одному типу рациона не гарантирует вам жизнь в здоровом теле.

В реальной жизни важна не только пищевая ценность продуктов. В определенных местностях или для конкретных людей найти животные продукты проще (например, покупать те же дешевые консервы), чем сою, тофу или киноа. Не стоит также забывать о кулинарных традициях, связанных с определенной культурой. Например, в каких-то странах не принято есть мясо или определенное животное, где-то, наоборот, принято наделять мясо какого-то животного необычной силой.

Также необходимо учитывать предпочтения в еде или ограничения. Очевидно, что для тех, кто против негуманного отношения к животным в мясной индустрии или беспокоится об окружающей среде, единственный выбор — это вегетарианство или веганство. А если человек страдает аллергией на сою или целиакией, или же если ему не нравится вкус бобов или чечевицы, — таким людям проще получать необходимые организму вещества из животных продуктов.

Перевод с английского: Виктория Запольская

Оригинал с источниками: https://www.self.com/story/plant-vs-animal-protein

Растительный белок – его источники и преимущества перед животными белками


Для полноценной работы организма необходимы 22 аминокислоты. Некоторые из них наши органы/наше тело синтезируют самостоятельно. Остальные должны быть получены извне и называются незаменимыми. Без них нормальное функционирование организма невозможно. Наполненность аминокислотами и отличает растительный белок от животного. Традиционно бытует мнение, что растительный белок проигрывает животному в наборе аминокислот.

Какой белок полезней – животный или растительный?


Растительные белки имеют ряд преимуществ, таких как:

  • не содержат насыщенные жиры, вредные для ЖКТ и не влияют на «вредный» холестерин. Рацион, в котором растительный белок преобладает над животным или полностью заменяет его, помогает предупредить ожирение и снизить риск заболеваний сердечно-сосудистой системы;
  • не содержат гормоны и антибиотики, которые используются для выращивания животных. Следовательно, употребление растительного белка снижает вероятность многих заболеваний – от аллергий, до гормональных нарушений.

Источники растительных белков с максимальным количеством протеинов


«Белковыми лидерами» растительного мира являются бобовые, злаковые и орехи. Среди бобовых это соя, чечевица и горох. Среди злаковых – овес, кукуруза и пшеница. Горох, в отличие от пшеницы, сои и молока, не внесен в перечень компонентов, употребление которых может вызвать аллергические реакции или противопоказано при отдельных видах заболеваний (ТР ТС 022/2011). Это делает его идеальным продуктом для создания изолятов. Например, бельгийский изолят горохового белка Pisane, от компании Cosucra Groupe Warocoing, эксклюзивным представителем которой в России и СНГ является НоваПродукт, способен почти полностью удовлетворить потребность организма в аминокислотах ,т.к. обладает практически идеальным аминокислотным составом (AAS = 0.96) и содержит 18% ВСАА. Почти, потому что в нем мало серосодержащих аминокислот (SAA) и триптофана. Зато их в избытке в овсяном белке PrOatein, производящимся в Швеции компанией Tate&Lyle. Овес, в свою очередь, беден лизином, которого много в гороховом протеине. Потому сочетание именно этих двух изолятов позволяет добиться полного соответствия аминокислотного состава продукта потребностям организма человека и требованиям ФАО/ВОЗ.


Преимущества горохового изолята Pisane перед более дешевыми китайскими аналогами, еще и в том, что он:

  • превосходно очищен;
  • не обладает ярко выраженным запахом или вкусом;
  • организмом усваивается на 98%;
  • освобожден от антинутрициальных факторов бобовых растений, вызывающих газы;
  • содержит минимальное количество изофлавонов;
  • сочетается с животными или молочными белками;
  • 100% гарантии отсутствия ГМО;
  • извлекается без использования органических растворителей;
  • подходит для изготовления вегетарианских, безглютеновых продуктов


В продукции компании НоваПродукт гороховый изолят применяется при изготовлении вегетарианских протеиновых фруктово-ореховых батончиков. А для приготовления блюд с гороховым изолятом Pisane в домашних условиях, его можно приобрести в компании НоваПродукт в упаковках по 500 г. Для производителей функциональных продуктов, таких как: напитков, батончиков, выпечки, каш быстрого приготовления, хлопьев и проч. — возможна оптовая покупка, в мешках от 20 кг.


Овсяный белок PrOatein может использоваться практически в любом блюде – от выпечек и каш, до мороженного, в том числе вегетарианского. Изготовленный из шведского овса традиционных сортов, без ГМО, он обладает такими преимуществами как:      

  • приятный вкус и запах;
  • усваиваемость организмом на 91%;
  • содержание овсяного масла, насыщенного омега-6 жирными кислотами — до 18%;
  • насыщенность антиоксидантами;
  • аминокислотный состав (AAS = 0.63), и 19%-е содержание BCAA, помогающие росту и восстановлению мышечной ткани;
  • подходит для изготовления вегетарианских, безглютеновых продуктов


Именно он используется компанией НоваПродукт как компонент для приготовления натуральных вегетарианских протеиновых каш. Тем, кто желает готовить блюда с овсяным белком PrOatein самостоятельно, компания НоваПродукт предлагает его в килограммовых упаковках. Оптовая покупка, для обогащения овсяным протеином мюслей, батончиков для перекусов, каш и т.п., также возможна — в мешках от 20 кг.

Самые полезные источники белка — Лайфхакер

Согласно новой рецензии, опубликованной на сайте Applied Physiology, Nutrition and Metabolism, важно не только количество потребляемого белка, но и его источник. Есть целых три причины заботиться об этом.

Прежде всего, любой источник белка, будь то курица или арахис, содержит разное количество аминокислот — строительного материала для белков. Из 20 возможных аминокислот девять просто необходимы организму. Эти аминокислоты вы можете получить только из пищи. Так что очень важно правильно составить своё меню, включив в него разные продукты, богатые белком.

Продукты животного происхождения (мясо, яйца, молочные продукты) включают все необходимые аминокислоты в том или ином количестве, но большинство продуктов растительного происхождения содержат только фракции девяти необходимых аминокислот.

«Это значит, что если вы решили получать белок только из орехов, то организм будет лишён важных аминокислот», — объясняет соавтор исследования Райавель Иланго (Rajavel Elango), специалист по питанию и метаболизму.

Когда вы получаете белок из продуктов растительного происхождения, важно правильно подобрать их разновидности и количество, чтобы получить полную дневную норму необходимых аминокислот.

Конечно, это не повод отказываться от своих пищевых предпочтений и получать белки только из стейков, поедая их на завтрак, обед и ужин. Такой рацион, помимо белка, включает большое количество калорий, жира и холестерина, что негативно сказывается на вашей фигуре и здоровье в целом. И это вторая причина следить за тем, какие продукты вы выбираете для насыщения организма белком.

И, наконец, третья причина — самая важная. «Каждый продукт, который служит для вас источником белка, включает определённое количество витаминов и минералов, — утверждает Иланго. — Некоторые продукты богаты витамином B, другие — железом, в третьих вообще практически нет полезных веществ».

Ваш организм не сможет усвоить полученный белок с максимальной пользой при недостатке важных питательных веществ.

Хотите убедиться в том, что получаете белок из правильных продуктов? Вот несколько самых полезных источников белка.

Яйца

liz west/Flickr.com

«Мало того, что в каждом яйце содержится по 6 г белка, это ещё и наиболее полезный белок», — утверждает Бонни Тауб-Дикс (Bonnie Taub-Dix), американский диетолог, блогер и автор книги «Прочитайте, прежде чем съесть».

Белок, получаемый из яиц, имеет самую высокую усвояемость и помогает формировать ткани организма. Кроме того, яйца богаты холином и витаминами B 12 и D — веществами, важными для поддержания общего уровня энергии и её запаса в клетках организма.

Несмотря на распространённое мнение о том, что холестерин из яиц негативно влияет на работу сердца, вследствие чего можно употреблять этот продукт не чаще 2–3 раз в неделю, учёные доказали обратное. По результатам исследования, опубликованного в British Medical Journal, было установлено, что одно яйцо в день не влияет на работу сердца и не увеличивает риск инсульта.

Творог

«В одной порции творога (150 г) содержится около 25 г белка и 18% дневной нормы кальция», — говорит диетолог Джим Уайт (Jim White). Кроме того, творог богат казеином, медленно усваиваемым белком, который блокирует чувство голода на несколько часов.

Курица

James/Flickr.com

Птица должна быть основой белковой диеты. Она содержит меньше насыщенных жиров, чем большинство других видов мяса, и около 40 г белка в одной грудке (20 г белка на 100 г мяса). Иланго советует делать выбор в пользу белого мяса так часто, как можете, чтобы потреблять меньше калорий.

Цельное зерно

Цельнозерновые продукты полезны для здоровья и включают в себя гораздо больше белка, чем продукты из обычной муки. Например, хлеб из пшеничной муки первого сорта содержит 7 г белка, а цельнозерновой хлеб — 9 г белка на 100 г продукта.

Что более важно, цельнозерновые продукты обеспечивают организм клетчаткой, полезны для сердца и помогают контролировать вес.

Рыба

James Bowe/Flickr.com

«Рыба с низким содержанием калорий и множеством питательных веществ — это отличный источник жирных кислот омега-3, которые обеспечивают здоровье сердца и стабилизируют настроение», — утверждает Тауб-Дикс.

Среди самых полезных рыб — лосось и тунец. В одной порции лосося содержится около 20 г белка и 6,5 г ненасыщенных жирных кислот. А тунец — это настоящий кладезь белка: 25 г на 100 г продукта.

Если вы хотите избавиться от лишнего жира в организме, также стоит включить в свой рацион блюда из лосося: он содержит только 10–12 г жиров, насыщенных и ненасыщенных. Диетологи советуют есть рыбу дважды в неделю в запечённом или жареном виде.

Бобовые

cookbookman17/Flickr.com

Бобовые содержат много белка и клетчатки, полезной для работы сердца. Кроме того, это отличный источник витамина B. Отдавайте предпочтение фасоли, чечевице, сое и гороху. В 100 г гороха содержится 23 г белка, в фасоли — 22 г, а в сое — 34 г белка.

Греческий (фильтрованный) йогурт

Греческий йогурт может послужить завтраком, лёгкой закуской или ингредиентом для разных блюд. По сравнению с обычным йогуртом, в греческом почти в два раза больше белка: вместо 5–10 г в одной порции йогурта — 13–20 г. Кроме того, в греческом йогурте довольно много кальция: 20% от дневной нормы.

Орехи

Adam Wyles/Flickr.com

Орехи известны как продукт, богатый полезными ненасыщенными жирными кислотами, однако в них также содержится много белка. Кроме того, как показало исследование, опубликованное в 2013 году в New England Journal of Medicine, люди, съедающие горсть орехов в день, на 20% меньше подвержены риску смерти от разных недугов.

Зелень

Jason Bachman/Flickr.com

Разные виды зелени и зелёных листовых овощей богаты белком. Например, в 100 г шпината содержится всего 22 ккал и около 3 г белка, а в петрушке — 47 ккал и 3,7 г белка. Несмотря на то что в зелени недостаточно необходимых аминокислот, вы можете комбинировать её с бобовыми и получать достаточно белка и полезных веществ.

А какие продукты, богатые белком, предпочитаете вы?

Какие продукты содержат много белка

9 декабря 2017, 10:25

Диетологи назвали шесть продуктов с высоким содержанием протеина

Белок – необходимая составляющая здорового питания. Поэтому нужно знать о его продуктовых источниках.

Рекомендуется употреблять, по меньшей мере, две порции рыбы в неделю. Самыми полезными видами считаются форель, лосось и сельдь.

Рыба содержит примерно то же количество белка, что и мясо, а также железо и витамин B-12, необходимый для поддержания энергии. Кроме того, это хороший заменитель не самых полезных видов мяса. Например, при одинаковом размере порций в стейке из лосося в четыре раза меньше насыщенных жиров, чем в стейке из говядины.

В одном среднем яйце содержится всего 70-85 ккал – и около 6,5 г белка. Следовательно, три яйца содержат 19,5 г белка. В среднем, женщине нужно около 50 г белка в день, это почти половина дневной нормы (реальная потребность в белке зависит от веса и уровня активности, чтобы выяснить личные показатели, обратитесь к врачу). Омлет или яичница из трех яиц даст вас чувство сытости на много часов.

Если ваш любимый источник белка – красное мясо, выбирайте самые постные куски, чтобы не употреблять лишний жир. Запеченный стейк или нежирный говяжий фарш могут стоить несколько больше, чем другие виды мяса, но разница для здоровья значительная. Диета для снижения артериального давления рекомендует 175 г постного мяса в день.

Орехи и бобовые

Бобовые – идеальная пища. В них больше белков, чем в любой другой растительной пище, они содержат сложные углеводы и мало жира. В порции чечевицы 18 г белка – это сравнимо с порцией стейка.

Орехи – прекрасный источник белков и «хороших» жиров (моно- и полиненасыщенных). Кроме того, орехи надолго избавят вас от чувства голода. Исследования показывают, что орехи могут помочь в снижении веса.

Курица и индейка – прекрасные источники белка, при этом в них мало насыщенных жиров, особенно если вы выбираете белое мясо. В порции курицы содержится 21 г белка. Кроме того, в курином мясе есть витамины группы В и цинк. Индейка также содержит полезные вещества, которые, согласно некоторым данным, помогают от депрессии.

Нежирные молочные продукты

Молочные продукты важны для здоровья костей, кроме того они содержат белок, который помогает поддерживать нормальное давление.

Взрослым рекомендуется две-три порции молочных продуктов в день. Обезжиренное молоко, йогурт или других молочных продуктов обеспечивают вас не только белком, но и витамином D.

Напомним, ранее были названы самые сытные продукты для худеющих. Также мы рассказывали, какая еда может заменить мясо в рационе.

Смотрите видео, как правильно выбрать замороженную рыбу:

Подпишись на наш telegram

Только самое важное и интересное

Подписаться

Читайте Segodnya.ua в Google News

Источник:

womenclub.ru

Чем заменить белковую пищу во время поста

Белки — это ваши мышцы, кости и все мягкие ткани организма. Больше всего их содержится в мясе, тунце, креветках, яйцах и сыре.  Автор книги «Похудеть и/или выжить», нутрициолог и фитнес-тренер Виктория Боровская утверждает, что для поддержания здорового уровня протеинов организме, нужно съедать хотя бы 0,8 г белка на 1 кг веса.

Но как быть тем, кто отказался от продуктов животного происхождения? Например, вы — веган или каждый год выдерживаете все религиозные посты, поэтому мясо, яйца и рыбу не едите. Возможно, вы поститесь прямо сейчас. Самая большая опасность в таком рационе — дефицит белка.

Нехватка белка наносит организму непоправимый вред, поэтому важно не проглядеть симптомы и вовремя сбалансировать свой рацион.

Первый симптом — перманентный голод. Многие знают это ощущение по себе: еда не приносит чувства сытости, голод становится неконтролируемым. Мы пытаемся поскорее заесть это ощущение чем-нибудь калорийным (например, сладостями), а между тем голод нужно компенсировать именно белковыми продуктами.


«Несбалансированный рацион, нехватка в нем белка — верный путь к перееданию»

Цитата из книги «Похудеть и/или выжить»


Нехватка белка со временем становится заметной и визуально: ухудшается состояние волос, ногтей, кожи. Хронический дефицит белка приводит и к общему снижению иммунитета: организму просто не из чего строить иммунные клетки и антитела. Как следствие — частые простуды, дерматиты, аллергии. Появляется постоянная слабость, человек быстро утомляется, ни на что не хватает сил.

В дальнейшем нехватка белка может спровоцировать развитие целого ряда заболеваний — например, остеопороза нижней челюсти. Ну и, конечно, ни о каком росте мышц и соединительной ткани в таких условиях не может быть и речи. Полагаю, до более серьезных последствий белкового дефицита в рамках Великого поста, длящегося 48 дней, не дойдет.

  • Соевый белок. На сегодня это лучший заменитель животного белка, максимально близкий к нему по аминокислотному составу. Соевый белок легко усваивается. Еще один немаловажный плюс: полуфабрикаты из соевого белка разнообразят постный стол.
  • Другие белки растительного происхождения. Здесь в первых рядах стоят бобовые: горох, нут, фасоль, чечевица. Неплохой процент белка в злаках и семечках (киноа, кунжут), в орехах. Даже некоторые овощи и зелень содержат белок: шпинат, брокколи.
  • Протеиновые коктейли.
    Я сторонник употребления порошковых протеинов только при необходимости, и недобор белка в пост – как раз такой случай.

Резкий переход от животного белка к растительному может вызвать неприятные реакции со стороны желудочно-кишечного тракта. Не пугайтесь, это нормально! Пост длится достаточно долго, чтобы организм смог адаптироваться. А введение в рацион некоторых продуктов поможет минимизировать дискомфорт в кишечнике.

  • Льняное семя – популярное средство успокоения кишечника. Обладая обволакивающим действием, семена льна нормализуют перистальтику.
  • Чернослив стимулирует переваривание пищи, отличный помощник при запорах.
  • Коричневый рис — естественный сорбент, помогает выводить из ЖКТ вредные вещества.
  • Шпинат содержит полезные жирные кислоты. Они прекрасно снимают воспаления ЖКТ, налаживают пищеварение и участвуют в профилактике гастрита.

Предлагаю вам ТОП продуктов и продуктовых групп, которые обязательно следует включить в постный рацион.

  • Продукты, богатые витаминами группы B, важными для роста и сохранения мышечной массы. Чемпионы здесь — лосось, макрель, сардины. Во время Великого поста рыба дозволяется на два праздника: Благовещенье и Вербное Воскресенье. Советую не упустить эту возможность подпитаться витаминами!
  • Бобовые всех сортов и видов. Фасоль, бобы, нут в рационе – отличный способ съедать свою норму белка. Бобовые также богаты клетчаткой, которая крайне важна для здоровья кишечника.
  • Гречка. Номер 1 среди каш по содержанию белка: его здесь 12 г на 100 г крупы. А еще гречка – кладезь полезностей, здесь есть витамины B1, B2, PP и E, медь, железо, кальций, марганец, цинк и фосфор.
  • Другие крупы: овсяная, перловая, ячневая, пшеничная, киноа, полба и т.д. В целом каши — отличный источник углеводов, которые обязательно нужны в рационе как источник энергии.
  • Бананы. Среди всех фруктов хочу выделить их особо, потому что бананы богаты клетчаткой и калием, защищают слизистую оболочку желудка, улучшают пищеварение. И прекрасно насыщают!
  • Орехи и семечки: миндаль, пекан, фундук, грецкий, семена подсолнечника, тыквы и т.п. Все они – отличный источник здоровых жиров, микро- и макроэлементов.
  • Вода. Моя универсальная рекомендация решительно для всех: выпивайте достаточное количество воды (от полутора до двух литров для условно здорового человека)!

Великий пост – самый строгий из православных постов. Учитывая все пищевые ограничения, очень важно здраво оценить силы организма и не ставить перед собой невыполнимых задач в фитнесе в это время.

Я настоятельно не советую «ставить рекорды». Не нужно больших весов в силовых, избегайте долгих изматывающих кардио-нагрузок. Пожалуй, пост – также не время обращаться к принципиально новым нагрузкам. Если вы занимаетесь силовыми тренировками, то я рекомендую скорректировать режим тренировок: снизить веса и увеличить число повторений.

Не стоит ставить перед собой задачу нарастить мышечную массу. Самое важное при пищевых ограничениях – будь они связаны с постом или чем-то другим – это сохранить уже существующую массу мышц. Пусть ваши тренировки помогают вам поддерживать организм в тонусе – без ущерба для здоровья.

Надеюсь, мои рекомендации помогут вам сохранять достаточный уровень активности, чувствовать себя хорошо и при этом соблюдать пост.

Виктория Боровская

«Как получить результат и не испортить здоровье»

В книге Виктория Боровская рассказывает о самых распространенных заблуждениях, связанных с едой, помогает настроить диету, предлагает рецепты и программу похудения. Всё это без вреда для здоровья.


Читайте также:

Белки | Tervisliku toitumise informatsioon

Белки составляют примерно 15–20% массы тела человека, что при весе в 70 кг дает около 12 кг. Основные задачи белков – обеспечение роста, построения и развития организма. Белковый состав имеют почти все энзимы и часть гормонов. Белки активно участвуют в производстве антител и обеспечивают крепость и активность иммунной системы, а также участвуют в транспортировке многих соединений.

Белки состоят из аминокислот, подразделяемых на незаменимые, которые нужно получать с пищей, и заменимые, которые организм способен синтезировать самостоятельно. Незаменимыми для человека аминокислотами являются изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и гистидин.  Заменимыми для человека аминокислотами являются аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глютамин, глютаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин. Разные продукты содержат разные сочетания и количества аминокислот.

Белки животного происхождения (белки яиц, молока, рыбы и мяса) содержат больше незаменимых аминокислот по сравнению с белками растительного происхождения. К сожалению, источники многих незаменимых животных белков слишком насыщены жиром. Довольно хороший аминокислотный состав имеют также белки, содержащиеся в сое, рисе, орехах и семенах.

В части белков (например, белках зерновых растений) недостает некоторых незаменимых аминокислот. Их дефицит можно компенсировать небольшим количеством белков животного происхождения, например, приготовить манную кашу на молоке, добавить в макароны сыр и т.д.

Белки выполняют в организме множество функций:
  • они необходимы для роста и строительства клеток организма,
  • почти все энзимы и часть гормонов имеют белковый состав,
  • активно участвуют в производстве антител и обеспечивают крепость и активность иммунной системы,
  • участвуют в транспортировке многих соединений,
  • дают пищевую энергию: 1 г = 4 ккал.

Рекомендуется покрывать белками 10–20 % суточной потребности в энергии. Человеку с потребностью в энергии 2000 ккал в сутки следует употреблять: от 0,1 x 2000 ккал / 4 ккал = 50 г до 0,20 x 2000 ккал/ 4 ккал = 100 г белков.

Лучшими источниками белков животного происхождения являются яйца, молочные продукты (например, творог, сыр, зернистый творог), рыба, птица, мясо. Лучшими источниками белков растительного происхождения являются бобовые, орехи, семена и зерновые продукты. Серьезный недостаток белка приводит к отекам и мышечной слабости, изменениям волос и кожи. Белковый дефицит часто возникает вместе с дефицитом энергии, обусловленным недостатком белков и других питательных веществ в результате общего дефицита питательных веществ.

Длительное питание продуктами с чрезмерным содержанием белка вредно, поскольку нагружает почки и печень, может вызвать подагру и повышает риск возникновения аллергии. Энергия, получаемая с белками, в долгосрочной перспективе не должна превышать 20 % суточной пищевой энергии.

Сдать анализ на общий белок в лаборатории KDL. Норма, повышен и понижен

Белки являются основным строительным материалом для клеток и тканей и входят в состав всего организма. Они составляют структурную часть большинства органов, к ним так же относятся ферменты и гормоны, которые регулируют все физиологические процессы. В плазме крови постоянно присутствуют два класса белков: альбумины и глобулины. Альбумин составляет около 60% от общего количества белка в крови. Он производится в печени и выполняет множество функций, в том числе, является переносчиком малых молекул и ионов веществ, источником аминокислот для метаболизма тканей и основным компонентом, участвующим в поддержании осмотического давления. Оставшиеся 40% белков крови — глобулины. К ним относятся ферменты, антитела, гормоны, белки-переносчики и т.д.

В каких случаях обычно назначают исследование?

Анализ на общий белок крови является частью скрининговых биохимических панелей, которые назначаются в рамках медицинского обследования, диспансеризаций, при госпитализации, после перенесенных заболеваний и т.д. для оценки общего состояния здоровья пациента. Используется как диагностический тест при оценке функции печени и почек

В случае отклонения результата от нормы необходимо проводить дополнительные исследования, чтобы определить, какой конкретный тип белков находится за пределами норм, чтобы можно было установить конкретный диагноз. Такими тестами могут быть альбумин и белковые фракции (электрофорез белков).

Что означают результаты теста?

Результаты анализа на общий обычно рассматриваются вместе с результатами других тестов и могут дать врачу информацию об общем состоянии здоровья пациента.

Низкий уровень общего белка наблюдается при расстройствах работы печени или почек чаще всего связан либо с недостаточным синтезом или с потерями белка в организме. К таким состояниям можно отнести печеночную недостаточность, голодание, целиакию, мальабсорбцию, воспалительные заболевания кишечника, заболевания почек

Высокий общий уровень белка может наблюдаться на определенном этапе текущего воспаления или может быть связан с рядом гематологических и онкологических заболеваний (например, множественная миелома и т.д.).

Сроки выполнения теста.

Обычно результат можно получить в течение 1-2 дней.

Как подготовиться к анализу?

Специальной подготовки не требуется. Можно сдать анализ через 3 часа после еды или натощак.

Protein — Better Health Channel

Белок — это питательное вещество, необходимое вашему организму для роста и восстановления клеток и правильной работы. Белок содержится в самых разных продуктах питания, и очень важно, чтобы вы ежедневно получали достаточное количество белка в своем рационе. Сколько белка вам нужно из своего рациона, зависит от вашего веса, пола, возраста и состояния здоровья. Удовлетворение потребности в белке легко достигается за счет употребления разнообразных продуктов. Пищевой белок поступает из растительных и животных источников, таких как мясо и рыба, яйца, молочные продукты, семена и орехи, а также бобовые, такие как бобы и чечевица.

Белки состоят из аминокислот

Белки состоят из строительных блоков, называемых аминокислотами. Существует около 20 различных аминокислот, которые соединяются в различных комбинациях. Ваше тело использует их для производства новых белков, таких как мышцы и кости, и других соединений, таких как ферменты и гормоны. Он также может использовать их в качестве источника энергии.

Некоторые аминокислоты могут быть произведены вашим организмом — их 11, и они известны как заменимые аминокислоты. Есть девять аминокислот, которые ваше тело не может производить, и они известны как незаменимые аминокислоты. Вам необходимо включить их в свой рацион в достаточном количестве, чтобы ваше тело могло нормально функционировать.

Пищевая ценность протеина

Пищевая ценность протеина измеряется количеством незаменимых аминокислот, которые он содержит.

Различные продукты содержат разное количество незаменимых аминокислот. Обычно:

  • Продукты животного происхождения (например, курица, говядина или рыба и молочные продукты) содержат все незаменимые аминокислоты и известны как «полный» белок (или идеальный или высококачественный белок).
  • Соевые продукты, киноа и семена листовой зелени, называемой амарантом (потребляемой в Азии и Средиземноморье), также содержат все незаменимые аминокислоты.
  • Растительные белки (бобы, чечевица, орехи и цельнозерновые) обычно не имеют хотя бы одной из незаменимых аминокислот и считаются «неполными» белками.

Людям, соблюдающим строгую вегетарианскую или веганскую диету, необходимо каждый день выбирать различные источники белка из сочетания растительных продуктов, чтобы получать достаточное количество незаменимых аминокислот.

Если вы придерживаетесь вегетарианской или веганской диеты, при условии, что вы едите самые разные продукты, вы обычно можете получать необходимый белок. Например, еда, содержащая злаки и бобовые, такие как запеченная фасоль на тосте, содержит все незаменимые аминокислоты, содержащиеся в типичном мясном блюде.

Белковые продукты

Некоторые пищевые источники диетического белка включают:

  • нежирное мясо — говядину, баранину, телятину, свинину, кенгуру
  • домашнюю птицу — курицу, индейку, утку, эму, гусь, кустарниковую птицу
  • рыба и морепродукты — рыба, креветки, крабы, омары, мидии, устрицы, гребешки, моллюски
  • яйца
  • молочные продукты — молоко, йогурт (особенно греческий йогурт), сыр (особенно творог)
  • орехи (включая ореховые пасты) и семена — миндаль, кедровые орехи, грецкие орехи, макадамия, фундук, кешью, семена тыквы, кунжут, семена подсолнечника
  • бобовые и фасоль — все бобы, чечевица, нут, горох колотый, тофу.

Некоторые зерновые и зерновые продукты также являются источниками белка, но, как правило, содержат меньше белка, чем мясо и мясные альтернативные продукты.

Как получить свои потребности в белке

Суточные потребности в белке можно легко удовлетворить, следуя Австралийским диетическим рекомендациям. В Рекомендациях продукты сгруппированы по пяти различным группам продуктов, каждая из которых содержит основные питательные вещества.

Двумя основными группами пищевых продуктов, которые вносят вклад в белок, являются:

  • «нежирное мясо и птица, рыба, яйца, тофу, орехи и семена и бобовые / бобы» группа
  • «молоко, йогурт, сыр и / или альтернативы. (в основном с пониженным содержанием жира) ».

В рамках здорового питания Рекомендации рекомендуют определенные порции в день из каждой из пяти пищевых групп (см. Таблицу 1).

Организм человека не может накапливать белок и выделяет его избыток, поэтому наиболее эффективный способ удовлетворить суточную потребность в белке — есть небольшое количество белка при каждом приеме пищи.

Таблица 1. Рекомендуемые ежедневные порции «нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, тофу, орехов и семян и бобовых / бобов» и «молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)» для взрослых

Человек Рекомендуемое среднесуточное количество порций нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, орехов и семян, бобовых / бобов Рекомендуемое среднесуточное количество порций молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)
Мужчины 19–50 лет 3 2 1/2
Мужчины 51–70 лет 2 1/2 2 1/2
Мужчины в возрасте 70+ лет 2 1/2 3 1/2
Женщины в возрасте 19–50 лет 2 1/2 2 1/2
Женщины в возрасте 51–70 лет 2 4
Женщины старше 70 лет 2900 70

4
Беременные 3 1/2 2 1/2
Кормящие женщины 2 1/2 2 1/2

Итак, что такое порция ? Стандартный размер порции «нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, орехов и семян, бобовых / бобов» составляет один из:

  • 65 г приготовленных нежирных мясных продуктов, таких как говядина, баранина, телятина, свинина, козлятина или кенгуру (около От 90 до 100 г сырого)
  • 80 г приготовленного нежирного мяса птицы, такого как курица или индейка (100 г сырого)
  • 100 г приготовленного рыбного филе (около 115 г сырого веса) или одна маленькая банка рыбы
  • 2 больших яйца
  • 1 стакан (150 г) вареные сушеные бобы, чечевица, нут, горох или консервированные бобы (желательно без добавления соли)
  • 170 г тофу
  • 30 г орехов, семян, арахисового или миндального масла, тахини или другой пасты из орехов или семян (без добавления соли).

Порция «молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)» может включать:

  • 250 мл (1 стакан) свежего, ультрапастеризованного молока длительного хранения, восстановленное сухое молоко или пахта
  • 120 мл (1 / 2 стакана) сгущенного молока
  • 200 г (3/4 стакана или 1 небольшая упаковка) йогурта
  • 40 г (2 ломтика) твердого сыра, такого как чеддер
  • 120 г (1/2 стакана) сыра рикотта.

Потребности в белке у детей и подростков меняются по мере их роста. Прочтите о рекомендуемом количестве порций для детей, подростков и малышей для всех 5 групп питания.

Получение большего количества белка в день, естественно

Если вы ищете способы увеличить количество белка в своем рационе, вот несколько советов:

  • Попробуйте бутерброд с арахисовым маслом. Не забудьте использовать натуральное арахисовое масло (или любую другую ореховую пасту) без добавления соли, сахара или других наполнителей.
  • Нежирный творог или сыр рикотта с высоким содержанием белка, поэтому его можно добавлять в яичницу, запеканку, картофельное пюре или пасту. Или намазывайте его на тост утром.
  • Орехи и семечки великолепны в салатах, с овощами и подаются с карри.Попробуйте поджарить кедровые орехи или миндальные хлопья и добавить их в зеленый салат.
  • Фасоль отлично подходит для супов, запеканок и соусов для пасты. Попробуйте опрокинуть высушенную банку фасоли каннеллини в свой любимый рецепт овощного супа или запеканку.
  • Тарелка хумуса и свежие овощные палочки в качестве закуски или хумус, намазанный на бутерброд, легко дадут вам дополнительный белок в обеденное время.
  • Греческий йогурт — это богатая белком пища, которую можно употреблять в течение дня. Добавьте немного в ваши любимые хлопья для завтрака, положите ложку на тарелку тыквенного супа или подавайте в качестве десерта со свежими фруктами.
  • Яйца — это универсальный и простой вариант, которым можно наслаждаться отдельно или смешивать с различными блюдами.

Получение слишком малого количества белка (белковая недостаточность)

Белковая недостаточность означает недостаточное количество белка в вашем рационе. Дефицит белка в Австралии встречается редко, поскольку австралийская диета обычно включает гораздо больше белка, чем нам действительно нужно. Однако дефицит белка может возникнуть у людей с особыми потребностями, таких как пожилые люди и люди, соблюдающие строгие вегетарианские или веганские диеты.

Симптомы белковой недостаточности включают:

  • истощение и сокращение мышечной ткани
  • отек (скопление жидкости, особенно в стопах и лодыжках)
  • анемия (неспособность крови доставлять достаточное количество кислорода к клеткам, обычно вызвано диетическим дефицитом, таким как недостаток железа)
  • медленный рост (у детей).

Белок — поддержание мышечной массы с возрастом

Примерно с 50 лет люди начинают постепенно терять скелетные мышцы.Это известно как саркопения и часто встречается у пожилых людей. Потеря мышечной массы усугубляется хроническими заболеваниями, неправильным питанием и малоподвижностью.

Ежедневное рекомендуемое потребление белка может помочь вам сохранить мышечную массу и силу. Это важно для поддержания вашей способности ходить и снижения риска травм при падениях.

Для поддержания мышечной массы пожилым людям важно «эффективно» употреблять белок. Это означает употребление высококачественной белковой пищи, например нежирного мяса.

Протеиновые коктейли, порошки и добавки

Протеиновые коктейли, порошки и добавки не нужны для большинства медицинских нужд австралийцев. Согласно последнему общенациональному исследованию питания, 99% австралийцев получают достаточное количество белка с пищей, которую они едят.

Любой белок, который вы едите сверх того, что нужно вашему организму, будет либо выводиться из организма в виде отходов, либо сохраняться в виде набора веса.

Лучший способ получить необходимый белок — это употреблять широкий выбор богатых белком продуктов, как указано в Австралийских диетических рекомендациях, как часть сбалансированной диеты. Но если вы все еще заинтересованы в использовании протеиновых коктейлей, порошков и добавок, поговорите со своим врачом.

Белок и упражнения

Вскоре после тренировки рекомендуется съесть порцию высококачественного белка (например, стакан молока или тазик йогурта) с углеводной пищей, чтобы поддерживать белковый баланс в организме. Исследования показали, что это полезно для вас даже после легких или умеренных аэробных упражнений (например, ходьба), особенно для пожилых людей.

Людям, которые активно тренируются или пытаются набрать мышечную массу, не нужно потреблять дополнительный белок.Диеты с высоким содержанием белка не приводят к увеличению мышечной массы. Это стимуляция мышечной ткани с помощью физических упражнений, а не дополнительных диетических белков, что приводит к росту мышц.

Исследования показывают, что силовые тренажеры, которые не потребляют лишний белок (ни в пище, ни в протеиновых порошках), все равно набирают мышечную массу с той же скоростью, что и силовые тренажеры, которые дополняют свой рацион белком.

Диеты с очень высоким содержанием белка опасны

Некоторые модные диеты способствуют очень высокому потреблению белка — от 200 до 400 г в день.Это более чем в пять раз превышает количество, рекомендованное в Австралийских диетических рекомендациях.

Рекомендации по белку в Руководстве обеспечивают достаточное количество белка для наращивания и восстановления мышц даже для бодибилдеров и спортсменов.

Диета с очень высоким содержанием белка может вызвать нагрузку на почки и печень. Это также может вызвать чрезмерную потерю минерального кальция, что может увеличить риск остеопороза.

Куда обратиться за помощью

Белок — лучший канал здоровья

Белок — это питательное вещество, необходимое вашему организму для роста и восстановления клеток и правильной работы.Белок содержится в самых разных продуктах питания, и очень важно, чтобы вы ежедневно получали достаточное количество белка в своем рационе. Сколько белка вам нужно из своего рациона, зависит от вашего веса, пола, возраста и состояния здоровья. Удовлетворение потребности в белке легко достигается за счет употребления разнообразных продуктов. Пищевой белок поступает из растительных и животных источников, таких как мясо и рыба, яйца, молочные продукты, семена и орехи, а также бобовые, такие как бобы и чечевица.

Белки состоят из аминокислот

Белки состоят из строительных блоков, называемых аминокислотами.Существует около 20 различных аминокислот, которые соединяются в различных комбинациях. Ваше тело использует их для производства новых белков, таких как мышцы и кости, и других соединений, таких как ферменты и гормоны. Он также может использовать их в качестве источника энергии.

Некоторые аминокислоты могут быть произведены вашим организмом — их 11, и они известны как заменимые аминокислоты. Есть девять аминокислот, которые ваше тело не может производить, и они известны как незаменимые аминокислоты. Вам необходимо включить их в свой рацион в достаточном количестве, чтобы ваше тело могло нормально функционировать.

Пищевая ценность протеина

Пищевая ценность протеина измеряется количеством незаменимых аминокислот, которые он содержит.

Различные продукты содержат разное количество незаменимых аминокислот. Обычно:

  • Продукты животного происхождения (например, курица, говядина или рыба и молочные продукты) содержат все незаменимые аминокислоты и известны как «полный» белок (или идеальный или высококачественный белок).
  • Соевые продукты, киноа и семена листовой зелени, называемой амарантом (потребляемой в Азии и Средиземноморье), также содержат все незаменимые аминокислоты.
  • Растительные белки (бобы, чечевица, орехи и цельнозерновые) обычно не имеют хотя бы одной из незаменимых аминокислот и считаются «неполными» белками.

Людям, соблюдающим строгую вегетарианскую или веганскую диету, необходимо каждый день выбирать различные источники белка из сочетания растительных продуктов, чтобы получать достаточное количество незаменимых аминокислот.

Если вы придерживаетесь вегетарианской или веганской диеты, при условии, что вы едите самые разные продукты, вы обычно можете получать необходимый белок.Например, еда, содержащая злаки и бобовые, такие как запеченная фасоль на тосте, содержит все незаменимые аминокислоты, содержащиеся в типичном мясном блюде.

Белковые продукты

Некоторые пищевые источники диетического белка включают:

  • нежирное мясо — говядину, баранину, телятину, свинину, кенгуру
  • домашнюю птицу — курицу, индейку, утку, эму, гусь, кустарниковую птицу
  • рыба и морепродукты — рыба, креветки, крабы, омары, мидии, устрицы, гребешки, моллюски
  • яйца
  • молочные продукты — молоко, йогурт (особенно греческий йогурт), сыр (особенно творог)
  • орехи (включая ореховые пасты) и семена — миндаль, кедровые орехи, грецкие орехи, макадамия, фундук, кешью, семена тыквы, кунжут, семена подсолнечника
  • бобовые и фасоль — все бобы, чечевица, нут, горох колотый, тофу.

Некоторые зерновые и зерновые продукты также являются источниками белка, но, как правило, содержат меньше белка, чем мясо и мясные альтернативные продукты.

Как получить свои потребности в белке

Суточные потребности в белке можно легко удовлетворить, следуя Австралийским диетическим рекомендациям. В Рекомендациях продукты сгруппированы по пяти различным группам продуктов, каждая из которых содержит основные питательные вещества.

Двумя основными группами пищевых продуктов, которые вносят вклад в белок, являются:

  • «нежирное мясо и птица, рыба, яйца, тофу, орехи и семена и бобовые / бобы» группа
  • «молоко, йогурт, сыр и / или альтернативы. (в основном с пониженным содержанием жира) ».

В рамках здорового питания Рекомендации рекомендуют определенные порции в день из каждой из пяти пищевых групп (см. Таблицу 1).

Организм человека не может накапливать белок и выделяет его избыток, поэтому наиболее эффективный способ удовлетворить суточную потребность в белке — есть небольшое количество белка при каждом приеме пищи.

Таблица 1. Рекомендуемые ежедневные порции «нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, тофу, орехов и семян и бобовых / бобов» и «молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)» для взрослых

Человек Рекомендуемое среднесуточное количество порций нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, орехов и семян, бобовых / бобов Рекомендуемое среднесуточное количество порций молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)
Мужчины 19–50 лет 3 2 1/2
Мужчины 51–70 лет 2 1/2 2 1/2
Мужчины в возрасте 70+ лет 2 1/2 3 1/2
Женщины в возрасте 19–50 лет 2 1/2 2 1/2
Женщины в возрасте 51–70 лет 2 4
Женщины старше 70 лет 2900 70

4
Беременные 3 1/2 2 1/2
Кормящие женщины 2 1/2 2 1/2

Итак, что такое порция ? Стандартный размер порции «нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, орехов и семян, бобовых / бобов» составляет один из:

  • 65 г приготовленных нежирных мясных продуктов, таких как говядина, баранина, телятина, свинина, козлятина или кенгуру (около От 90 до 100 г сырого)
  • 80 г приготовленного нежирного мяса птицы, такого как курица или индейка (100 г сырого)
  • 100 г приготовленного рыбного филе (около 115 г сырого веса) или одна маленькая банка рыбы
  • 2 больших яйца
  • 1 стакан (150 г) вареные сушеные бобы, чечевица, нут, горох или консервированные бобы (желательно без добавления соли)
  • 170 г тофу
  • 30 г орехов, семян, арахисового или миндального масла, тахини или другой пасты из орехов или семян (без добавления соли).

Порция «молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)» может включать:

  • 250 мл (1 стакан) свежего, ультрапастеризованного молока длительного хранения, восстановленное сухое молоко или пахта
  • 120 мл (1 / 2 стакана) сгущенного молока
  • 200 г (3/4 стакана или 1 небольшая упаковка) йогурта
  • 40 г (2 ломтика) твердого сыра, такого как чеддер
  • 120 г (1/2 стакана) сыра рикотта.

Потребности в белке у детей и подростков меняются по мере их роста. Прочтите о рекомендуемом количестве порций для детей, подростков и малышей для всех 5 групп питания.

Получение большего количества белка в день, естественно

Если вы ищете способы увеличить количество белка в своем рационе, вот несколько советов:

  • Попробуйте бутерброд с арахисовым маслом. Не забудьте использовать натуральное арахисовое масло (или любую другую ореховую пасту) без добавления соли, сахара или других наполнителей.
  • Нежирный творог или сыр рикотта с высоким содержанием белка, поэтому его можно добавлять в яичницу, запеканку, картофельное пюре или пасту. Или намазывайте его на тост утром.
  • Орехи и семечки великолепны в салатах, с овощами и подаются с карри.Попробуйте поджарить кедровые орехи или миндальные хлопья и добавить их в зеленый салат.
  • Фасоль отлично подходит для супов, запеканок и соусов для пасты. Попробуйте опрокинуть высушенную банку фасоли каннеллини в свой любимый рецепт овощного супа или запеканку.
  • Тарелка хумуса и свежие овощные палочки в качестве закуски или хумус, намазанный на бутерброд, легко дадут вам дополнительный белок в обеденное время.
  • Греческий йогурт — это богатая белком пища, которую можно употреблять в течение дня. Добавьте немного в ваши любимые хлопья для завтрака, положите ложку на тарелку тыквенного супа или подавайте в качестве десерта со свежими фруктами.
  • Яйца — это универсальный и простой вариант, которым можно наслаждаться отдельно или смешивать с различными блюдами.

Получение слишком малого количества белка (белковая недостаточность)

Белковая недостаточность означает недостаточное количество белка в вашем рационе. Дефицит белка в Австралии встречается редко, поскольку австралийская диета обычно включает гораздо больше белка, чем нам действительно нужно. Однако дефицит белка может возникнуть у людей с особыми потребностями, таких как пожилые люди и люди, соблюдающие строгие вегетарианские или веганские диеты.

Симптомы белковой недостаточности включают:

  • истощение и сокращение мышечной ткани
  • отек (скопление жидкости, особенно в стопах и лодыжках)
  • анемия (неспособность крови доставлять достаточное количество кислорода к клеткам, обычно вызвано диетическим дефицитом, таким как недостаток железа)
  • медленный рост (у детей).

Белок — поддержание мышечной массы с возрастом

Примерно с 50 лет люди начинают постепенно терять скелетные мышцы.Это известно как саркопения и часто встречается у пожилых людей. Потеря мышечной массы усугубляется хроническими заболеваниями, неправильным питанием и малоподвижностью.

Ежедневное рекомендуемое потребление белка может помочь вам сохранить мышечную массу и силу. Это важно для поддержания вашей способности ходить и снижения риска травм при падениях.

Для поддержания мышечной массы пожилым людям важно «эффективно» употреблять белок. Это означает употребление высококачественной белковой пищи, например нежирного мяса.

Протеиновые коктейли, порошки и добавки

Протеиновые коктейли, порошки и добавки не нужны для большинства медицинских нужд австралийцев. Согласно последнему общенациональному исследованию питания, 99% австралийцев получают достаточное количество белка с пищей, которую они едят.

Любой белок, который вы едите сверх того, что нужно вашему организму, будет либо выводиться из организма в виде отходов, либо сохраняться в виде набора веса.

Лучший способ получить необходимый белок — это употреблять широкий выбор богатых белком продуктов, как указано в Австралийских диетических рекомендациях, как часть сбалансированной диеты.Но если вы все еще заинтересованы в использовании протеиновых коктейлей, порошков и добавок, поговорите со своим врачом.

Белок и упражнения

Вскоре после тренировки рекомендуется съесть порцию высококачественного белка (например, стакан молока или тазик йогурта) с углеводной пищей, чтобы поддерживать белковый баланс в организме. Исследования показали, что это полезно для вас даже после легких или умеренных аэробных упражнений (например, ходьба), особенно для пожилых людей.

Людям, которые активно тренируются или пытаются набрать мышечную массу, не нужно потреблять дополнительный белок.Диеты с высоким содержанием белка не приводят к увеличению мышечной массы. Это стимуляция мышечной ткани с помощью физических упражнений, а не дополнительных диетических белков, что приводит к росту мышц.

Исследования показывают, что силовые тренажеры, которые не потребляют лишний белок (ни в пище, ни в протеиновых порошках), все равно набирают мышечную массу с той же скоростью, что и силовые тренажеры, которые дополняют свой рацион белком.

Диеты с очень высоким содержанием белка опасны

Некоторые модные диеты способствуют очень высокому потреблению белка — от 200 до 400 г в день.Это более чем в пять раз превышает количество, рекомендованное в Австралийских диетических рекомендациях.

Рекомендации по белку в Руководстве обеспечивают достаточное количество белка для наращивания и восстановления мышц даже для бодибилдеров и спортсменов.

Диета с очень высоким содержанием белка может вызвать нагрузку на почки и печень. Это также может вызвать чрезмерную потерю минерального кальция, что может увеличить риск остеопороза.

Куда обратиться за помощью

Globular Protein — обзор

1.2 Состояние расплавленной глобулы цитохрома c

Сообщается, что несколько глобулярных белков демонстрируют состояние равновесной расплавленной глобулы (MG), которое представляет собой компактное денатурированное состояние с нативной вторичной структурой, но в значительной степени неупорядоченной третичной структурой (Arai & Kuwajima, 2000 ; Огуши, Вада, 1983; Птицын, 1995). Состояние MG цитохрома c при низком pH и высокой концентрации анионов было одним из первых идентифицированных примеров состояния MG (Ohgushi & Wada, 1983) (мы обозначили его как состояние MG1).

В то время как состояние MG α-лактоальбумина показывает некооперативное термическое разворачивание (Долгих и др., 1985), состояние MG цитохрома c демонстрирует кооперативный тепловой переход (Hamada, Kidokoro, Fukada, Takahashi, & Goto, 1994; Nakamura, Баба и Кидокоро, 2007; Накамура, Секи, Катох и Кидокоро, 2011; Потехин и Пфейл, 1989). Хотя переход из MG1 в D цитохрома c лошади был первоначально описан как переход с двумя состояниями на основании данных DSC и изотермической калориметрии титрования (ITC) (Hamada et al., 1994; Potekhin & Pfeil, 1989), тепловой переход MG1-в-D в кислых условиях был подтвержден переходом с тремя состояниями, включая промежуточное состояние (мы обозначили его как состояние MG2) с помощью кругового дихроизма (CD) (Kuroda, Kidokoro, & Wada, 1992) и калориметрических исследований (Nakamura et al., 2011).

Чтобы показать, что состояние MG представляет собой термодинамическое состояние, которое можно отличить от нативного состояния, мы использовали IATC, который может напрямую оценить зависимость энтальпии от pH, поскольку он позволил нам наблюдать переход pH от N к MG1. состояние при высокой концентрации соли за счет снижения pH до кислотного значения.В разделе 2 рассматривается метод IATC, который применяется для наблюдения за изменением pH. При использовании этого метода четко наблюдался переход pH с довольно небольшим изменением молярной энтальпии, 20 кДж / моль.

Прямое наблюдение изменения молярной энтальпии при переходе цитохрома c из N в D с помощью IATC, довольно значительная разница, около 100 кДж / моль, была обнаружена в изменении молярной энтальпии между природной (N) и денатурированной (D) указывает, когда для анализа DSC использовалась модель с двумя состояниями.Мы показали, что для объяснения точных данных ДСК необходим трехуровневый анализ, а изменение молярной энтальпии на основе модели согласуется с энтальпией IATC (Накамура и др., 2007). В разделе 3 подробно описываются метод двойной деконволюции (DD) и нелинейная аппроксимация методом наименьших квадратов многоуровневой моделью.

Температурную зависимость парциального молярного объема белковой молекулы можно получить непосредственно с помощью PPC. Если мы получим или оценим парциальный молярный объем при температуре, например, при комнатной температуре, парциальный молярный объем может быть получен как функция температуры.Поскольку наблюдаемая функция объема, V (T), является средним значением для термодинамических состояний, молярный объем каждого состояния может быть определен отдельно, если мы получим мольную долю каждого состояния как функцию температуры. В случае перехода цитохрома с в три состояния в слабокислом pH, парциальный молярный объем промежуточного соединения, состояние MG, может быть определен, как описано в Разделе 4.

Глава 2: Структура белка — Химия

Глава 2: Структура белка

2.1 Структура и свойства аминокислот

2.2 Образование пептидных связей и структура первичного белка

2.3 Вторичная структура белка

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы

2.5 Третичная и четвертичная структура белка

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков

2.7 Ссылки


2.1 Структура и свойства аминокислот

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры альфа-аминокислот, расположенные в линейной последовательности и связанные друг с другом ковалентными связями.

Структура альфа-аминокислот

Главный строительный блок белков называется альфа (α) аминокислотами. Как следует из их названия, они содержат функциональную группу карбоновой кислоты и функциональную группу амина. Обозначение альфа используется, чтобы указать, что эти две функциональные группы отделены друг от друга одной углеродной группой. Помимо амина и карбоновой кислоты, альфа-углерод также присоединен к водороду и одной дополнительной группе, которая может различаться по размеру и длине. На схеме ниже эта группа обозначена как R-группа. В живых организмах в качестве строительных блоков белка используются 20 аминокислот.Они отличаются друг от друга только положением R-группы. Основная структура аминокислоты показана ниже:

Рисунок 2.1 Общая структура альфа-аминокислоты


Всего 20 альфа-аминокислот обычно включаются в белковые структуры (рис. 2.x). Различные R-группы имеют разные характеристики в зависимости от природы атомов, включенных в функциональные группы. Есть R-группы, которые преимущественно содержат углерод и водород и очень неполярны или гидрофобны.Другие содержат полярные незаряженные функциональные группы, такие как спирты, амиды и тиолы. Некоторые аминокислоты являются основными (содержащие функциональные аминогруппы) или кислотными (содержащими функциональные группы карбоновых кислот). Эти аминокислоты способны образовывать полные заряды и могут взаимодействовать с ионами. Каждая аминокислота может быть сокращена с использованием трехбуквенного и однобуквенного кода.

Рис. 2.2 Структура 20 альфа-аминокислот, используемых в синтезе белка.R-группы обозначены обведенными / окрашенными участками каждой молекулы. Цвета указывают на определенные классы аминокислот: гидрофобные — зеленый и желтый, гидрофильные полярные незаряженные — оранжевый, гидрофильные кислые — синие, гидрофильные основные — розовые.

Щелкните здесь, чтобы загрузить версию таблицы аминокислот


Неполярные (гидрофобные) аминокислоты

Неполярные аминокислоты в значительной степени можно подразделить на два более конкретных класса: алифатические аминокислоты и ароматические аминокислоты. Алифатические аминокислоты (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин) обычно содержат разветвленные углеводородные цепи, от самого простого глицина до более сложных структур лейцина и валина. Пролин также классифицируется как алифатическая аминокислота, но обладает особыми свойствами, поскольку углеводородная цепь циклизована с концевым амином, создавая уникальную 5-членную кольцевую структуру. Как мы увидим в следующем разделе, посвященном первичной структуре, пролин может значительно изменить трехмерную структуру из-за структурной жесткости кольцевой структуры, когда он включен в полипептидную цепь и обычно находится в областях белка, где возникают складки или повороты.

Ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан), как следует из их названия, содержат ароматические функциональные группы в своей структуре, что делает их в значительной степени неполярными и гидрофобными из-за высокого содержания углерода / водорода. Однако следует отметить, что гидрофобность и гидрофильность представляют собой скользящую шкалу, и каждая из различных аминокислот может иметь разные физические и химические свойства в зависимости от своей структуры. Например, гидроксильная группа, присутствующая в тирозине, увеличивает его реакционную способность и растворимость по сравнению с фенилаланином.

Метионин, одна из серосодержащих аминокислот, обычно классифицируется как неполярные, гидрофобные аминокислоты, поскольку концевая метильная группа создает функциональную группу тиоэфира, которая обычно не может образовывать постоянный диполь внутри молекулы и сохраняет низкую растворимость.

Полярные (гидрофильные) аминокислоты

Полярные гидрофильные аминокислоты можно подразделить на три основных класса: полярные незаряженные, кислотные и основные функциональные группы.В пределах полярного незаряженного класса боковые цепи содержат гетероатомы (O, S или N), которые способны образовывать постоянные диполи в R-группе. К ним относятся гидроксил- и сульфоксил-содержащие аминокислоты, серин, треонин и цистеин, а также амидосодержащие аминокислоты, глутамин и аспаригин. Две аминокислоты, глутаминовая кислота (глутамат) и аспарагиновая кислота (аспартат), составляют кислые аминокислоты и содержат боковые цепи с функциональными группами карбоновых кислот, способными полностью ионизироваться в растворе.Основные аминокислоты, лизин, аргинин и гистидин содержат функциональные аминогруппы, которые можно протонировать, чтобы нести полный заряд.

Многие аминокислоты с гидрофильными R-группами могут участвовать в активном центре ферментов. Активный центр — это часть фермента, которая напрямую связывается с субстратом и осуществляет реакцию. Ферменты, производные от белков, содержат каталитических группы, состоящих из R-групп аминокислот, которые способствуют образованию и разрушению связей.Аминокислоты, которые играют значительную роль в специфичности связывания активного сайта, обычно не примыкают друг к другу в первичной структуре, но образуют активный сайт в результате сворачивания при создании третичной структуры, как вы увидите позже в глава.

Белковые структуры, построенные из основных аминокислот, могут состоять из сотен аминокислот. Таким образом, для простоты 20 аминокислот, используемых для синтеза белка, имеют аббревиатуры как трехбуквенного, так и однобуквенного кода (Таблица 2.1). Эти сокращения обычно используются для обозначения белковых последовательностей в биоинформатических и исследовательских целях.

Таблица 2.1 Аббревиатуры α-аминокислот



Вопрос-мышление: Триптофан содержит функциональную группу амина, почему триптофан не является основным?

Ответ: Триптофан содержит индольную кольцевую структуру, которая включает функциональную группу амина. Однако из-за близости и электроноакцепторной природы ароматической кольцевой структуры неподеленная пара электронов на азоте недоступна для принятия протона.Вместо этого они участвуют в образовании пи-связей в нескольких различных резонансных структурах, возможных для индольного кольца. На рис. 2.3A показаны четыре возможные резонансные структуры для индола. И наоборот, в структуре имидазольного кольца, обнаруженной в гистидине, есть два атома азота, один из которых участвует в образовании резонансных структур (азот № 1 на рисунке 2.3B) и не может принимать протон, а другой (азот № 3 ), которая имеет неподеленную пару электронов, которая может принять протон.

Рис. 2.3. Сравнение структурной доступности неподеленной пары электронов на азоте для принятия протона в кольцевой структуре индола и иммидизола. (A) Показаны четыре резонансные структуры индольной кольцевой структуры, демонстрирующие, что неподеленная пара электронов на азоте участвует в образовании пи-связей. (B) Кольцевая структура имидазола имеет один азот (1), который участвует в резонансных структурах (не показаны) и не может принимать протон, в то время как второй азот (3) имеет неподеленную пару электронов, доступных для принятия протона. как показано.

Разберись самостоятельно:

В приведенном выше примере опишите с помощью химической диаграммы, почему амидные атомы азота, содержащиеся в аспарагине и глутамине, не являются основными.



Альфа-аминокислоты — хиральные молекулы

Если вы изучите структуру альфа-углерода в каждой из аминокислот, вы заметите, что все аминокислоты, за исключением глицина, являются хиральными молекулами (рис. 2.4). Хиральная молекула — это молекула, которая не накладывается на свое зеркальное отображение. .Подобно левой и правой руке с большим пальцем и пальцами в одном порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми, к хиральным молекулам прикреплены одни и те же элементы в том же порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми. Версии хиральных молекул с зеркальным отображением обладают физическими свойствами, которые почти идентичны друг другу, что делает их очень трудными для отличия друг от друга или разделения. Из-за этой природы им дано специальное название стереоизомера, называемое энантиомером, и фактически сами соединения получили такое же название! Эти молекулы действительно различаются тем, как они вращают простой поляризованный свет, и тем, как они реагируют и взаимодействуют с биологическими молекулами. Молекулы, вращающие свет в правостороннем направлении, называются правовращающими и обозначаются буквой D. Молекулы, которые вращают свет в левом направлении, называются левовращающими и обозначаются буквой L, чтобы отличить один энантиомер от другого. D- и L-формы аланина показаны на рисунке 2.4B.

Хотя большинство аминокислот могут существовать как в левосторонней, так и в правосторонней формах, жизнь на Земле состоит почти исключительно из левосторонних аминокислот.Протеогенные аминокислоты, включенные в белки рибосомами, всегда находятся в L-конформации. Некоторые бактерии могут включать D-аминокислоты в пептиды, не кодируемые рибосомами, но D-аминокислоты в природе используются редко. Интересно, что когда мы обсудим структуру сахаров в главе XX, мы обнаружим, что сахара, которые включены в углеводные структуры, почти исключительно находятся в D-конформации. Никто не знает, почему это так. Однако доктор. Джон Кронин и Сандра Пиццарелло показали, что из аминокислот, которые падают на Землю из космоса на метеоритах, больше находится в L-конформации, чем в D-конформации.Таким образом, тот факт, что мы состоим преимущественно из L-аминокислот, может быть вызван аминокислотами из космоса.

Почему аминокислоты в космосе благоприятствуют L-конформации? Никто точно не знает, но известно, что излучение также может существовать в левосторонней и правосторонней формах. Итак, существует теория, называемая гипотезой Боннера, которая предполагает, что преобладающие формы излучения в космосе (например, от вращающейся нейтронной звезды) могут приводить к селективному образованию гомохиральных молекул, таких как L-аминокислоты и D -сахара.Это все еще спекулятивно, но недавние открытия метеоритов делают эту гипотезу гораздо более правдоподобной.

Рис. 2.4 Хиральность аминокислот. За исключением простейшей аминокислоты, глицина, все другие аминокислоты, которые включены в белковые структуры, имеют хиральную природу. (A) Демонстрирует хиральность структуры основной альфа-аминокислоты при использовании неспецифической R-группы. (B) Пара энантиомеров D- и L-аланина, верхняя диаграмма представляет модель шара и клюшки, а нижняя диаграмма представляет линейную структуру.

Изображение (A) из НАСА


Обратите внимание, что обозначения D и L — это особые термины, используемые для того, как молекула вращает простой поляризованный свет. Это не означает абсолютную стереоконфигурацию молекулы. Абсолютная конфигурация относится к пространственному расположению атомов хирального молекулярного объекта (или группы) и его стереохимическому описанию, например R или S , имея в виду Rectus или Sinister соответственно.

Абсолютные конфигурации хиральной молекулы (в чистом виде) чаще всего получают с помощью рентгеновской кристаллографии. Альтернативными методами являются оптическая вращательная дисперсия, колебательный круговой дихроизм, использование реагентов хирального сдвига в протонном ЯМР и визуализации кулоновского взрыва. После получения абсолютной конфигурации назначение R или S основано на правилах приоритета Кана – Ингольда – Прелога, которые можно просмотреть, перейдя по ссылке и на рисунке 2.5. Все хиральные аминокислоты, кроме цистеина, также находятся в S-конформации.Цистеин содержит атом серы, из-за чего R-группа имеет более высокий приоритет, чем функциональная группа карбоновой кислоты, что приводит к R-конформации для абсолютной стереохимии. Однако цистеин действительно вращает простой поляризованный свет в левовращающем или левовращающем направлении. Таким образом, R- и S-обозначения не всегда соответствуют D- и L-конформации.

Рис. 2.5. Абсолютная конфигурация определяется обозначениями Rectus (R) и Sinister (S).В системе Cahn Ingold Prelog для наименования хиральных центров группы, присоединенные к хиральному центру, ранжируются в соответствии с их атомным номером, причем самый высокий атомный номер получает наивысший приоритет (A на диаграмме выше), а самый низкий атомный номер получает самый низкий приоритет. (D на диаграмме выше). Затем зритель с самым низким приоритетом не видит, чтобы правильно сориентировать молекулу для дальнейшей оценки. Затем отслеживается путь приоритетов №1, №2 и №3 (соответствующих A, B и C выше).Если путь идет по часовой стрелке, хиральному центру присваивается R-обозначение, тогда как если путь идет против часовой стрелки, ему присваивается S-обозначение.

Изображение из Википедии


Аминокислоты — цвиттерионы

В химии цвиттерион представляет собой молекулу с двумя или более функциональными группами, из которых по крайней мере одна имеет положительный, а другая отрицательный электрический заряд, а общий заряд всей молекулы равен нулю при определенном pH. Поскольку они содержат по крайней мере один положительный и один отрицательный заряд, цвиттерионы также иногда называют внутренними солями .Заряды на различных функциональных группах уравновешивают друг друга, и молекула в целом может быть электрически нейтральной при определенном pH. Значение pH, при котором это происходит, называется изоэлектрической точкой.

В отличие от простых амфотерных соединений, которые могут образовывать только катионные или анионные частицы, цвиттерион одновременно имеет оба ионных состояния. Аминокислоты являются примерами цвиттерионов (рис. 2.6). Эти соединения содержат аммониевую и карбоксилатную группы, и их можно рассматривать как возникающие в результате своего рода внутримолекулярной кислотно-основной реакции: аминогруппа депротонирует карбоновую кислоту.

Рис. 2.6 Аминокислоты — это цвиттерионы. Аминокислота содержит как кислотные (фрагмент карбоновой кислоты), так и основные (фрагмент амина) центры. Изомер справа — это цвиттерионная форма.


Поскольку аминокислоты являются цвиттерионами, а некоторые из них также содержат потенциал для ионизации в своих R-группах, их состояние заряда in vivo и, таким образом, их реакционная способность может варьироваться в зависимости от pH, температуры и статуса сольватации местного микроокружения в где они расположены. Таблица стандартных значений pK и для аминокислот показана в таблице 2.1 и может использоваться для прогнозирования состояния ионизации / заряда аминокислот и полученных ими пептидов / белков. Однако следует отметить, что статус сольватации в микроокружении аминокислоты может изменять относительные значения pK a этих функциональных групп и обеспечивать уникальные реактивные свойства в активных центрах ферментов (таблица 2.1). Более подробное обсуждение эффектов десольватации будет дано в главе XX, посвященной механизмам ферментативных реакций.

Таблица 2.1

Версия для печати значений pKa


Как видно из таблицы 2.1, семь аминокислот содержат R-группы с ионизируемыми боковыми цепями и обычно находятся в активных центрах ферментов. Напомним, что pK a определяется как pH, при котором ионизированная и неионизированная формы ионизируемой функциональной группы в молекуле существуют в равных концентрациях. Таким образом, когда функциональная группа сдвигается выше или ниже ее значения pK на , произойдет сдвиг в концентрациях ионизированных и неионизированных форм, в пользу одного состояния по сравнению с другим.На рис. 2.7 показаны различные R-группы в их неионизированном и ионизированном состояниях и их предпочтительные состояния выше или ниже значения pK a .

Рис. 2.7 Ионизируемые функциональные группы в общих аминокислотах. Во всех аминокислотах как функциональная группа карбоновой кислоты (C-конец), так и функциональная группа амина (N-конец) способны к ионизации. Кроме того, семь аминокислот (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и цистеин) также содержат ионизируемые функциональные группы в своих R-группах.Предпочтительные состояния функциональной группы показаны либо выше, либо ниже их соответствующих значений pK a .


Обычно ионизируемая группа будет благоприятствовать протонированному состоянию в условиях pH ниже ее соответствующих значений pK a и будет благоприятствовать депротонированному состоянию в условиях pH выше ее соответствующего значения pK a . Таким образом, значения pK и могут использоваться для помощи в прогнозировании общих зарядовых состояний аминокислот и их результирующих пептидов / белков в определенной среде.Например, если мы посмотрим на кривую титрования основной аминокислоты, гистидина (рис. 2.8). При достижении каждого pK a состояние заряда аминокислоты изменяется в пользу депротонированного состояния. Таким образом, гистидин будет медленно прогрессировать от общего заряда +2 при очень низком pH (полностью протонированный) до общего заряда -1 при очень высоком pH (полностью депротонирован).

Рис. 2.8. Состояние ионизации гистидина в среде с различным pH. (A) Кривая титрования гистидина от низкого pH до высокого pH.Указывается каждая точка эквивалентности (pK a ). (B) Показывает благоприятное состояние ионизации гистидина после прохождения каждого pK значения .

Изображение адаптировано из Л. Ван Уоррена



Дополнительная практика:

Нарисуйте глутаминовую кислоту и спрогнозируйте общее состояние заряда аминокислоты при pH = 1, pH = 3, pH = 7 и pH = 12.



Образование цистеиновой и дисульфидной связи

Цистеин также является уникальной аминокислотой, поскольку эта боковая цепь способна вступать в обратимую окислительно-восстановительную (окислительно-восстановительную) реакцию с другими остатками цистеина, создавая ковалентную дисульфидную связь в окисленном состоянии (Рисунок 2.9). Вспомните, что когда молекулы окисляются, они теряют электроны, а когда молекулы восстанавливаются, они приобретают электроны. Во время биологических окислительно-восстановительных реакций ионы водорода (протоны) часто удаляются с электронами из молекулы во время окисления и возвращаются во время восстановления. Таким образом, если реакция теряет или набирает протоны, это хороший признак того, что она также теряет или приобретает электроны и что происходит окислительно-восстановительная реакция. Таким образом, получение или потеря протонов может быть простым способом идентифицировать этот тип реакции.

Дисульфидные связи являются неотъемлемой частью образования трехмерной структуры белков и поэтому могут сильно влиять на функцию получаемого белка. В клеточных системах образование / разрыв дисульфидной связи является ферментно-опосредованной реакцией и может использоваться в качестве механизма для контроля активности белка. Дисульфидные связи будут обсуждаться более подробно в разделе 2.xx данной главы и в главе XX.

Рис. 2.9. Цистеин может окисляться с образованием дисульфидных связей.Во время образования дисульфидной связи два цистеина окисляются с образованием молекулы цистина. Это требует потери двух протонов и двух электронов.

вернуться к началу

2.2 Образование пептидной связи и структура первичного белка

В клеточных системах белки связаны между собой большим ферментным комплексом, который содержит смесь РНК и белков. Этот комплекс называется рибосомой. Таким образом, поскольку аминокислоты связаны друг с другом, чтобы сформировать определенный белок, они расположены в очень определенном порядке, который диктуется генетической информацией, содержащейся в молекуле информационной РНК (мРНК).Этот специфический порядок аминокислот известен как первичная последовательность белка. Механизм трансляции, используемый рибосомой для синтеза белков, будет подробно обсуждаться в главе XX. В этой главе основное внимание будет уделено химической реакции, происходящей во время синтеза, и физическим свойствам полученных пептидов / белков.

Первичная последовательность белка связана вместе с использованием синтеза дегидратации (потеря воды), который объединяет карбоновую кислоту вышележащей аминокислоты с аминогруппой нижележащей аминокислоты с образованием амидной связи (Рисунок 2.10). Точно так же обратная реакция представляет собой гидролиз и требует включения молекулы воды для разделения двух аминокислот и разрыва амидной связи. Примечательно, что рибосома служит ферментом, который опосредует реакции синтеза дегидратации, необходимые для создания белковых молекул, тогда как класс ферментов, называемых протеазами, необходим для гидролиза белка.

В белковых структурах амидная связь между аминокислотами известна как пептидная связь. Последующие аминокислоты будут добавлены на конце карбоновой кислоты растущего белка.Таким образом, белки всегда синтезируются направленным образом, начиная с амина и заканчивая хвостом карбоновой кислоты. Новые аминокислоты всегда добавляются к хвосту карбоновой кислоты, а не к амину первой аминокислоты в цепи. Направленность синтеза белка определяется рибосомой и известна как синтез N- в C-синтез.

Рисунок 2.10 Формирование пептидной связи. Добавление двух аминокислот для образования пептида требует синтеза дегидратации.


Как отмечалось выше в разделе о цвиттерионе, амидные связи имеют резонансную структуру, которая не позволяет атомной неподеленной паре электронов действовать как основание (рис. 2.11).

Рисунок 2.11 Резонансная структура амида. Во время амидного резонанса электроны неподеленной пары из азота участвуют в образовании пи-связи, а углерод карбонила образует двойную связь. Таким образом, амидные атомы азота не являются основными. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера пи-связи.

Изображение из В.К. Чанг


Вместо этого они участвуют в образовании пи-связи с карбонильным углеродом. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера пи-связи. Это создает фиксированные физические положения R-групп в растущем пептиде в цис- или транс-конформации. Поскольку R-группы могут быть довольно объемными, они обычно чередуются по обе стороны от растущей белковой цепи в транс-конформации.Цис-конформация предпочтительна только для одной конкретной аминокислоты, пролина. Это связано с циклической структурой R-группы пролина и стерическими препятствиями, которые создаются, когда пролин принимает транс-конформацию (рис. 2.12). Таким образом, остатки пролина могут иметь большое влияние на трехмерную структуру полученного пептида.

Рис. 2.12. Цис- и транс-конформация R-групп аминокислот. На верхней диаграмме показаны цис- и транс-конформации двух соседних аминокислот, обозначенных как X и Y, которые обозначают любую из 20 аминокислот, за исключением пролина.В транс-конформации R-группа от аминокислоты X повернута в сторону и на другой стороне молекулы по сравнению с R-группой от аминокислоты Y. Эта конформация дает наименьшее количество стерических препятствий по сравнению с цис-конформацией, где R-группы расположены с одной стороны и в непосредственной близости друг от друга. На нижней диаграмме любая аминокислота X расположена перед остатком пролина. Из-за циклизации R-группы пролина с амидным азотом в основной цепи это смещает положение R-группы пролина, чтобы она была ближе к R-группе от аминокислоты X, когда она принимает транс-конформацию.Таким образом, пролин благоприятствует цис-конформации, которая имеет меньше стерических препятствий.


Белки — это очень большие молекулы, содержащие много аминокислотных остатков, связанных вместе в очень определенном порядке. Размер белков варьируется от 50 аминокислот до самого большого известного белка, содержащего 33 423 аминокислоты. Макромолекулы, содержащие менее 50 аминокислот, известны как пептиды (рис. 2.13).

Рис. 2.13. Пептиды и белки — это макромолекулы, состоящие из длинных цепочек аминокислот, соединенных вместе амидными связями.Порядок и природа аминокислот в первичной последовательности белка определяют структуру укладки белка на основе окружающей среды, окружающей белок (то есть, если он находится внутри клетки, он, вероятно, окружен водой в очень полярной среде, тогда как если белок встроен в плазматическую мембрану, он будет окружен очень неполярными углеводородными хвостами).


Благодаря большому количеству аминокислот, которые могут быть включены в каждое положение в белке, существуют миллиарды различных возможных комбинаций белков, которые можно использовать для создания новых белковых структур! Например, подумайте о трипептиде, полученном из этого пула аминокислот.В каждой позиции есть 20 различных опций, которые могут быть включены. Таким образом, общее возможное количество образующихся трипептидов будет 20 X 20 X 20 или 20 3 , что равно 8000 различных вариантов трипептидов! А теперь подумайте, сколько вариантов было бы для небольшого пептида, содержащего 40 аминокислот. Было бы 20 40 вариантов, или ошеломляющие 1,09 X 10 52 возможных вариантов последовательности! Каждый из этих вариантов будет различаться по общей форме белка, поскольку природа боковых цепей аминокислот помогает определить взаимодействие белка с другими остатками в самом белке и с окружающей его средой.

Характер аминокислот по всему белку помогает белку складываться и формировать его трехмерную структуру. Именно эта трехмерная форма требуется для функциональной активности белка (т.е. форма белка = функция белка). Для белков, находящихся в водной среде клетки, гидрофобные аминокислоты часто находятся внутри структуры белка, тогда как водолюбивые гидрофильные аминокислоты будут на поверхности, где они могут связываться водородом и взаимодействовать с молекулами воды.Пролин уникален, потому что он имеет единственную R-группу, которая образует циклическую структуру с аминогруппой в основной цепи. Эта циклизация заставляет пролин принимать цис-конформацию, а не транс-конформацию внутри остова. Этот сдвиг в структуре часто означает, что пролины представляют собой положения, в которых происходят изгибы или изменения направления внутри белка. Метионин уникален тем, что он служит исходной аминокислотой почти для всех многих тысяч белков, известных в природе.Цистеины содержат тиоловые функциональные группы и, таким образом, могут окисляться другими остатками цистеина с образованием ковалентных дисульфидных связей в структуре белка (рис. 2.14). Дисульфидные мостики добавляют дополнительную стабильность трехмерной структуре и часто требуются для правильного сворачивания и функционирования белка (рис. 2.14).

Рис. 2.14. Дисульфидные связи. Дисульфидные связи образуются между двумя остатками цистеина в пептидной или белковой последовательности или между различными пептидными или белковыми цепями.В приведенном выше примере изображены две пептидные цепи, которые образуют гормон инсулин. Дисульфидные мостики между двумя цепями необходимы для правильного функционирования этого гормона по регулированию уровня глюкозы в крови.

Изображение предоставлено: CNX OpenStax через Wikimedia Commons


Форма и функции белка

Первичная структура каждого белка приводит к уникальному паттерну сворачивания, который характерен для этого конкретного белка. Таким образом, первичная последовательность — это линейный порядок аминокислот, поскольку они связаны вместе в белковой цепи (Рисунок 2.15). В следующем разделе мы обсудим сворачивание белка, которое приводит к образованию вторичных, третичных, а иногда и четвертичных белковых структур.

Рис. 2.15. Первичная структура белка — это линейная последовательность аминокислот.

(кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

вернуться к началу

2.3 Вторичная структура белка

В предыдущем разделе мы отметили жесткость, создаваемую связью CN в амидной связи, когда аминокислоты соединяются друг с другом, и узнали, что это приводит к тому, что R-группы аминокислот способствуют трансконфромации (за исключением пролина, который способствует цис конформация).Эта жесткость каркаса белка ограничивает потенциал сворачивания и структуру получаемого белка. Однако связи, прикрепленные к α-углероду, могут свободно вращаться и вносить свой вклад в гибкость и уникальные паттерны сворачивания, наблюдаемые внутри белков. Чтобы оценить возможные модели вращения, которые могут возникнуть вокруг α-углерода, обычно измеряются торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). Угол кручения Phi (Φ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод-азот, оценивая угол между двумя соседними карбонильными атомами углерода, когда вы смотрите прямо вниз на связь α-углерод-азот в плоскости бумаги (рис. .16). И наоборот, торсионный угол Psi (ψ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод — карбонильный углерод, оценивая угол между двумя соседними атомами азота, когда вы смотрите прямо вниз на связь α-углерод — карбонильный углерод (рис. 2.16).

Рисунок 2.16 Торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). (A) Торсионный угол Phi (Φ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и амидным азотом. Он измеряется как угол между двумя карбонильными атомами углерода, примыкающими к связи, показанный на нижней панели.(B) Торсионный угол Psi (ψ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и карбонильным углеродом. Он измеряется как угол между двумя атомами азота, примыкающими к связи, показанный на нижней панели.


В то время как связи вокруг α-углерода могут вращаться свободно, предпочтительные торсионные углы ограничены меньшим набором возможностей, поскольку соседние атомы избегают конформаций, которые имеют связанные с ними высокие стерические препятствия. Г. Рамачандран создал компьютерные модели небольших пептидов для определения стабильных конформаций торсионных углов Phi (Φ) и Psi (ψ).На основе своих результатов он создал так называемый график Рамачандрана, который графически отображает области перекрытия наиболее благоприятных торсионных углов Phi (Φ) и Psi (ψ) (рис. 2.17)

Рис. 2.17 График Рамачандрана. Благоприятный и очень благоприятный торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ) показаны желтым и красным соответственно. Указаны углы связи для общих вторичных белковых структур.

Изображение изменено из: J. Cooper


Внутри каждого белка небольшие участки белка могут принимать специфические повторяющиеся паттерны сворачивания.Эти специфические мотивы или узоры называются вторичной структурой. Двумя наиболее распространенными вторичными структурными особенностями являются альфа-спираль и бета-складчатый лист (рис. 2.18). Внутри этих структур внутримолекулярные взаимодействия, особенно водородная связь между амином основной цепи и карбонильными функциональными группами, имеют решающее значение для поддержания трехмерной формы.

Рис. 2.18. Вторичные структурные особенности в структуре белка. Правая альфа-спираль и бета-складчатый лист являются общими структурными мотивами, обнаруженными в большинстве белков.Они удерживаются вместе за счет водородной связи между амином и карбонильным кислородом в основной цепи аминокислоты.

Изображение изменено из: The School of Biomedical Sciences Wiki


Альфа-спираль

Для альфа-спиральных структур очень распространена правая спираль, тогда как левые спирали очень редки. Это связано с торсионными углами Phi (Φ) и Psi (ψ), необходимыми для получения левой альфа-спиральной структуры. Чтобы получить правильную ориентацию левой спирали, белку пришлось бы изгибаться и закручиваться под множеством неблагоприятных углов.Таким образом, они не очень распространены в природе.

Для правой альфа-спирали каждый виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка (рис. 2.19). Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из цепи α-спирали. Основная цепь полипептида образует повторяющуюся спиральную структуру, которая стабилизируется водородными связями между кислородом карбонила и водородом амина. Эти водородные связи возникают с регулярными интервалами, по одной водородной связи на каждую четвертую аминокислоту, и заставляют основную цепь полипептида образовывать спираль.Каждая аминокислота продвигает спираль вдоль своей оси на 1,5 Å. Каждый виток спирали состоит из 3,6 аминокислот; следовательно, шаг спирали составляет 5,4 Å. На спираль приходится в среднем десять аминокислотных остатков. Различные аминокислоты имеют разную склонность к образованию α-спирали. Аминокислоты, которые предпочитают принимать спиральные конформации в белках, включают метионин, аланин, лейцин, глутамат и лизин. Пролин и глицин почти не склонны к образованию спиралей.

Рисунок 2.19 Строение правой альфа-спирали. (A) Вид сбоку модели шара и клюшки. Всего для образования одного витка α-спирали требуется 3,6 аминокислоты. Водородная связь между кислородом карбонила и азотом 4-й аминокислоты стабилизирует спиральную структуру. На показанной структуре черные атомы представляют собой альфа-углерод, серый — карбонильные углероды, красный — кислород, синий — азот, зеленый — R-группы и светло-фиолетовый — атомы водорода. (B) Расширенный вид сбоку, линейная структура и модель заполнения пространства (C) Расширенный вид сверху, линейная структура и модель заполнения пространства

Изображение A изменено из: Максим Изображения B и C из: Генри Якубовски


Ключевые моменты об альфа-спирали:
  • Альфа-спираль более компактна, чем полностью вытянутая полипептидная цепь с углами phi / psi 180 o
  • В белках среднее количество аминокислот в спирали составляет 11, что дает 3 витка.
  • Левая альфа-спираль, хотя и разрешенная при осмотре графика Рамачандрана, наблюдается редко, поскольку аминокислоты, используемые для построения структуры белка, являются L-аминокислотами и смещены в сторону образования правой спирали. Когда левосторонние спирали все же образуются, они часто имеют решающее значение для правильного сворачивания белка, стабильности белка или непосредственно участвуют в формировании активного центра.

Рисунок 2.20 Левосторонняя структура альфа-спирали. На этой диаграмме левая альфа-спираль, показанная желтым цветом, является частью витка шпильки в структуре белка и стабилизирована двумя дисульфидными мостиками, показанными желтым цветом.

Рисунок из: Annavarapu, S., Nanda, V. (2009) BMC Struct Biol 9, 61


  • Ядро спирали набито плотно. В спирали нет отверстий и пор.
  • Все R-группы простираются наружу и от оси спирали. R-группы могут быть гидрофильными или гидрофобными и могут быть локализованы в определенных положениях на спирали, образуя амфипатические области на белке, или полностью гидрофобные спирали могут также проходить через плазматическую мембрану, как показано на рисунке 2.21

Рис. 2.21. Расположение R-групп в альфа-спиральных структурах. R-группы могут быть расположены внутри альфа-спирали для создания амфипатических областей в белке, где гидрофильные остатки расположены с одной стороны спирали, а гидрофобные — с другой, как показано на виде сбоку (A) или сверху вниз (B И C).R-группы также могут быть полностью гидрофобными в альфа-спиралях, охватывающих плазматическую мембрану, как показано на (D).

Рисунок изменен по: Khara, J.S., et al. (2017) Acta Biomat 57: 103-114 и Ryu, H., et al. (2019) Int J Mol Sci 20 (6) 1437


  • Некоторые аминокислоты чаще встречаются в альфа-спиралях, чем другие. Вот аминокислоты, которые обычно НЕ встречаются в альфа-спиральных структурах: Gly слишком мал и конформационно гибок, чтобы его можно было часто обнаруживать в альфа-спиралях, в то время как Pro слишком жесткий и находится в цис-конформации.Pro часто нарушает спиральную структуру, вызывая изгибы белка. Некоторые аминокислоты с боковыми цепями, которые могут связывать Н-связь (Ser, Asp и Asn) и не слишком длинные, по-видимому, действуют как конкуренты донора и акцептора Н-связи основной цепи и дестабилизируют альфа-спирали. Ранние ветвящиеся R-группы, такие как Val и Ile, дестабилизируют альфа-спираль из-за стерических взаимодействий объемных боковых цепей с основной цепью спирали.
  • Сводная информация о склонностях аминокислот к альфа-спиралям (а также к бета-структуре)
  • Альфа-кератины, основной компонент волос, кожи, меха, клювов и ногтей, почти полностью представляют собой альфа-спираль.

Jmol: Обновлено Изолированная спираль из антифриза белка Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

Бета-плиссированный лист:

В β-складчатом листе «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи. Группы R присоединены к атомам углерода и простираются выше и ниже складок складки в транс-конформации. Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе остова пептида (Рисунок 2.21).

Рис. 2.21. Конструкция бета-гофрированного листа. Β-гофрированный лист может быть ориентирован в параллельной или антипараллельной ориентации, как показано на (A) выше, с β-гофрированным листом, представленным красными стрелками в виде ленты. Направление стрелки указывает ориентацию белка, при этом стрелка проходит в направлении от N к C. Водородная связь между карбонилом основной цепи и функциональными аминогруппами основной цепи стабилизировала как антипараллельные (B слева), так и параллельные (B справа) β-складчатые листовые структуры.

Изображение (A) из: Xenoblast Изображение (B) из: Fvasconcellos


Другие мотивы вторичной структуры:

Другие важные вторичные структуры включают витки, петли, шпильки и гибкие линкеры. В структуре белка существует множество различных классификаций витков, включая α-витки, β-витки, γ-витки, δ-витки и π-витки. β-витки (наиболее распространенная форма) обычно содержат четыре аминокислотных остатка (рис. 2.22). Пролин и глицин обычно встречаются в поворотных мотивах, поскольку цис-конформация пролина способствует более резким конформационным изгибам, в то время как минимальная боковая цепь глицина позволяет более плотно упаковывать аминокислоты, чтобы способствовать структуре поворота.

Рис. 2.22 Схема β-витков типа I и II.

Источник изображения: Muskid


ω-петля — это универсальный термин для более длинной, протяженной или нерегулярной петли без фиксированной внутренней водородной связи. Шпилька — это особый случай поворота, при котором направление основной цепи белка меняется на противоположное и фланкирующие элементы вторичной структуры взаимодействуют. Например, бета-шпилька соединяет две антипараллельные β-нити с водородными связями.Иногда повороты обнаруживаются внутри гибких линкеров или петель, соединяющих белковые домены. Линкерные последовательности различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединяющим доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих связывающих партнеров через динамику белковых доменов.

вернуться к началу

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы

Между вторичной структурой и третичной структурой белков находятся более крупные трехмерные особенности, которые были идентифицированы во множестве различных белковых структур.Они известны как супервторичная структура и как белковые мотивы. Супервторичная структура обычно состоит из двух вторичных структур, связанных между собой витком, и включает спираль-поворот-спираль, спираль-петля-спираль, α-углы, β-β-углы и β-шпилька-β (рис. 2.23).

Рисунок 2.23 Примеры сверхвторичных структур. (А) β-шпилька-β-структуры характеризуются резким поворотом шпильки, который не нарушает водородные связи двух β-складчатых листовых структур.(B) Предполагаемая структура спирали-поворот-спираль белка Taspase1, (C) угловая структура α-α, присутствующая в белке Myoglobin.

Изображение A предоставлено: Isabella Daidone Изображение B: Johannes van den Boom, et al. (2016) PLosONE 11 (3): e0151431

Изображение C изменено с: Belles14104


Белковые мотивы представляют собой более сложные структуры, созданные из вторичных и супервторичных структурных компонентов, которые являются повторяющимися модальностями, визуализированными во многих белковых структурах.

Бета-нити имеют тенденцию закручиваться в правильном направлении, чтобы минимизировать конформационную энергию.Это приводит к образованию интересных структурных мотивов, обнаруженных во многих типах белков. Две из этих структур включают скрученные листы или опоры, а также бета-стволы (рис. 2.24)

Рис. 2.24 Общие структурные мотивы бета-нити. (A) Скрученный лист для правой руки, вид сверху и сбоку, (B) Вид сбоку бета-ствола и (C) Вид сверху бета-ствола

Автор изображения: Генри Якубовски


Структурные мотивы могут выполнять определенные функции в белках, такие как обеспечение связывания субстратов или кофакторов.Например, складка Россмана отвечает за связывание с кофакторами нуклеотидов, такими как никотинамидадениндинуклеотид (NAD + ) (рис. 2.25). Складка Россмана состоит из шести параллельных бета-нитей, которые образуют протяженный бета-лист. Первые три нити соединены α-спиралями, в результате чего получается структура бета-альфа-бета-альфа-бета. Этот образец дублируется один раз, чтобы получить перевернутый тандемный повтор, содержащий шесть нитей. В целом жилы расположены в порядке 321456 (1 = N-концевой, 6 = C-концевой).Пять многонитевых складок, подобных Россманну, расположены в порядке 32145. Общая третичная структура складки напоминает трехслойный сэндвич, в котором начинка состоит из удлиненного бета-листа, а два ломтика хлеба образованы соединяющимися параллельными альфами. спирали.

Рис. 2.25. Фолд Россмана. (A) Структура никотинамидадениндинуклеотида (NAD + ) (B) Диаграмма складки Россмана (спирали A-F красные и нити 1-6 желтые) из E.фермент малатдегидрогеназа coli. Показано, что кофактор NAD + связывается как молекула, заполняющая пространство. (C) Схематическая диаграмма шестицепочечной складки Россмана.

Изображение изменено из: Boghog


Одной из особенностей складки Россмана является ее специфичность связывания кофакторов. Наиболее консервативный сегмент складок Россмана — это первый бета-альфа-бета сегмент. Поскольку этот сегмент находится в контакте с ADP-частью динуклеотидов, таких как FAD, NAD и NADP, его также называют «ADP-связывающей бета-бета складкой».

Интересно, что подобные структурные мотивы не всегда имеют общего эволюционного предка и могут возникнуть в результате конвергентной эволюции. Так обстоит дело с TIM Barrel, консервативной белковой складкой, состоящей из восьми α-спиралей и восьми параллельных β-цепей, которые чередуются вдоль пептидного остова. Структура названа в честь триозофосфатизомеразы, консервативного метаболического фермента. Бочки TIM — одна из самых распространенных белковых складок. Одна из самых интригующих особенностей представителей этого класса белков заключается в том, что хотя все они демонстрируют одну и ту же третичную складку, между ними очень мало сходства последовательностей.По крайней мере 15 различных семейств ферментов используют этот каркас для создания соответствующей геометрии активного сайта, всегда на С-конце восьми параллельных бета-цепей цилиндра.

Рисунок 2.26 Ствол TIM. Бочки TIM считаются α / β белковыми складками, потому что они включают чередующийся паттерн α-спиралей и β-цепей в одном домене. В цилиндре TIM спирали и нити (обычно по 8 штук) образуют соленоид, который изгибается вокруг себя и замыкается в форме пончика, топологически известной как тороид.Параллельные β-нити образуют внутреннюю стенку бублика (следовательно, β-цилиндр), тогда как α-спирали образуют внешнюю стенку бублика. Каждая β-нить соединяется со следующей соседней нитью в цилиндре через длинную правую петлю, которая включает одну из спиралей, так что раскрашивание ленты N-C на виде сверху (A) происходит в радужном порядке вокруг бочка. Ствол TIM можно также рассматривать как состоящий из 8 перекрывающихся правосторонних супервторичных структур β-α-β, как показано на виде сбоку (B).

Изображение изменено с: WillowW


Хотя ленточная диаграмма TIM Barrel показывает отверстие в центральном ядре белка, боковые цепи аминокислот на этом изображении не показаны (рис. 2.26). Ядро белка на самом деле плотно упаковано, в основном с объемными гидрофобными аминокислотными остатками, хотя необходимо несколько глицинов, чтобы дать пространство для маневра для сильно ограниченного центра из 8 приблизительных повторов, чтобы соответствовать друг другу. В упаковочных взаимодействиях между цепями и спиралями также преобладает гидрофобность, и разветвленные алифатические остатки валина, лейцина и изолейцина составляют около 40% от общего количества остатков в β-цепях.

По мере того, как наши знания о бесчисленном множестве структурных мотивов, обнаруженных в природной сокровищнице белковых структур, продолжают расти, мы продолжаем понимать, как структура белка связана с функцией, и у нас есть больше возможностей для характеристики вновь приобретенных белковых последовательностей с использованием технологий in silico.

вернуться к началу

2.5 Структура третичного и четвертичного белка

Полная трехмерная форма всего белка (или сумма всех вторичных структурных мотивов) известна как третичная структура белка и является уникальной и определяющей особенностью этого белка (Рисунок 2.27). В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, обнаруженных в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур, таких как альфа-спираль. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Незаряженные неполярные боковые цепи могут образовывать гидрофобные взаимодействия.Взаимодействие между боковыми цепями цистеина может приводить к образованию дисульфидных связей.

Рисунок 2.27. Структура третичного белка. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Изображение предоставлено: School of Biomedical Sciences Wiki


Все эти взаимодействия, сильные и слабые, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он обычно больше не функционирует.

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном собирается в шар. Инсулин начинается с одного полипептида и теряет некоторые внутренние последовательности во время клеточного процессинга, которые образуют две цепи, удерживаемые вместе дисульфидными связями, как показано на рисунке 2.14. Три из этих структур затем группируются, образуя неактивный гексамер (рис. 2.28). Гексамерная форма инсулина — это способ для организма хранить инсулин в стабильной и неактивной конформации, чтобы он был доступен для высвобождения и реактивации в мономерной форме.

Рис. 2.28. Инсулиновый гормон — хороший пример четвертичной структуры. Инсулин вырабатывается и хранится в организме в виде гексамера (единица из шести молекул инсулина), а активной формой является мономер.Гексамер представляет собой неактивную форму с долговременной стабильностью, которая служит средством защиты высокореактивного инсулина, но при этом остается легкодоступным.

Рисунок: Исаак Йонемото


Прогнозирование паттерна сворачивания белка на основе его первичной последовательности — чрезвычайно сложная задача из-за присущей гибкости аминокислотным остаткам, которые можно использовать для формирования различных вторичных признаков. Как описано Fujiwara и др., Классификация SCOP (структурная классификация белков) и SCOPe (расширенная версия) являются основными базами данных, предоставляющими подробные и всесторонние описания всех известных структур белков.Классификация SCOP основана на иерархических уровнях: первые два уровня, семья и суперсемейство, описывают близкие и дальние эволюционные отношения, тогда как третий, складной, описывает геометрические отношения и структурные мотивы внутри белка. В рамках схемы складчатой ​​классификации большинство белков отнесено к одному из четырех структурных классов: (1) все α-спирали, (2) все β-листы, (3) α / β для белков с дисперсными структурами и (4) α + β для белков с участками, в которых преобладает тот или иной тип паттерна.

На основании их формы, функции и местоположения белки в широком смысле могут быть охарактеризованы как волокнистые, глобулярные, мембранные или неупорядоченные.

Волокнистые белки

Fibrous Proteins характеризуются удлиненными белковыми структурами. Эти типы белков часто объединяются в филаменты или пучки, образуя структурные каркасы в биологических системах. У животных два наиболее распространенных семейства волокнистых белков — это α-кератин и коллаген.

α-кератин

α-кератин — ключевой структурный элемент, из которого состоят волосы, ногти, рога, когти, копыта и внешний слой кожи.Благодаря своей плотно намотанной структуре, он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и находить различное применение у млекопитающих, от хищных когтей до волос для тепла. α-кератин синтезируется путем биосинтеза белка с использованием транскрипции и трансляции, но когда клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочную несосудистую единицу ороговевшей ткани.

Первые последовательности α-кератинов были определены Ханукоглу и Фуксом. Эти последовательности показали, что существует два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератином типа I и кератином типа II.У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 — тип II. Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота, в то время как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин. Эта дифференциация особенно важна для α-кератинов, потому что при синтезе его субъединицы димера, спиральной спирали, одна белковая спираль должна быть типа I, а другая — типа II (рис. 2.29). Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме.Например, в коже человека K5, α-кератин типа II, соединяется в основном с K14, α-кератином I типа, с образованием комплекса α-кератина клеточного слоя эпидермиса.

Димеры Coiled-coil затем собираются в протофиламенты, очень стабильный левосторонний сверхспиральный мотив, который далее мультимеризуется, образуя филаменты, состоящие из множества копий мономеров кератина (рис. 2.29). Основная сила, которая удерживает структуры coiled-coil, связанные друг с другом, — это гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина.

Рисунок 2.29. Формирование промежуточной нити. Промежуточные филаменты состоят из сверхспирального комплекса α-кератина. Первоначально два мономера кератина (A) образуют структуру димера спиральной спирали (B) Два димера спиральной спирали соединяются, образуя шахматный тетрамер (C), тетрамеры начинают соединяться вместе (D), в конечном итоге формируя лист из восьми тетрамеров (E ). Затем лист из восьми тетрамеров скручивают в левую спираль, образуя конечную промежуточную нить (E). Электронная микрофотография промежуточной нити показана в верхнем левом углу.

Изображение предоставлено: US Gov


Коллаген

Волокнистый белок Коллаген является наиболее распространенным белком у млекопитающих, составляя от 25% до 35% всего белка в организме. Он находится преимущественно во внеклеточном пространстве в различных соединительных тканях организма. Коллаген содержит уникальную четвертичную структуру из трех белковых цепей, соединенных вместе, образуя тройную спираль. В основном он находится в фиброзных тканях, таких как сухожилия, связки и кожа.

В зависимости от степени минерализации коллагеновые ткани могут быть жесткими (кость), податливыми (сухожилия) или иметь градиент от жесткого к податливому (хрящ). Его также много в роговице, кровеносных сосудах, кишечнике, межпозвонковых дисках и дентине зубов. В мышечной ткани он служит основным компонентом эндомизия. Коллаген составляет от одного до двух процентов мышечной ткани и составляет 6% веса сильных сухожильных мышц. Фибробласт — наиболее распространенная клетка, вырабатывающая коллаген. Желатин, который используется в пище и промышленности, представляет собой необратимо гидролизованный коллаген. Кроме того, в качестве пищевых добавок используются порошки частично или полностью гидролизованного коллагена. Коллаген имеет множество медицинских применений при лечении заболеваний костей и кожи.

Название «коллаген» происходит от греческого (kólla), что означает «клей», и суффикса -gen, обозначающего «производство». Это относится к раннему использованию соединения в процессе кипячения кожи и сухожилий лошадей и других животных для получения клея.

Более 90% коллагена в организме человека относится к типу I. Однако по состоянию на 2011 год было идентифицировано, описано и разделено на несколько групп в зависимости от структуры, которую они образуют. Пять наиболее распространенных типов:

  • Тип I: кожа, сухожилие, сосудистая сеть, органы, кость (основной компонент органической части кости)
  • Тип II: хрящ (основной коллагеновый компонент хряща)
  • Тип III: сетчатый (основной компонент ретикулярных волокон), обычно встречается вместе с типом I
  • Тип IV: образует базальную пластинку, секретируемый эпителием слой базальной мембраны
  • Тип V: поверхности клеток, волосы и плацента

Здесь мы сосредоточимся на уникальных свойствах коллагена типа I.Коллаген I типа имеет необычный аминокислотный состав и последовательность:

.

  • Глицин присутствует почти в каждом третьем остатке.
  • Пролин составляет около 17% коллагена.
  • Коллаген

  • содержит две необычные производные аминокислоты, не вставленные непосредственно во время трансляции. Эти аминокислоты находятся в определенных местах относительно глицина и посттрансляционно модифицируются различными ферментами, оба из которых требуют витамина С в качестве кофактора (рис. 2.30).
    • Гидроксипролин, производный от пролина
    • Гидроксилизин, полученный из лизина — в зависимости от типа коллагена различное количество гидроксилизинов гликозилировано (в основном с присоединенными дисахаридами).

Рисунок 2.30. Гидроксилирование пролина и лизина во время посттрансляционной модификации коллагена типа I. Ферменты пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза необходимы для гидроксилирования остатков пролина (A) и лизина (B) соответственно. (Примечание: хотя положение 3 показано выше, пролиловые остатки альтернативно могут быть гидроксилированы в положении 4). Ферменты гидроксилазы модифицируют аминокислотные остатки после того, как они были включены в белок в качестве посттрансляционной модификации, и требуют витамина С (аскорбата) в качестве кофактора.(C) Дальнейшая модификация остатков гидроксилизина путем гликозилирования может привести к включению дисахарида (галактоза-глюкоза) в гидрокси-кислород.


Большинство коллагена образуется аналогичным образом. Процесс синтеза коллагена типа I описан ниже и демонстрирует сложность сворачивания и обработки белка (рис. 2.31).

  1. Внутри ячейки
    1. Два типа альфа-цепей образуются во время трансляции на рибосомах вдоль шероховатого эндоплазматического ретикулума (RER): альфа-1 и альфа-2 цепи.Эти пептидные цепи (известные как препроколлаген) имеют регистрирующие пептиды на каждом конце и сигнальный пептид.
    2. Полипептидные цепи высвобождаются в просвет RER.
    3. Сигнальные пептиды расщепляются внутри RER, и теперь эти цепи известны как про-альфа-цепи.
    4. Внутри просвета происходит гидроксилирование аминокислот лизина и пролина. Этот процесс зависит от кофактора аскорбиновой кислоты (витамина С).
    5. Происходит гликозилирование определенных остатков гидроксилизина.
    6. Тройная альфа-спиральная структура образована внутри эндоплазматического ретикулума из двух цепей альфа-1 и одной цепи альфа-2.
    7. Проколлаген отправляется в аппарат Гольджи, где он упаковывается и секретируется путем экзоцитоза.
  2. Вне камеры
    1. Регистрационные пептиды расщепляются, а тропоколлаген образуется проколлагеновой пептидазой.
    2. Множественные молекулы тропоколлагена образуют фибриллы коллагена посредством ковалентного сшивания (альдольная реакция) лизилоксидазой, которая связывает остатки гидроксилизина и лизина.Множественные коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна.
    3. Коллаген может быть прикреплен к клеточным мембранам через несколько типов белков, включая фибронектин, ламинин, фибулин и интегрин.

Рисунок 2.31. Синтез коллагена типа I. Полипептидные цепи синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме и высвобождаются в просвет, где они гидроксилируются и гликозилируются. Тройная спираль проколлагена формируется и транспортируется через аппарат Гольджи, где подвергается дальнейшей обработке.Проколлаген секретируется во внеклеточный матрикс, где расщепляется на тропоколлаген. Тропоколлаген собирается в коллагеновые фибриллы, где происходит сшивание и водородные связи с образованием конечного коллагенового волокна.

Изображение изменено: E.V. Вонг и Британская энциклопедия


Дефицит витамина С вызывает цингу, серьезное и болезненное заболевание, при котором дефектный коллаген препятствует образованию прочной соединительной ткани. Десны портятся и кровоточат, с потерей зубов; кожа меняет цвет, а раны не заживают.До 18 века это состояние было печально известно среди длительных военных, особенно военно-морских, экспедиций, во время которых участников лишали продуктов, содержащих витамин С.

Аутоиммунное заболевание, такое как красная волчанка или ревматоидный артрит, может поражать здоровые коллагеновые волокна. Кортизол стимулирует расщепление коллагена до аминокислот, предполагая, что стресс может усугубить эти болезненные состояния.

Многие бактерии и вирусы выделяют факторы вирулентности, такие как фермент коллагеназа, который разрушает коллаген или препятствует его производству.

вернуться к началу

Глобулярные белки

Глобулярные белки или сферопротеины представляют собой сферические («шарообразные») белки и являются одним из распространенных типов белков. Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков. Существует несколько классов складок глобулярных белков, поскольку существует множество различных архитектур, которые могут складываться в примерно сферическую форму.

Термин глобин может относиться более конкретно к белкам, включая глобиновую складку.Глобиновая складка представляет собой обычную трехмерную складку в белках и определяет суперсемейство глобиноподобных белков (рис. 2.32). Эта складка обычно состоит из восьми альфа-спиралей, хотя некоторые белки имеют дополнительные продолжения спиралей на концах. Глобиновая складка встречается в одноименных семействах глобиновых белков: гемоглобинах и миоглобинах, а также в фикоцианинах. Поскольку миоглобин был первым белком, структура которого была решена, глобиновая складка была, таким образом, первой обнаруженной белковой складкой.Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, она классифицируется как полностью альфа-белковая складка.

Рис. 2.32. Глобиновая складка. (A) Пример глобиновой складки, переносящего кислород белка миоглобина (PBD ID 1MBA) из моллюска Aplysia limacina. (B) Структура тетрамерного белка гемоглобина, содержащего в общей сложности четыре глобиновых складки.

Изображение A автор: Википедия Изображение B автор: Zephyris


Термин глобулярный белок довольно старый (датируется, вероятно, 19-м веком) и теперь несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов.Сферическая структура индуцируется третичной структурой белка. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты молекулы связаны внутри молекулы, тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны снаружи, что позволяет диполь-дипольным взаимодействиям с растворителем, что объясняет растворимость молекулы.

В отличие от волокнистых белков, которые выполняют преобладающую структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:

  • Ферменты, катализируя органические реакции, происходящие в организме в мягких условиях и с высокой специфичностью.Эту роль выполняют разные эстеразы.
  • Посланники, передающие сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны, например, инсулин и т. Д.
  • Транспортеры других молекул через мембраны
  • Запасы аминокислот.
  • Регуляторные роли также выполняются глобулярными белками, а не волокнистыми белками.
  • Структурные белки, например, актин и тубулин, глобулярные и растворимые как мономеры, но полимеризующиеся с образованием длинных жестких волокон

Многие из белков, которые будут подробно описаны в следующих главах, относятся к этому классу белков.

Мембранные белки

Мембранные белки — это белки, которые являются частью биологических мембран или взаимодействуют с ними. Они включают: 1) интегральные мембранные белки, которые являются частью мембраны или постоянно прикреплены к ней, и 2) периферические мембранные белки, которые временно прикрепляются к мембране через интегральные белки или липидный бислой. Интегральные мембранные белки далее классифицируются как трансмембранные белки, которые проходят через мембрану, или интегральные монотопные белки, которые прикрепляются только к одной стороне мембраны.

Мембранные белки, такие как растворимые глобулярные белки, волокнистые белки и неупорядоченные белки, являются обычными. Обладая символической важностью в медицине, мембранные белки являются мишенью для более 50% всех современных лекарственных препаратов. Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. По сравнению с другими классами белков, определение структур мембранных белков остается проблемой в значительной степени из-за сложности создания экспериментальных условий, которые могут сохранить правильную конформацию белка в изоляции от его нативной среды (Рисунок 2.33).

Мембранные белки выполняют множество функций, жизненно важных для выживания организмов:

  • Белки мембранных рецепторов передают сигналы между внутренней и внешней средой клетки.
  • Транспортные белки перемещают молекулы и ионы через мембрану. Их можно разделить на категории в соответствии с базой данных классификации транспортеров.
  • Мембранные ферменты могут обладать многими видами активности, такими как оксидоредуктаза, трансфераза или гидролаза.
  • Молекулы клеточной адгезии позволяют клеткам идентифицировать друг друга и взаимодействовать.Например, белки, участвующие в иммунном ответе.

Рисунок 2.33 Схематическое изображение трансмембранных белков. 1. одиночная трансмембранная α-спираль (битопический мембранный белок) 2. политопный трансмембранный α-спиральный белок 3. политопный трансмембранный β-листовой белок. Мембрана представлена ​​светло-коричневым цветом.

Интегральные мембранные белки постоянно прикреплены к мембране. Такие белки можно отделить от биологических мембран только с использованием детергентов, неполярных растворителей или иногда денатурирующих агентов.Их можно классифицировать в зависимости от их отношения к бислою:

.

  • Интегральные политопные белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану более одного раза. Эти белки могут иметь различную трансмембранную топологию. Эти белки имеют одну из двух структурных архитектур:
    • белков спирального пучка, которые присутствуют во всех типах биологических мембран;
    • бета-стволовых белков, которые обнаруживаются только во внешних мембранах грамотрицательных бактерий и внешних мембранах митохондрий и хлоропластов.
  • Битопические белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану только один раз. Трансмембранные спирали из этих белков имеют значительно отличающиеся распределения аминокислот от трансмембранных спиралей политопных белков.
  • Интегральные монотопные белки — это интегральные мембранные белки, которые прикреплены только к одной стороне мембраны и не охватывают весь путь.

Рисунок 2.34 Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточной мембраной. 1. взаимодействие посредством амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (плоская спираль мембраны) 2. взаимодействие посредством гидрофобной петли 3. взаимодействие посредством ковалентно связанного липида мембраны (липидирование) 4. электростатические или ионные взаимодействия с липидами мембраны.

Автор изображения: Foobar


Белки периферической мембраны временно присоединяются либо к липидному бислою, либо к интегральным белкам за счет комбинации гидрофобных, электростатических и других нековалентных взаимодействий.Периферические белки диссоциируют после обработки полярным реагентом, например раствором с повышенным pH или высокой концентрацией соли.

Интегральные и периферические белки могут быть посттрансляционно модифицированы с добавлением жирных кислот, диацилглицериновых или пренильных цепей или GPI (гликозилфосфатидилинозитол), которые могут быть закреплены в липидном бислое.

Неупорядоченные белки

Внутренне неупорядоченный белок ( IDP ) — это белок, не имеющий фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры (Рисунок 2.35). IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированного до частично структурированного и включают случайные клубки, (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными, волокнистыми и мембранными белками).

Рис. 2.35. Конформационная гибкость в белке SUMO-1 (PDB: 1a5r). Центральная часть показывает относительно упорядоченную структуру. Напротив, N- и C-концевые области (левая и правая соответственно) демонстрируют «внутреннее нарушение», хотя короткая спиральная область сохраняется в N-концевом хвосте.Были преобразованы десять альтернативных моделей ЯМР. Элементы вторичной структуры: α-спирали (красные), β-тяжи (синие стрелки).

Автор изображения: Лукаш Козловски


Открытие IDP бросило вызов традиционной парадигме структуры белка, согласно которой функция белка зависит от фиксированной трехмерной структуры. Эта догма была поставлена ​​под сомнение в течение последних двадцати лет в результате все большего количества данных из различных областей структурной биологии, предполагающих, что динамика белков может иметь большое значение для таких систем.Несмотря на отсутствие стабильной структуры, IDP представляют собой очень большой и функционально важный класс белков. В некоторых случаях IDP могут принимать фиксированную трехмерную структуру после связывания с другими макромолекулами. В целом, IDP во многом отличаются от структурированных белков и, как правило, обладают различными свойствами с точки зрения функции, структуры, последовательности, взаимодействий, эволюции и регуляции.

В 1930-1950 годах первые структуры белка были решены с помощью кристаллографии белков.Эти ранние структуры предполагали, что фиксированная трехмерная структура может обычно требоваться для обеспечения биологических функций белков. Утверждая, что белки имеют только одну однозначно определенную конфигурацию, Мирски и Полинг не признали, что работа Фишера поддержала бы их тезис с его моделью «Замок и ключ» (1894). Эти публикации закрепили центральную догму молекулярной биологии в том, что последовательность определяет структуру, которая, в свою очередь, определяет функцию белков.В 1950 году Каруш написал о «конфигурационной адаптивности», что противоречит всем предположениям и исследованиям XIX века. Он был убежден, что белки имеют более одной конфигурации на одном уровне энергии и могут выбирать одну при связывании с другими субстратами. В 1960-х годах парадокс Левинталя предположил, что систематический конформационный поиск длинного полипептида вряд ли приведет к единственной свернутой структуре белка в биологически значимых временных масштабах (то есть от секунд до минут). Любопытно, что для многих (небольших) белков или белковых доменов относительно быстрая и эффективная рефолдинг может наблюдаться in vitro.Как указано в «Догме Анфинсена» 1973 года, фиксированная трехмерная структура этих белков уникально кодируется в их первичной структуре (аминокислотной последовательности), является кинетически доступной и стабильной в ряде (близких) физиологических условий и, следовательно, может рассматриваться как нативное состояние таких «упорядоченных» белков.

Однако в последующие десятилетия многие крупные белковые области не могли быть отнесены к рентгеновским наборам данных, что указывает на то, что они занимают несколько позиций, которые усредняются на картах электронной плотности.Отсутствие фиксированных уникальных положений относительно кристаллической решетки предполагало, что эти области были «неупорядоченными». Спектроскопия ядерного магнитного резонанса белков также продемонстрировала наличие больших гибких линкеров и концов во многих решенных структурных ансамблях. Сейчас общепринято, что белки существуют как ансамбль подобных структур с некоторыми областями более ограниченными, чем другие. Внутренне неструктурированные белки (IUP) занимают крайний конец этого спектра гибкости, тогда как IDP также включают белки со значительной тенденцией к локальной структуре или гибкими многодоменными сборками.Эти высокодинамичные неупорядоченные области белков впоследствии были связаны с функционально важными явлениями, такими как аллостерическая регуляция и ферментативный катализ.

Многие неупорядоченные белки обладают аффинностью связывания со своими рецепторами, регулируемыми посттрансляционной модификацией, поэтому было высказано предположение, что гибкость неупорядоченных белков облегчает различные конформационные требования для связывания модифицирующих ферментов, а также их рецепторов. Внутреннее нарушение особенно обогащено белками, участвующими в передаче клеточных сигналов, транскрипции и ремоделировании хроматина.

Гибкие линкеры

Неупорядоченные области часто встречаются в виде гибких линкеров или петель, соединяющих домены. Линкерные последовательности сильно различаются по длине, но обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединяющим доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать их связывающих партнеров через динамику белковых доменов. Они также позволяют своим партнерам по связыванию вызывать более крупномасштабные конформационные изменения с помощью аллостерии на большие расстояния.

Линейные мотивы

Линейные мотивы — это короткие неупорядоченные сегменты белков, которые опосредуют функциональные взаимодействия с другими белками или другими биомолекулами (РНК, ДНК, сахарами и т. Д.).). Многие роли линейных мотивов связаны с клеточной регуляцией, например, с контролем формы клеток, субклеточной локализацией отдельных белков и регулируемым обменом белков. Часто посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование, настраивают сродство (не редко на несколько порядков величины) отдельных линейных мотивов к специфическим взаимодействиям. В отличие от глобулярных белков IDP не имеют пространственно расположенных активных карманов. Тем не менее, в 80% IDP (~ 3 дюжины), подвергнутых детальной структурной характеристике с помощью ЯМР, присутствуют линейные мотивы, называемые PreSMos (предварительно структурированные мотивы), которые являются временными вторичными структурными элементами, примированными для распознавания мишени.В нескольких случаях было продемонстрировано, что эти временные структуры становятся полными и стабильными вторичными структурами, например спиралями, после связывания мишени. Следовательно, PreSMos являются предполагаемыми активными сайтами IDP.

Фальцовка и переплет с сопряжением

Многие неструктурированные белки претерпевают переходы в более упорядоченные состояния при связывании со своими мишенями. Спаренная укладка и связывание могут быть локальными и включать только несколько взаимодействующих остатков, или они могут включать весь домен белка.Недавно было показано, что спаренная укладка и связывание позволяют захоронить большую площадь поверхности, что было бы возможно только для полностью структурированных белков, если бы они были намного больше. Более того, определенные неупорядоченные области могут служить «молекулярными переключателями» в регуляции определенных биологических функций, переключаясь на упорядоченную конформацию при распознавании молекул, например, при связывании малых молекул, связывании ДНК / РНК, ионных взаимодействиях.

Нарушение связанного состояния (нечеткие комплексы)

Внутренне неупорядоченные белки могут сохранять свою конформационную свободу, даже если они специфически связываются с другими белками.Структурный беспорядок в связанном состоянии может быть статическим или динамическим. В нечетких комплексах для функционирования требуется структурная множественность, и манипулирование связанной неупорядоченной областью изменяет активность. Конформационный ансамбль комплекса модулируется посредством посттрансляционных модификаций или белковых взаимодействий. Специфичность ДНК-связывающих белков часто зависит от длины нечетких областей, которая варьируется путем альтернативного сплайсинга. Внутренне неупорядоченные белки адаптируют множество различных структур in vivo в соответствии с условиями клетки, создавая структурный или конформационный ансамбль.

Следовательно, их структуры сильно функционально связаны. Однако только несколько белков полностью неупорядочены в своем естественном состоянии. Нарушение в основном обнаруживается в изначально неупорядоченных областях (IDR) внутри хорошо структурированного белка. Термин «внутренне неупорядоченный белок» (IDP), следовательно, включает белки, которые содержат IDR, а также полностью неупорядоченные белки.

Наличие и вид белкового нарушения кодируется его аминокислотной последовательностью. В целом, IDP характеризуются низким содержанием объемных гидрофобных аминокислот и высокой долей полярных и заряженных аминокислот, обычно называемой низкой гидрофобностью.Это свойство приводит к хорошему взаимодействию с водой. Кроме того, высокие чистые заряды способствуют беспорядку из-за электростатического отталкивания, возникающего из-за одинаково заряженных остатков. Таким образом, неупорядоченные последовательности не могут в достаточной степени скрыть гидрофобное ядро, чтобы сложиться в стабильные глобулярные белки. В некоторых случаях гидрофобные кластеры в неупорядоченных последовательностях дают ключи для идентификации областей, которые подвергаются сопряженной укладке и связыванию (см. Биологические роли).

Многие неупорядоченные белки обнаруживают области без какой-либо регулярной вторичной структуры. Эти области можно назвать гибкими по сравнению со структурированными петлями.В то время как последние являются жесткими и содержат только один набор углов Рамачандрана, IDP включают несколько наборов углов. Термин гибкость также используется для хорошо структурированных белков, но описывает другое явление в контексте неупорядоченных белков. Гибкость структурированных белков связана с равновесным состоянием, в то время как у ВПЛ это не так. Многие неупорядоченные белки также обнаруживают последовательности низкой сложности, то есть последовательности с избыточным представлением нескольких остатков. В то время как последовательности низкой сложности являются сильным признаком нарушения, обратное не обязательно верно, то есть не все неупорядоченные белки имеют последовательности низкой сложности.Неупорядоченные белки имеют низкое содержание предсказанной вторичной структуры.

вернуться к началу

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков

Сворачивание белка — это физический процесс, с помощью которого белковая цепь приобретает свою естественную трехмерную структуру, конформацию, которая обычно является биологически функциональной, быстрым и воспроизводимым образом (рис. 2.36). Это физический процесс, с помощью которого полипептид сворачивается в свою характерную и функциональную трехмерную структуру из случайного клубка.Каждый белок существует в виде развернутого полипептида или случайной спирали при трансляции из последовательности мРНК в линейную цепочку аминокислот. У этого полипептида отсутствует какая-либо стабильная (долговечная) трехмерная структура (левая часть первого рисунка). Поскольку полипептидная цепь синтезируется рибосомой, линейная цепь начинает складываться в свою трехмерную структуру. Сворачивание начинает происходить даже при трансляции полипептидной цепи. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя четко определенную трехмерную структуру, свернутый белок (правая часть рисунка), известный как нативное состояние.Полученная трехмерная структура определяется аминокислотной последовательностью или первичной структурой (догма Анфинсена).

Рисунок 2.36 Белок до и после сворачивания

Автор изображения: DrKjaergaard


Правильная трехмерная структура важна для функционирования, хотя некоторые части функциональных белков могут оставаться развернутыми или, как в случае IDP, оставаться гибкими, поэтому важна динамика белков.Неспособность свернуться в нативную структуру обычно приводит к образованию неактивных белков, но в некоторых случаях неправильно свернутые белки имеют модифицированную или токсичную функциональность. Считается, что несколько нейродегенеративных и других заболеваний являются результатом накопления неправильно свернутых белков, таких как амилоидные фибриллы, обнаруженные у пациентов с болезнью Альцгеймера.

Сворачивание — это спонтанный процесс, который в основном управляется гидрофобными взаимодействиями, образованием внутримолекулярных водородных связей, силами Ван-дер-Ваальса, и ему противостоит конформационная энтропия.Процесс сворачивания часто начинается совместно с трансляцией, так что N-конец белка начинает сворачиваться, в то время как C-концевой участок белка все еще синтезируется рибосомой; однако молекула белка может самопроизвольно складываться во время или после биосинтеза. Хотя эти макромолекулы можно рассматривать как «сворачивающиеся сами по себе», процесс также зависит от растворителя (вода или липидный бислой), концентрации солей, pH, температуры, возможного присутствия кофакторов и молекулярных шаперонов.Белки будут иметь ограничения на их способность к складыванию из-за ограниченных углов изгиба или возможных конформаций, как описано в графике Рамачандрана.

Рисунок 2.37 Гидрофобный коллапс. В компактной складке (справа) гидрофобные аминокислоты (показаны черными сферами) схлопываются к центру, чтобы защитить себя от водной среды.

Автор изображения: Tomixdf

Сворачивание белка должно быть термодинамически благоприятным внутри клетки, чтобы реакция была спонтанной.Поскольку известно, что сворачивание белка является спонтанной реакцией, оно должно принимать отрицательное значение свободной энергии Гиббса. Свободная энергия Гиббса при сворачивании белка напрямую связана с энтальпией и энтропией. Для возникновения отрицательного ΔG и для того, чтобы сворачивание белка стало термодинамически благоприятным, тогда либо энтальпия, либо энтропия, либо оба условия должны быть благоприятными.

Сведение к минимуму количества гидрофобных боковых цепей, подверженных воздействию воды, является важной движущей силой процесса складывания. Гидрофобный эффект (рисунок 2.37) — это явление, при котором гидрофобные цепи белка схлопываются в ядро ​​белка (вдали от гидрофильной среды). В водной среде молекулы воды имеют тенденцию к агрегированию вокруг гидрофобных областей или боковых цепей белка, создавая водные оболочки из упорядоченных молекул воды. Упорядочение молекул воды вокруг гидрофобной области увеличивает порядок в системе и, следовательно, способствует отрицательному изменению энтропии (уменьшению энтропии в системе). Молекулы воды фиксируются в этих водных клетках, что приводит к гидрофобному коллапсу или сворачиванию внутрь гидрофобных групп (Рисунок 2.38).

Рис. 2.38. Образование клатрата воды. Хлороформ является гидрофобным соединением, поэтому, когда он растворяется в воде, образуя гидрат, гидрофобная гидратация сопровождается отрицательным изменением энтропии из-за повышенного порядка в окружающей воде и положительного изменения теплоемкости, что часто приводит к положительному ΔG. Подобные водные клетки могут объединяться вокруг гидрофобных белковых остатков до правильного сворачивания.


Гидрофобный коллапс возвращает энтропию в систему за счет разрушения водяных клеток, что освобождает упорядоченные молекулы воды.Множество гидрофобных групп, взаимодействующих внутри ядра глобулярно свернутого белка, вносит значительный вклад в стабильность белка после сворачивания из-за сильно накопленных сил Ван-дер-Ваальса (особенно сил Лондонской дисперсии). Гидрофобный эффект существует как движущая сила в термодинамике только при наличии водной среды с амфифильной молекулой, содержащей большую гидрофобную область. Прочность водородных связей зависит от их окружения; таким образом, водородные связи, заключенные в гидрофобное ядро, вносят больший вклад, чем водородные связи, находящиеся в водной среде, для стабильности нативного состояния.

Шапероны

Молекулярные шапероны — это класс белков, которые помогают в правильной укладке других белков in vivo (рис. 2.39). Шапероны существуют во всех клеточных компартментах и ​​взаимодействуют с полипептидной цепью, чтобы позволить сформироваться нативной трехмерной конформации белка; однако сами шапероны не включены в окончательную структуру белка, которому они помогают. Шапероны могут способствовать сворачиванию, даже когда возникающий полипептид синтезируется рибосомой.Молекулярные шапероны действуют путем связывания для стабилизации нестабильной в других отношениях структуры белка в его пути фолдинга, но шапероны не содержат необходимой информации, чтобы знать правильную нативную структуру белка, которому они помогают; скорее, шапероны работают, предотвращая неправильные складчатые конформации.

Рис. 2.39. Вид сверху комплекса бактериальных шаперонов GroES / GroEL, модель

.

Изображение: Wikipedia


Таким образом, шапероны на самом деле не увеличивают частоту отдельных шагов, участвующих в пути сворачивания к нативной структуре; вместо этого они работают, уменьшая возможные нежелательные агрегации полипептидной цепи, которые в противном случае могли бы замедлить поиск подходящего промежуточного соединения, и они обеспечивают более эффективный путь для полипептидной цепи, чтобы принять правильные конформации.Шапероны не следует путать с катализаторами сворачивания, которые на самом деле катализируют в противном случае медленные шаги в пути сворачивания. Примерами катализаторов фолдинга являются протеин-дисульфидные изомеразы и пептидил-пролилизомеразы, которые могут участвовать в образовании дисульфидных связей или взаимном превращении между цис- и транс-стереоизомерами соответственно.

Показано, что шапероны

имеют решающее значение в процессе сворачивания белка in vivo, поскольку они обеспечивают белок с помощью, необходимой для принятия его надлежащих выравниваний и конформаций, достаточно эффективно, чтобы стать «биологически релевантными».Это означает, что полипептидная цепь теоретически может складываться в свою нативную структуру без помощи шаперонов, как продемонстрировали эксперименты по укладке белков, проведенные in vitro; , однако, этот процесс оказывается слишком неэффективным или слишком медленным, чтобы существовать в биологических системах; следовательно, шапероны необходимы для сворачивания белка in vivo. Показано, что наряду со своей ролью в содействии формированию нативной структуры шапероны участвуют в различных ролях, таких как транспорт белков, деградация, и даже позволяют денатурированным белкам, подвергшимся воздействию определенных внешних денатурирующих факторов, иметь возможность повторно складываться в их правильные нативные структуры.

Денатурация белка

Полностью денатурированный белок не имеет ни третичной, ни вторичной структуры, однако последовательность первичного белка остается нетронутой, и белок существует в виде случайной спирали (рис. 2.39). При определенных условиях некоторые белки могут складываться заново; однако во многих случаях денатурация необратима. Клетки иногда защищают свои белки от денатурирующего воздействия тепла с помощью ферментов, известных как белки теплового шока (тип шаперона), которые помогают другим белкам как в сворачивании, так и в том, чтобы оставаться свернутыми (Рисунок 2.40). Белки теплового шока экспрессируются в ответ на повышенные температуры или другие стрессы. Некоторые белки вообще никогда не сворачиваются в клетках, кроме как с помощью шаперонов, которые либо изолируют отдельные белки, чтобы их укладка не прерывалась взаимодействиями с другими белками, либо помогают разворачивать неправильно свернутые белки, позволяя им повторно складываться в правильную нативную структуру. Эта функция имеет решающее значение для предотвращения риска осаждения в нерастворимые аморфные агрегаты.

Рисунок 2.40 Денатурация белка. На рисунке (1) изображен правильно свернутый интактный белок. На этапе (2) к системе подводится тепло, превышающее порог поддержания внутримолекулярных белковых взаимодействий. На этапе (3) показан развернутый или денатурированный белок. Цветные области денатурированного белка соответствуют окрашенным областям природного свернутого белка, показанного на (1).

Диаграмма предоставлена: Scurran15


К внешним факторам, участвующим в денатурации белка или нарушении нативного состояния, относятся температура, внешние поля (электрические, магнитные), скученность молекул и даже ограничение пространства, которые могут иметь большое влияние на сворачивание белков.Высокие концентрации растворенных веществ, экстремальные значения pH, механические силы и присутствие химических денатурирующих веществ также могут способствовать денатурации белка. Эти отдельные факторы вместе классифицируются как стрессы. Показано, что шапероны существуют в возрастающих концентрациях во время клеточного стресса и помогают правильному сворачиванию возникающих белков, а также денатурированных или неправильно свернутых.

При некоторых условиях белки не будут сворачиваться в свои биохимически функциональные формы.Температуры выше или ниже диапазона, в котором обычно живут клетки, вызывают разворачивание или денатурирование термически нестабильных белков (вот почему кипячение делает яичный белок непрозрачным). Однако термостабильность белков далеко не постоянна; например, были обнаружены гипертермофильные бактерии, которые растут при температурах до 122 ° C, что, конечно, требует, чтобы их полный набор жизненно важных белков и белковых ансамблей был стабильным при этой температуре или выше.

Гидолиз

Гидролиз — это разрушение последовательности первичного белка путем добавления воды для преобразования отдельных мономерных звеньев аминокислот (Рисунок 2.41).

Рисунок 2.41 Гидролиз белков. В реакции гидролиза вода добавляется через амидную связь, включающую группу -ОН с карбонильным углеродом и реформируя карбоновую кислоту. Водород из воды преобразовывает амин.


Белки участвуют во многих клеточных функциях. Белки могут действовать как ферменты, которые увеличивают скорость химических реакций. Фактически, 99% ферментативных реакций внутри клетки опосредуются белками. Таким образом, они являются неотъемлемой частью процессов создания или разрушения клеточных компонентов.Белки также могут действовать как структурный каркас внутри клетки, помогая поддерживать клеточную форму. Белки также могут участвовать в клеточной передаче сигналов и коммуникации, а также в переносе молекул из одного места в другое. В экстремальных обстоятельствах, таких как голодание, белки также могут использоваться в качестве источника энергии внутри клетки.

вернуться к началу

2.7 Ссылки

OpenStax, Белки. OpenStax CNX. 30 сентября 2016 г. http://cnx.org/contents/[email protected]

Файл: Хиральность руками.jpg. (2017, 16 сентября). Wikimedia Commons, хранилище бесплатных медиа. Получено 17:34, 10 июля 2019 г. с сайта https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Chirality_with_hands.jpg&oldid=258750003.

авторов Википедии. (2019, 6 июля). Цвиттерион. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено 21:48, 10 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Zwitterion&oldid=

9721

.

авторов Википедии. (2019, 8 июля).Абсолютная конфигурация. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено в 15:28, 14 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Absolute_configuration&oldid=

2423

.

Структурная биохимия / фермент / активный сайт. (2019, 1 июля). Викиучебники, проект бесплатных учебников. Получено 16:55, 16 июля 2019 г. с сайта https://en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Enzyme/Active_Site&oldid=3555410.

Структурная биохимия / Белки. (2019, 24 марта).Викиучебники, проект бесплатных учебников. Получено в 19:16, 18 июля 2019 г., с сайта https://en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Proteins&oldid=3529061.

Fujiwara, K., Toda, H., and Ikeguchi, M. (2012) Зависимость склонности аминокислот к α-спирали и β-слою от общего типа белковой складки. BMC Структурная биология 12:18. Доступно по адресу: https://bmcstructbiol.biomedcentral.com/track/pdf/10.1186/1472-6807-12-18

авторов Википедии. (2019, 16 июля).Кератин. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено 17:50, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Keratin&oldid=8340

.

авторов Википедии. (2019, 13 июля). Альфа-кератин. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено 18:17, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Alpha-keratin&oldid=7410

.

Инициатива открытого обучения. (2019) Покровные уровни организации. Университет Карнеги Меллон. В анатомии и физиологии.Доступно по адресу: https://oli.cmu.edu/jcourse/webui/syllabus/module.do?context=4348

0020ca6010f804da8baf7ba.

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Коллаген. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено в 03:42, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Collagen&oldid=

9954

.

авторов Википедии. (2019, 2 июля). Россманн фолд. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено в 16:01, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Rossmann_fold&oldid=

8788

.

авторов Википедии.(2019, 30 мая). Ствол ТИМ. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено в 16:46, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=TIM_barrel&oldid=899459569

.

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Сворачивание белков. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено 18:30, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_folding&oldid=4145

.

авторов Википедии. (2019, 11 июня). Глобулярный белок. В Википедии, Свободной энциклопедии.Получено в 18:49, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Globular_protein&oldid=

0467

.

авторов Википедии. (2019, 11 июля). Внутренне неупорядоченные белки. В Википедии, Свободной энциклопедии. Получено в 19:52, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Intrinsically_disordered_proteins&oldid=

2287

.

Сывороточный протеин — Mayo Clinic

Обзор

Сывороточный протеин — один из основных белков, содержащихся в молочных продуктах.Побочный продукт процесса производства сыра, сывороточный белок обеспечивает значительное количество незаменимых аминокислот, которые необходимы для выполнения функций, которые белки выполняют в организме.

Сывороточный протеин — обычно в форме порошка — можно добавлять в жидкости или мягкие продукты, такие как яблочное пюре, или смешивать со льдом и свежими фруктами для приготовления смузи.

Люди обычно принимают сывороточный протеин для улучшения спортивных результатов и устранения недостатков или проблем с питанием.

Доказательства

Исследования использования сывороточного протеина для конкретных условий и видов деятельности показывают:

  • Физические упражнения. Хотя некоторые данные свидетельствуют о том, что прием сывороточного протеина в рамках программы силовых тренировок увеличивает мышечную массу и силу, другие исследования не показывают никаких преимуществ. Сывороточный протеин может помочь ускорить восстановление мышц после интенсивных тренировок.
  • Недоедание. Сывороточный протеин может помочь с набором веса людям, у которых есть проблемы с набором и поддержанием веса, например пожилым людям или людям с ВИЧ / СПИДом.
  • Заживление ран. Было доказано, что сывороточный протеин приносит пользу людям, выздоравливающим после ожогов, и людям с хроническими ранами.
  • Аллергия. Гидролизованная смесь содержит белок, который разбит на более мелкие части, чем те, которые содержатся в коровьем молоке и смесях на основе сои. Исследования показывают, что у младенцев, получающих гидролизованную форму сывороточного протеина, более низкий риск развития атопического дерматита (экземы), чем у младенцев, которые потребляют стандартную смесь. Прием детской смеси, содержащей гидролизат сыворотки, по-видимому, снижает риск аллергических реакций у младенцев с риском развития аллергии.

Наш дубль

В целом безопасно

Большинство людей могут получать достаточное количество белка из здоровой и разнообразной диеты. Однако, если у вас возникают проблемы с удовлетворением ежедневных потребностей в белке из-за заболевания, спросите своего врача, может ли вам помочь сывороточный белок. Не используйте сывороточный протеин, если у вас аллергия на молочные продукты.

Безопасность и побочные эффекты

При приеме в соответствующих количествах сывороточный протеин кажется безопасным. Некоторые исследования показывают, что сывороточный протеин может вызывать дискомфорт в желудочно-кишечном тракте.

Однако есть ограниченные данные о возможных побочных эффектах высокого потребления белка из комбинации пищи и добавок.

Не используйте сывороточный протеин, если у вас аллергия или чувствительность к молочным продуктам.

Взаимодействия

Возможные взаимодействия включают:

  • Альбендазол (Альбенса). Избегайте использования сывороточного протеина, если вы принимаете это лекарство от паразитов. Добавка может задерживать или препятствовать действию препарата.
  • Алендронат (Фосамакс).Использование сывороточного протеина с этим препаратом, используемым для профилактики или лечения остеопороза, может снизить абсорбцию препарата.
  • Некоторые антибиотики. Использование сывороточного протеина с хинолоновыми или тетрациклиновыми антибиотиками может снизить абсорбцию препарата.

13 ноября 2020 г.

Показать ссылки

  1. Colditz GA. Здоровое питание у взрослых. https://www.uptodate.com/contents/search. Доступ 28 августа 2017 г.
  2. Сыворотка. Micromedex 2.0 Healthcare Series. http: //www.micromedexsolutions.com. Доступ 28 августа 2017 г.
  3. Сывороточный протеин. Натуральные лекарства. https://naturalmedicines.therapeutresearch.com. Доступ 29 августа 2017 г.
  4. Пищевые добавки для физических упражнений и спортивных достижений. Офис диетических добавок. https://ods.od.nih.gov/factsheets/ExerciseAndAthleticPerformance-HealthProfessional/. Доступ 28 августа 2017 г.
  5. Jager R, et al. Позиция Международного общества спортивного питания: Белок и упражнения. Журнал Международного общества спортивного питания.2017; 14:20.

.

Понимание различных источников белка

Белок имеет значение. Это жизненно важно для правильного функционирования почти каждой системы нашего тела. Но как насчет разных источников белка? Где найти критически важный белок?

На самом деле существует множество источников белка на выбор, включая цельные продукты и белковые добавки.Изучение различных источников белка — лучший способ решить, какие из них лучше всего подходят для вашей диеты и ваших потребностей. Во-первых, важно понять значение термина «полноценный белок».

ПОЛНЫЕ БЕЛКИ

Нашему организму для правильного функционирования необходимы аминокислоты, которые являются органическими соединениями, содержащимися в белках, — точнее, 22 из них. Из них мы производим 13 (незаменимые аминокислоты) в нашем организме; остальные девять (незаменимые аминокислоты) должны поступать с пищей.Пищевые источники белка, которые содержат все девять незаменимых аминокислот в достаточных количествах, считаются полноценными белками. Примеры полноценных белков включают нежирное мясо, рыбу, яйца, молочные продукты, киноа, семена конопли и семена чиа. Неполноценные белки — или белки, в которых отсутствуют некоторые из девяти незаменимых аминокислот — включают бобовые, орехи и семена, овощи и злаки. В сочетании неполные белки могут работать вместе, обеспечивая все незаменимые аминокислоты.

ВСЕ ПРОДУКТЫ vs.ДОБАВКИ

Хотя большинство экспертов согласны с тем, что большинство наших источников белка должны поступать из смеси настоящих продуктов, и что можно получить всю нашу потребность в белке из пищи, многие люди считают это проблемой. Для спортсменов, которые обычно стремятся к более высокому потреблению протеина, добавление протеиновых порошков является простой, удобной и часто более быстрой альтернативой твердым источникам протеина. Протеиновые порошки также полезны для людей с плотным графиком, у которых не всегда есть время для приготовления полноценной белковой пищи.А людям, которые следуют вегетарианской или веганской диете, добавки могут помочь увеличить потребление высококачественных полноценных белков.

ВЫБОР, ВЫБОР: ВИДЫ БЕЛКОВОГО ПОРОШКА

Посетите раздел пищевых добавок в любом магазине, и вы увидите огромный выбор протеиновых порошков. Давайте рассмотрим наиболее распространенные типы протеинового порошка, чтобы определить, какой из них лучше всего подходит для вас.

Сухой молочный протеин

Молочные белки — это полноценные белки, поэтому они являются качественным выбором для потребления белка.Сывороточные протеины считаются наиболее эффективными для наращивания мышечной массы.

  • Концентрат сывороточного протеина. Концентрат сывороточного протеина — один из самых доступных и широко доступных источников протеина. Он содержит все девять незаменимых аминокислот и относительно быстро распадается. Однако он содержит больше углеводов и жиров, чем его аналог сывороточного изолята, и не является свободным от лактозы.

  • Изолят сывороточного протеина. Изолят сывороточного протеина считается протеином более высокого качества, поскольку он содержит больше чистого протеина (и меньше небелковых компонентов), чем концентрат сывороточного протеина.Это делает его значительно более дорогим, но при этом более привлекательным для многих потребителей протеинового порошка. Хотя изолят сывороточного протеина получен из молока, он практически не содержит лактозы, поэтому он хорошо переносится многими людьми с чувствительностью к молочным продуктам. Изолят сывороточного протеина также быстро действует в организме.

  • Гидролизованные сывороточные протеины. И концентрат сыворотки, и изолят сыворотки можно гидролизовать или превратить в гидролизаты с помощью различных процессов, которые частично расщепляют белок.Преимущество гидролизатов сыворотки заключается в том, что они усваиваются даже быстрее, чем уже быстро усваиваемый концентрат и изолят сыворотки; недостатки — горечь и добавленная стоимость.

  • казеиновых белков. Казеин также является молочным белком, а это означает, что его расщепление в организме занимает от пяти до семи часов. По этой причине порошки казеинового протеина являются идеальным вариантом для использования перед сном для оптимизации регенерации и восстановления мышц в течение ночи. Узнайте больше о преимуществах казеинового протеина здесь.

Немолочный и растительный протеиновый порошок

Эти источники белка хорошо подходят для всех, у кого аллергия на молочные продукты или их непереносимость. Некоторые немолочные и растительные белки являются по своей природе неполноценными белками, но их можно смешивать с другими порошками или источниками пищи для создания полноценных белков.

  • Яичный белок. Порошок яичного белка (также называемый яичным белком) — это просто яичный белок, который был высушен и превращен в порошок.Этот источник белка переваривается медленнее, чем сыворотка, но является отличным высококачественным полноценным белком для дополнения немолочной диеты.

  • Соевый белок. Полноценный белок соя считается наиболее эффективным растительным белком и, как белок яичного белка, усваивается с умеренной скоростью. Соя является отличным источником глютамина, аминокислоты, которая естественным образом встречается в организме, но может быть полезной в больших количествах во время наращивания мышц, чтобы ограничить повреждение мышц и ускорить восстановление тканей.Однако потребление сои противоречиво, поскольку может быть связано с нарушениями естественного уровня гормонов и раком, связанным с гормонами.

  • Гороховый протеин. Порошок горохового протеина по сравнению с порошком сывороточного протеина отличается высокой степенью абсорбции. Это неполный белок, поэтому для достижения полной эффективности его следует сочетать с другим белком, таким как конопля или рис.

  • Рисовый протеин. Белок коричневого риса богат витамином B и клетчаткой, не содержит лактозы и глютена.Порошок рисового протеина также следует сочетать с другим источником протеина, чтобы сделать его полноценным.

  • Конопляный протеин. Порошок конопляного протеина с более низким содержанием белка, чем в большинстве других вариантов, по-прежнему является предпочтительным выбором из-за высокого содержания клетчатки и полезных для сердца жирных кислот Омега-3. Кроме того, это полноценный источник белка.

Если вы решите использовать порошок в качестве одного из источников протеина, вам понадобится что-нибудь, чтобы его смешать. Вот здесь-то и пригодятся шейкеры BlenderBottle®.Вам не придется беспокоиться о комочках в протеиновом напитке — распространенной проблеме при смешивании протеинового порошка — когда вы используете запатентованную систему смешивания BlenderBottle® с венчиком BlenderBall®. Он смешивает даже самые густые ингредиенты в гладкие, восхитительные коктейли. Более того, шейкер BlenderBottle® легко взять с собой в тренажерный зал, в качестве завтрака по дороге на работу или вместо полуденной еды. А с гладким, стильным дизайном, таким как шейкер BlenderBottle® Radian ™, вы наверняка получите много протеина, пока будете в тренде!

Ищете дополнительную информацию о белке? Загрузите наше полное руководство по белкам.

белков | Столица Зеленого Круга

Белок…. Где мясо?

— Стю Струмвассер, май 2019 г.

(Белая книга с зеленым кругом)

Скачать PDF

В эти дни, путешествуя по офисам генеральных директоров и инвесторов по натуральным продуктам, продуктовым рядам и павильонам на выставках на Севере, Юге, Востоке и Западе, я постоянно получаю информацию о содержании белка в продуктах питания и напитках. Вы тоже замечаете, что эта тенденция усиливается? Дошло до того, что иногда я захожу на отраслевые мероприятия, ожидая увидеть бейджи с надписью: «Майк Джонс, генеральный директор Oat Milk Smoothie Co., 18 720 граммов протеина (но я работаю над этим! Ха. LOL.) »Эта одержимость содержанием протеина в современном продовольственном маркетинге заставляет меня задуматься (и, как ни странно, нет лишней мышечной массы, когда я созерцаю это на диване).

В 1980 году я был ребенком среднего класса, живущим в рабочем районе на Лонг-Айленде (да, есть — не все родом из Грейт-Нек). Мне было четырнадцать, и после школы я работал в типографии. Однажды в субботу сын моего босса, печатник лет двадцати пяти, пригласил меня на обед.Я заказал гамбургер, а он заказал салат и макробиотический бурый рис-что-нибудь, а потом сообщил мне, что он вегетарианец. Vege… tarian?…. В этом не было смысла. Он не выглядел так, как будто был из азиатской страны. Его голова не была выбрита. Я буквально не понял. Он продолжил объяснять, что он узнал из чтения «Диеты для маленькой планеты» (вегетарианской библии в то время) и работ доктора Герберта Шелтона о естественной гигиене. Подводя итог и рискуя чрезмерным упрощением, я понимаю, что естественная гигиена предлагает: все, что природа создала для вас, чтобы вы есть, просто ешьте это.Вы будете в порядке. (Значит, это листья жирафам, антилопы для львов, пиво и картофельные чипсы для людей. Это не так уж сложно). Все, что парень сказал мне за обедом, имело смысл. Анатомически мы больше похожи на приматов, таких как шимпанзе, а не на всеядных, как свиньи. Наш тонкий кишечник в десять-двенадцать раз длиннее ствола нашего тела (как у других травоядных или плодоядных), в то время как тонкий кишечник плотоядных и всеядных животных (которые получают отличное питание от употребления красного мяса, но затем удаляют его, прежде чем оно начинает разлагаться внутри их) намного короче (в три-шесть раз длиннее ствола их тела), наша структура зубов была создана для поедания растений (несмотря на то, что у нас есть остаточные резцы для борьбы, как у обезьян)….Итак, у меня есть эти книги. На самом деле у меня есть несколько. А через неделю или две перестал есть мясо.

В 1980 году стать вегетарианцем в четырнадцать лет было непросто. Некоторые из вас, кто встречал меня в индустрии на протяжении многих лет, возможно, слышали отчасти из этой истории, но некоторые детали я обычно оговариваю от слушателя. Теперь позвольте мне поделиться некоторыми из них: Рейган был в Белом доме, процентные ставки были высокими, McDonald’s надрывал задницы, а в школе повсюду были плакаты с четырьмя группами еды. И мои родители быстро определили, что я умру.Первым делом они затащили меня к местному педиатру. «Привет, приятель, — сказал он, — я слышал, ты теперь вегетарианец…»

«Ага, и что?» Я ответил защищаясь.

«Нет, это здорово», — сказал он. «Моя жена тоже. Я хочу сделать это….»

«Мы больше никогда не увидим этого шарлатана», — сказал отец, не отрываясь от тарелки с жареным.

Затем дело перешло к самому уважаемому диетологу на Лонг-Айленде. Я вошел в его кабинет с трепетом, моя мать шла за мной.На его столе стояла большая ваза с виноградом, и он вытирал рот. «Прошу прощения за это», — сказал он. «Я как раз заканчивал обед, когда вы вошли».

«Вы едите виноград на обед?» Я спросил.

«Ну, я строгий вегетарианец…»

Бац, бум, на следующий. Стю 2, родители, 0.

С эндокринологом у меня тоже дела не пошли. Мне было 14 лет, я еще не достиг скачка роста и был около 5 футов 2 дюйма.

«Если вы не будете есть белок из мяса, — сказал он, — вы не вырастете.”

«Почему ты так говоришь?» Я спросил.

«Из-за науки».

«Что ж, в последнее время я много читал, и разве я не могу получить все незаменимые аминокислоты из растений? Разве почти во всех растительных продуктах нет белка? »

«Хм, да, это может быть правдой, но мои эмпирические наблюдения показывают, что вы тоже не вырастете. Так что ты можешь есть животный белок, или мне придется сделать тебе гормональные инъекции ».

«Но разве это не потенциальный канцероген?»

«Да, но это маловероятно», — небрежно ответил он.

«Что ж, — сказал я, — я не буду есть мясо и думаю, что лучше рискну, если буду немного невысоким, чем заболею раком».

Stu 2, родители 1… и победителем стал…. Родители. Но победа не обязательно означает принуждение. Я больше никогда не ел мяса. А к 17 годам я был ростом около 6 футов 1 дюйм. (Думаю, сейчас я немного ниже ростом, но имею склонность сутулиться).

Последняя глава — укупорщик. Меня потащили к психиатру. Я не шучу.

«Так почему ты здесь?» — спросил он меня на первом и единственном сеансе.

«Меня заставили приехать родители».

«Почему?»

«Потому что я стал вегетарианцем».

«И что это значит для вас эмоционально?»

«Эм… я не ем мясо?…»

«И?» — спросил он, вероятно, приподняв бровь и сделав пару заметок.

«А мама не хочет готовить мне отдельные обеды».

«Подожди… ты хочешь сказать, что проблема здесь на самом деле только в твоем питании?»

«Ага.”

«Хммм. Буквально? Я кивнул. «Хорошо, тогда можно мне номер телефона твоей матери?» Он был очень хорошим парнем.

В последнее время, кажется, никто не думает, что это имеет большое значение, когда я упоминаю, что не ем мясо. Однако в течение первых двадцати или тридцати лет реакции и вопросы — а иногда и враждебность — были изнуряющими. Вопрос номер один, который я задавал в 80-х и 90-х годах, был: «Откуда вы берете белок?» Как бы я ни старался не есть животных, я так же страстно желаю не указывать другим людям, что им делать.Поэтому я стараюсь не проповедовать. И еще я стараюсь не ввязываться в бессмысленные дискуссии. За прошедшие годы я придумал много содержательных ответов, но в конце концов остановился на следующем: «Я против белка». С людьми, которые казались искренне заинтересованными, я затем пытался вежливо отвечать на вопросы, но обычно я не люблю обсуждать религию, политику или диету на вечеринках. Когда меня правильно подсказывали, я иногда проповедовал некоторые из вегетарианских пропагандистских идей того времени: самая быстрая стадия роста человека — младенчество, идеальной пищей для маленьких людей является материнское молоко человека, а содержание белка в большинстве фруктов странным образом эквивалентно этому. человеческого материнского молока….Гориллы вырастают до 900 фунтов, питаясь в основном бананами…. С годами вопрос стал настолько распространенным, что я считаю общепринятой парадигмой, согласно которой американцы считают белок единственным наиболее важным элементом, которого потенциально не хватает в их рационе питания.

Я нахожу это любопытным, потому что, как я узнал, количество американцев, которые действительно испытывают дефицит белка, очень и очень мало. Подумай об этом. Разрыв между фактами и предположениями по этому поводу довольно поразителен. Как так получилось? У меня есть теория: говядина и молочная промышленность довольно большие и приносят большие деньги.Они продают системы доставки белка. Кроме того, оказывается, что они действительно хороши в маркетинге. Просто посмотрите на результаты: на рынке, где почти ни у кого нет дефицита белка, многие люди (клиенты) думают, что им грозит опасность стать таковыми… это довольно эффективный маркетинг.

Согласно Healthline.com, «истинный дефицит белка — редкость в западном мире». Однако они также отмечают, что «около миллиарда человек во всем мире страдают от неадекватного потребления белка», и добавляют, что «некоторые люди в развитых странах также подвергаются риску.Сюда входят вегетарианцы и веганы, которые придерживаются несбалансированной диеты ». [Были ли моя мать и тот парень с гормонами правы? Или «несбалансированный» просто означает меньше твинки и больше овощей, бобов, орехов и цельнозерновых — а это значит, что со мной, вероятно, все будет в порядке?]

Рекомендуемая дневная норма в США (USRDA) для взрослых мужчин и женщин составляет 0,8 грамма белка на каждые 2 фунта веса тела. RDA обычно указывается как одно значение, что делает его наиболее простым в использовании. Средняя суточная суточная норма для женщин составляет 46 граммов; мужчинам необходимо 56 граммов белка в день.Я всегда предполагаю, что они тоже встраивают небольшую подушку безопасности. И хотя я знаю, что это кажется невозможным, есть ли шанс, что мясная и молочная промышленность могла оказать какое-либо влияние на эти расчеты и их маркетинг? Хотя это кажется немыслимым, есть ли шанс, что в этом запутавшемся, шивороте мире Turvey, что лоббистские группы, такие как фармацевтическая промышленность, или огромные корпоративные производители продуктов питания могут повлиять на Конгресс или государственные органы? … Я думаю, нет. Так что, в любом случае… ..

Брюс Фрейдрих, соучредитель и исполнительный директор Института хорошей еды, сказал мне: «Как мы с Кэти Фрестон объясняем в нашей книге Clean Protein , более 97% американцев получают достаточно белка, хотя 97% американцев получают достаточное количество белка. не получает достаточного количества клетчатки.Все мы знаем людей, которые страдают или страдали сердечными заболеваниями, раком, ожирением, диабетом — это западные болезни, и они связаны с нашей невероятно высокобелковой диетой и недостатком клетчатки, которую мы потребляем ». Наша подруга Тара Коллингвуд, MS, RDN, CSSD, LD / N, ACSM-CPT, диетолог-диетолог в Орландо, консультант по магии и питанию для UCF Athletics и национального кампуса USTA. Тара сказала: «Я работаю со многими студенческими и профессиональными спортсменами, которые добились больших успехов в сокращении потребления животного белка, и у меня еще не было ни одного спортсмена, который страдает от результатов или восстановления.(Таре нужно 19 букв, чтобы сократить ее полномочия, поэтому я призываю вас НЕ подвергать сомнению ее опыт).

Некоторые ведущие протеиновые батончики содержат около 20 граммов протеина. В гамбургере содержится около 25-30 граммов белка. Согласно livestrong.com: «Каждая чашка приготовленных соевых бобов содержит 29 г белка… Белая фасоль и чечевица содержат около 19 г белка на чашку, обеспечивая многие незаменимые аминокислоты, такие как изолейцин и лизин. Черная фасоль содержит 15,2 г на чашку, в то время как фасоль почки, лимская, черноглазая, темно-синяя и пегая фасоль содержит около 14 г на чашку.«Просто не так уж и сложно получить необходимое количество белка (если вы живете в Америке). И хорошего никогда не бывает слишком много, правда? Что ж, оказывается, это верно для скотча, но не обязательно для протеина.

Клиника Майо отмечает, что «некоторые диеты с высоким содержанием белка включают такие продукты, как красное мясо и жирные молочные продукты, которые могут увеличить риск сердечных заболеваний. Диета с высоким содержанием белка может ухудшить функцию почек у людей с заболеванием почек, потому что вашему организму могут быть трудно устранять все продукты жизнедеятельности белкового обмена.По данным Healthline.com, «избыток белка в организме связан с рядом проблем со здоровьем, особенно если вы соблюдаете диету с высоким содержанием белка в течение длительного периода». В список могут входить: увеличение веса, неприятный запах изо рта, запор, диарея, обезвоживание, повреждение почек, рак, болезни сердца и потеря кальция. Ждать. Резервное копирование. Неприятный запах изо рта? Хорошо, пора серьезно задуматься о правильном потреблении белка.

По данным Всемирного фонда исследования рака, колоректальный рак является вторым по распространенности раком среди женщин и третьим среди мужчин.Рак легких — номер один (ну и дела, какой продукт, продаваемый в течение десятилетий чрезмерно усердной промышленностью, мог вызвать популярность этого маленького недуга?) Итак, давайте на мгновение резюмируем: что должны потреблять плотоядные животные, у которых обычно четыре тонких кишечника. в пять раз длиннее стволов их тел и выводится из их систем, в то время как он начинает разлагаться в системах животных, созданных природой для употребления в основном растительной пищи (чей тонкий кишечник в десять или двенадцать раз длиннее их стволов. тела)? Подсказка: это не манго.Всемирный фонд исследований рака заявляет: «Существовали убедительные доказательства того, что употребление обработанного мяса, красного мяса и алкогольных напитков… увеличивает риск колоректального рака». (Примечание для WCRF: я собираюсь сделать вид, что не слышал вашей лжи о скотче.)

В 1980-х годах Wendy’s выпустила серию ставших уже известными «Где говядина?» рекламные ролики. Предполагая, что вы НЕ помните их, продолжайте читать эту статью. [Если да, то просто позвони мне на мой стационарный телефон, и мы сможем вспомнить. Или отправьте мне по факсу свои комментарии.] Она была хорошенькой. Эта худенькая старушка лаяла: «А где говядина ?!» и Америка сочла это истерическим. В конце концов, нам нужно больше говядины. Более! В самой богатой стране мира около 40% населения живет за чертой бедности. Тем не менее, в бедных районах вы всегда можете найти достаточно еды для гамбургеров. Продажа протеина является повсеместной практикой в ​​Америке. (И сахар. Не заводите меня….)

Не поймите меня неправильно.Я, конечно, не говорю, что белок — это плохо. Расслабиться. Белок хороший. Белок хороший. В добрый воздух…. Я просто предлагаю успокоиться, считая граммы на упаковках, и помнить, что разнообразие — это изюминка жизни. Я также думаю, что, возможно, нам следует обеспечить больше белка там, где он действительно необходим, например, в таких местах, как Либерия, но, вероятно, не в Лос-Анджелесе. Сообщество, основанное на растениях, наши любимые пионеры в улучшении питания и улучшении социальных преимуществ… Кажется, в наши дни они много говорят о белке.Белок, полученный из маша, не разлагается в пищеварительном тракте. А людям нужен белок. Несомненно. Тем не менее, почему они так много говорят с американцами о белке? Они украли страницу из учебника по маркетингу мяса? Пионеры, основанные на растениях (PBP), умоляю вас, не становитесь Биллом Беличеком в еде. [Примечание редактора: Стю из Нью-Йорка и, как ни странно, фанат Cowboys.] Не превращайтесь ни в кого, кроме PP’s (Protein Pioneers). Помните ту сеть продуктовых магазинов, которая десятилетиями была лидером в области улучшения питания? Помните его название? Джон Макки не зря назвал его так.Не зря Шелтон говорил о «естественной гигиене». Когда движение за сыроедение было на пике популярности, я часто ловил себя на мысли: «Хочешь вкусной сырой еды? Съешь чертовски королевское яблоко. Я никогда не говорил этого вслух (некоторые из самых привлекательных женщин, которых я встречал в девяностых годах в Ист-Виллидж, любили сыроедение), так что, возможно, я не могу действительно доказать это или что-то в этом роде, но, клянусь, я так думал.

Полагаю, ПБП, я говорю, пожалуйста, не заимствуйте маркетинговый ход монолитных лидеров унаследованной продовольственной системы.Будьте собой. Дайте нам несколько цельных продуктов с простыми, чистыми этикетками, и, может быть, этого будет достаточно. В конце концов, вы его убиваете. Вы видели статистику в последнее время? Эти старые продукты питания, в которых есть такие вещи, как сорбат калия и HFCS, высыхают быстрее, чем старые авокадо в моем магазине по продаже диетических продуктов. Вы выигрываете! Мы. Благодаря вам, когда я сейчас ем вне дома, я могу сказать: «Ну, я вегетарианец», и слушатель обычно одобрительно кивает, вместо того, чтобы ухмыляться или спрашивать: «О, почему? У тебя был плохой опыт на бойне или что-то в этом роде? »

И если вы хотите быть PP, то верните P обратно в PP.(Слишком много? Ну, первый Р для белка. Второй был для «Пионеров». Помните?) В любом случае, почти ни у кого здесь, в Америке, нет проблем с получением белка. Я никогда не говорил, что это так в других странах мира. (И как вам наверняка скажет нынешняя администрация, дело не только в нас). В развивающемся мире есть бесчисленное количество мест, например, в Африке, на Ближнем Востоке и в Юго-Восточной Азии, где они могли бы использовать немного больше фосфора. Если мы будем продолжать пытаться производить его, выращивая (а затем убивая) коров и цыплят — все напрасно. эта вода и зерно и производство всего этого метана — ну, вы знаете, в чем дело… В 2050 году все станет рискованно.Поэтому я хочу заранее поблагодарить всех, кто производит растительный белок, не могли бы вы сделать еще немного, чтобы продать его как часть единого целого, а также сосредоточить некоторые усилия на поставке его в те части мира, где они действительно могли бы используйте некоторую помощь. В заключение, по словам Альберта Эйнштейна, «корабль всегда в безопасности на берегу, но не для этого он построен». (Я знаю, что это не имеет ничего общего с этой статьей, но мне просто нравится Эйнштейн, и я хотел остановиться на высокой ноте). Удачного 2019 года.

Об авторе: Стю Струмвассер — основатель и управляющий директор Green Circle Capital, ведущего инвестиционного банка, специализирующегося на натуральных продуктах. Ранее он был основателем компании по производству натуральных напитков, которой руководил в течение шести лет в качестве генерального директора. Стю также является автором, чей роман «Брокер органов» был назван финалистом премии Хэммета. Операции с ценными бумагами проводятся через StillPoint Capital. ООО, Тампа, Флорида. Член FINRA и SIPC.

Электронная почта: stu @ greencirclecap.com

646-875-4870

Скачать PDF

.